INTRODUCCION A LA ENZIMOLOGIA

ENZIMOLOGIA.- ciencia encargada del estudio de la estructura, función, cinética

química, naturaleza y modelos matemáticos de las enzimas.

ENZIMA.- las enzimas son catalizadores de los sistemas biológicos, son moléculas de gran

interés que determinan la pauta de las transformaciones químicas también intervienen en la

transformación de una forma de energía a otra.

Su importancia radica en su alto poder catalítico, siendos capaces de acelerar las reacciones

en los sistemas biológicos, multiplicando su velocidad por un millón de veces o incluso

más. Además las enzimas son altamente específicas tanto en la reacción que cataliza

como en la selección de las sustancias reaccionadas denominadas sustrato.

La catálisis tiene lugar en un centro específico de la enzima, llamado contra activo, todas

las enzimas son proteínas , pero no todas las proteínas son enzimas.

La especialidad de una enzima se debe a la interacción precisa del sustrato con la

enzima .esta precisión es el resultado de la compleja estructura tridimensional de la proteína

enzimática.

Las enzimas son compuestos de gran pm que sobrepasa los 12.103 g/ mol están formadas

de aminoácidos y para su actividad catalica necesitan de cotactor y coenzima .en una

enzima.

La parte proteica --- apo enzima

Grupo prostético.- cuando el cafactoro coenzima o ambos están unidos en forma íntima y

permanente a la apoenzimas es estable la variación de temperatura y ph lo que se

desnaturaliza es la apoenzima (parte proteica)

Coenzima compuesto orgánico complejo diferente a los aminoácidos como vitaminas

complejo B

La enzima catalíticamente completa se llama haloenzima= apoenzima+g prostético.

Cotactor

Coenzima

Ambos

IMPORTANCIA DE LOS ENZIMAS

La vida de depende de la existencia de catalizadores poderosos y específicos que son las

enzimas y prácticamente todos las reacciones bioquímicas son catalizadores por una

enzima.

Son importantes en el estudio de enfermedades especialmente en los que son

genéticamente heredables, puede haber una deficiencia o incluso una ausencia total

de una o más enzimas.

Los fármacos ejercen sus efectos a través de la interacción con enzimas volviéndose

muy importantes en la industria química.

Tienen en un gran poder catalítico muy superior al de los catalizadores sintéticos u

orgánicos y son muy específicos.

Funciones en soluciones aciosas o en condiciones muy suaves de temperatura g ph

Con la excepción de pocas moléculas de RNA catalíticos, todas las enzimas

conocidas son proteínas .muchos necesitan coenzimas no proteicas o contactores

para desempeñar catalítica.

El fundamento básico de una enzima es disminuir el gasto de energía en una

reacción química.

APLICACIÓN

Industria alimenticia.- lácteos panadería, cervecería, fabricación de zumos,

fabricación de glucosa y fructuosa a partir de maíz, refinado de azúcar.

Productos médicos y farmacéuticos: tratamientos terapéuticos, órganos artificiales.

Industrias textiles.- reducción del tiempo de labrado de textiles.

Ingeniera genética.- producción de enzimas recombinantes.

MOMENCLATURA.

Las enzimas han sido nombradas y clasificadas de acuerdo al sistema de nomenclatura de la

Unión Internacional de Bioquimica (UIB) por la comisión de enzimas (EC) la clasificación

y nomenclatura de las enzimas es definitiva hoy día y se apoya en tres principios generales.

a) El nombre de las enzimas debe terminar en el sufijo asa y referirse solamente a la

actividad catalítica cuando nos encontramos ante una acción catalítica llevada a

cabo por un conjunto de enzimas que realizan un actividad compleja debe agregarse

la palabra sistema sufijo para enzimas proteolíticas.

b) Las enzimas deben ser clasificadas de acuerdo con la reacción que catalizan.

c) La acción del sustrato y cosustrato (coenzimas) constituyen la base de la

clasificación que consta de cuatro números para cada enzima.

d) El primer número se refiere a la acción y está constituido por seis grandes y grupos (

oxidaeductosas , trasteasos, hirolusas, liasas, el segundo indica la subclase el tercero

a la sub-clase y el cuarto a los sustratos que forman parte en la reacción.

Ejemplo.

Otras características de las enzimas.

Las enzimas son proteínas globulares ya que deben ser solubles.

Las enzimas actúan en concentraciones muy pequeñas.

Especialidad.- las enzimas son especificas al grupo que enfocan.

Ejemplo

Tripsina enzima proteolítica que atora los enlaces peptídicos provenientes de aminoácidos

con carga positiva.

Ala-gly-phe-lgs-Met- Tgr- Mis- Cgs- Cgs-Mct.

Quimiotripsima. Enzima paleolitica que atora a los enlaces pepticos provenientes de

aminoacidos exclusivamente.

Las enzimas no influyen en el equilibrio de la reacción.

CLASIFICACION

Las enzimas se clasifican en 6 clases que se nombran a continuación.

1. Oxido reductosas.- enzimas que catalizan la transferencia de e, n normalmente de un

sustrato a otro.

Clasificación

Deshidrogenados.- utilizan coenzimas del tipo NAD+ O EL Fad como aceptores de

electrones

Oxidosas.- usan el oxigeno como aceptan de electrones pero no lo incorpore al

sustrato.

Peroxidosas.- usan el H20 como aceptan de electrones

Hidroxilosas.- introducen un grupo hidroxilo

Oxigenosas.- introducen oxigeno al sustrato.

Coenzimas de oxidoreductosas.

Ejemplos

2. Trasterosas que catalizan la trasnferencia de grupos de un sustrato a otro o tenbios al

agua.

Clasificación

Fostotransferosas fosfato inorganico

Acetil trasnterosas: grupo acilo

Glicotransterosa; residuo de cabohidrato

Pirotosfotransferosas, pirofosfato

Metil transferosas; grupo metilo

Aminotrasferosas: grupo amino

Ejemplo

Glucosa + Arp - D glucosa –G fosfato + ADp+Ah

Oxal acetato +Alanina== Asp+ Piravato.

TRANSAMINACION

AX+B A + BX

Formación de un nuevo aminoácido a partir de una fuente de nitrógeno o de un nuevo

aminoácido.

Tres casos

Condiciones

BG: piridoxina, vitamina, hidrosaluble, presenta 3 formas

Fosfato de peridoxal.- sirve de enzima para multiples enzimas que intervienen en

prácticamente todas las reacciones.

Mecanismo de reacción

3. Hidrolosas.- Enzimas que catalizan reacciones de hidrolisis , teniendo como sustrato

al agua.

Clasificación

Estereasas.- rompan el enlace estar de los triacilgliceroles entre otros.

Repticlasas. Rompan el enlace peptídico.

Fosfatosas. Quitan al grupo

Glucosidosas. Retican moléculas de carbohidratos.

A-B+H20- A-H-+ B-CH

Ejemplos.

4. Liasas.- son enzimas que catalizan la transferencia de grupos al doble enlace o

también alH20 ademas forma ciclos.

Clasifican.

Aldolasas.- producen aldehídos a través de reacciones de eliminación

Descarboxilasos.- liberar C02 por reacciones de eliminación

Sintasis.- unen dos moléculas sin la intervención del ATP

Ejemplos.

5. Isomerosas.- tranferencia de grupos dentro de una misma molecula ,dando formas

isométricas.

Clasifican.

Racemasas.- interconvierten a los estereoisomeros L D

Epimerosas. Intervienen epímeros

Mutuosas. Transfieren grupos dentro de la misma molecula.

Ejemplos.

6. Ligasas.- son enzimas que catalizan la unión a expensas del rompimiento

hidrolitico de un trifosfato.

Ejemplos

Clasificación

Carboxilosas.- unen al CO2 con otra molecula

Sintetosas. Utilizan al ATD para unir 2 moleculas.

PRINCIPALES COENZIMAS Y COFACTORES.

PROTEINAS.

Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

Estructura primaria de las proteínas.-la estructura primaria de las proteínas es la secuencia

de los aminoácidos de la proteína. Nos indica que los aminoácidos componen la cadena

palipaptidica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. Esta determina la

estructura tridimensional de la proteína que a su vez determina sus propiedades .Aqui se

pueden describir todos los enlaces covalentes ( principalmente enlaces peptdicos y partes

disultura.) que unen los residuos de una cadena palipeptidica.

Estructura secundaria de las proteínas.- se refiere a las disposiciones particularmente

estables de los aminoácidos que den lugar a patrones estructurales respectivos .los

aminoácidos a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas que tienen

capacidad de giro en sus enlaces adquieren una disposición especial estable .en la estructura

secundaria las cadenas palipeptidicos se pueden llegar en estructuras regulares como la

hélice alta y la hoja plegada beta y giros y bucles.

Estructura terciaria.- describe todos los aspectos del plegamiento tridimensional de un

palipetido esta estructura secundaria de un polipedtico al plegarse a si mismo originado una

conformación globular la misma que les permite a las proteínas solubles en agua se

plieguen en estructuras compactas con un nuevo nucleo no polar con las funciones de

transporte enzimáticos, hormonales etc.

Esta conformación se mantiene gracias a enlaces entre los radicales de los aminoácidos

como puentes disulfuro, puentes de hidrogeno, puentes eléctricos , interacciones

hidrófobas.

Estructura cuaternaria de las proteínas.- esta estructura informa de la unión mediante

enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptidicos con estructura terciaria

para formar un complejo proteico.

Enlaces coval.- enlace peptídico enlace por puentes disulfuro.

Enlaces por puente disulfuro.- se establece el oxidarse dos sistemas para formar una y

unión de dos azufres.

Enlaces ionicos salinas.- en las proteínas hay distintas regiones con cargas opuestas que se

atraen por fuerzas electrostáticas esto es debido a la presencia de aminoácidos con carga de

ph fisiología aminoácidos ( acidos glog Asp) carga positiva y aminoácidos básicos

(H3,Cgs,Ag) con carga negativa (-)

Puentes de hidrogeno existen diferentes enlaces por puentes de hidrogeno la mayoría de los

enlaces por puente de hidrogeno están formados por el esqueleto palipeptidica laminal B

Interacciones metotubicas.- se dan en las cadenas laterales de los aminoácidos hidrofobicos

estos aminoácidos suelen disponerse en el interior de la proteína evitando de esta manera

interacciones con el agua .

Fuerzas de vander woals.-son afecciones eléctricas débiles entre diferentes atomos ,estas

fuerzas son el resultado de las fuerzas atractivas y repulsivas que se establecen al acercarse

los atomos de marea que existe una distancia en qye la estación es máxima.Estas fuerzas se

deben a que cada atomo posee una nube electrónica que puede fluctuar creando dipolos

temporales , el dipolo transitorio en un enlace puede inducir dipolo comolemento que otro

enlace,provocando que dos atomos de los diferentes enlaces se mantengan juntos.

FUNCIONES PRINCIPALES DE LAS PROTEINAS.

Estructural- cologeno

Inmunológica anticuerpos

Enzimática pepsina

Contráctil actina y miosina

Momeostatica

Traducción de señal- rodposina

Protectora o defnsiva- humbina tibiogeno

Hormonas

Proteínas de almacenamiento

Proteínas de transporte

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS SEGÚN SU CONFORMACION

Proteinas fibrosas ( insolubles)

Colágeno tejido conectivo, tendons

De queratina - peloaños

Elastina- tejido conectivo elástico

PROTEINAS GLOBULARES (SOLUBLES)

Immunoglobulinos- respuestas inmune

Albuminas- coaguladas por calor

Homogublina y mioglobunina - transportadores de 02

Insulina- hormona

Tipsina- Mictolitica

AMINOACIDOS

Un aminoácidos es un compuesto organico antotero formado por un grupo carboxilo y un

grupo amino.

Estos compuestos forman proteínas ( monómeras) mediante la formación de enlaces

peptídicos

Enlace peptídico= grupo carboxilo+ grupo amino del carbono alfa de otro aminodido.

Aminoacido proteico

C004

HeM-C-H-

CH2

CH3

En disolución acuosa los aminoácidos presentan comportamientos anfótero.

Aminoácidos proteicos. Están certificados en los acidos nucleoicos.Existen 20 distintos y se

incorporan como tales a Las proteínas

Aminoácidos no proteicos.- no forman parte de las proteínas y resultan de modificaciones

de los aminoácidos proteicos.

CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

Grupos R apolares alifáticas.

Grupos raromaticos

Grupos R polares sin carga

Grupos R cargados positivamente

Grupos R cargados

Ejercicio

Realice un dipeptico.

Realizar el siguiente polipeptido y predecir la migración

Ph=1

Carga+2

Migración del catodo

Pm=7

Todos los carbuxilos al catodo

No hay migración o ningún lado

Carga=0

Ph=13

Todos los A.A. disociales

Carga -2

Migración del anodo

ESTRUCTURAS MACROMOLECULARES

Coenzima A

Descarboxilacion oxidativa del acido pirúvico

Biosíntesis y la oxidación de acidos grasos

G reactiva

PRINCIPALES COENZIMAS

NAD+ (Dinodeotico de adenina y milotinonda oxidado)

NADP+ (Fosfato dinudeotico de adema y nicotinamida)

FAD Flavina dinudeotico

Purinas

Adenina

Pirimidinas

Timina

GTP( Guanosin trifosfato)

Nicotinamida

METABOLISMO CELULAR

Carbohidratos------- proceso de ------ ATP

Lipidos--------------transformacion----- H20 o Co2

Proteínas---------------------------------- Nh3 urea

Productos de desecho monosacáridos

Aminoácidos

H20 a. Grasos + glicerol

Co2

NH3

Glucolisis

CICLO DEL ACIDO CITRICO.

Reacción neta de la glucolisis

Glucosa + 2Pi + 2NAD + 2ADP ---- 2 Pirivato +2ATP+2(NAD+H+) + 2H20

Reacción neta del ciclo de Krelos

2CH3-C-SCO4+6NAD+2FAD+2(ADP+Pi)+ 4H20 C04+ 2H2+ 4CO2+L6(NADH+H+)

+ 2FADH2+2ATP O GTP

Vias anaerobicas

Proceso anarerobico facultative ( fermentacion alcohólica)

Fermentación y metabolismo del etanol

Piruvato

Descarboxilosa

2VH3-C-C00-------------------- 2CH3-C-H+C02

Piruvato ------------------ Acetaldehído

Alcohol

Deshidrogenosa

2CH3-C-H+2NAD+H-------------------------2NAD +2CH3-CH2-0M

0 Etanol

Acetaldehído

2CH3-C-000 + 2 (NADM+H)--------------- 2CH3-CH2-0H + 2NAD + SCO2

Ecuación global de la fermentación de la glucosa o medio anaeróbico facultativo.

D glucosa +2NAD+2(ADP+Pi)----- 2CH3-C-Cos+2(NADM+IH)+2ATP+2H20

2CM3-C-C00+ 2(NADH+H+)---- 2CH3-CH2-0H+2NAD+2CO2

D glucosa + 2(ADP+Pi)------------- 2 CH3-CH2-0H+2ATP+2H20+2C02

Descaboxilosos

Deshidrogenosa( NAD+)

Ecuacion global de la fermentacion de la glucose en medio anaerobico estricto

Proceso anaerobico estricto----- fermentacion láctica

Lactato o piruvoto

Deshidrogenosa

2CH3-C-C00+2>(NADH+M+)------------ 2CH3-CH-C00+2NAD

Piruvato

D glucosa + 2 NAD+ 2( ADP+Pi)----------- 2CH3-C-00+2(NADH+H+)+2ATP+2H20

Lactado o piruvato

Deshidrogenosa

D glucosa + 2 ( ADP+Pi)------------------------ 2CH3-CH-C00+2ATP+2H20

---------------------

Loezima NAD+

Cofacter K+

Via aerobia

Preparación para ingreso de Krebs

A formación del oxacetato

CH3 C00

I=0 C=0

C=0+CO2+ATP ------ CH2 + ADP+ Pi

O Piruvato

Carboxilosa C00

Piruvato Ec:6 oxalacetato

B. oxidación del piruvato

2CH3-C-C00+2 ( H-S-CoA) +2H20+2NAD+ FAD ------< 2CH3-C-SCOA+acetil CoA

Piruvato complejo piruvato

Deshidrogenosa

(E1.E2.E3) 2Hc03+2(NADH+M)

E1.- Piruvato deshidrogenosa

Complejo enzimas E2.- Transacetilosa del dihidropolio

Multienzimatico E3.- Deshidrogenosa del hicropoito

Co.- Ash

Coenzimas TPP- Tiamina pilosfato

Ac lipoico

FAD

NAD

Reoxidacion del FAD y del NAD

NADH ADP+Pi

ATP+H20

UBIQ ADP+Pi

C1 ATP+H20

ADP+Pi

CCC ATP+H20

C2

RENDIMIENTO DEL ATP

10(NADH+H+)+ 30(ADP+Pi)+ 5O2 ----- 30 ATP+10NAD+40H20

2(FADH2)+ 4(ADP+Pi)+02----- 4ATPD + 2 FAD+ GH20

ECUACION GLOBAL EN MEDIO AEROBICO DE LA GLUCOSA

D. glucosa + 30 (ATP+Pi) +602- 30 ATP + 6 C02 + 44H20

MODO DE ACCION DE LAS ENZIMAS.

Energia libre.

En una reacción química si los reactivos poseen mayor energía que el 0 los productos se

libera energía durante la reacción .El cambio de energía libre en el sistema esta dado por

la ecuación

AG:AH-TAS

La relacion que existe entre la energía esta dado por las siguientes

AG=AG° +RT Ke= constante de equilibrio

Si la reacción esta en equilibrio AG=0

AG°= -RT lnKe

ENERGIA DE ACTIVACION

Cantidad de enrgia expresada en calorías necesarias para llevar todos los moléculas de

una mol de sustancia a una temperatura determinada al estado de transición

Eficiencia catalítica.

Todos los enzimas exaltar la velocidad de Rx en un rango comprendido de 108 -1020

Los factores que contribuyen a la eficacia enzimática son las siguientes:

1.- proximidad y orientación .-el enzima se une al estrato de tal modo que el enlace

suceptible no solo se halle próximo al grupo catalítico si no también este orientado del

modo preciso de tal forma que el complejo (ES3) alcance un estado de transición

2.- tensión y distorsion ( acoplamiento inducido) la unión del sustrato puede inducir un

cambio de conformación de la enzima que pone en tensión la estructura del centro activo y

distersiona al sustrato unido colaborando a llevar al complejo ES al estado de

transición ,este cambio se llama acoplamiento incluido el E al S

3. Catalisis acido base.- el sitio activo de la E puede proporcionar grupos R de ( residuos

de aa especificas que son buenos dedores y buenos aceptores estos grupos son potentes

tratalizadores para reacción en medio adverso.

4.-catalisis covalente.- el enzima reaccióna con el sustrato para formar el complejo E-S-

unidos por covalencia y muy estables que experimente una fx ulteria para formar los

productos con mayor facilidad que en los RX no catalizados.

Temperatura se considera por 10° de aumento la velocidad de Rx se duplica

PM= cada enzima tiene un PH optimo de Rx

Estomago_ acido

Intestinos_basico

Mitoconeria_ básico

Ruptura de enlaces: los enzimas pueden romper los enlaces de 2 maneras

Ruptura hemolítica.-el rompimiento del enlace es igual ,el carbono y el hidrogeno se

dividen los O y forman 2 radicales

Carbonica : Cuando el carbón se lleva por el e+H+

Ruptura metecolitica

Carbotica cuando el M se lleva el por el E

+M

CINETICA ENZIMATICA

CONCEPTOS IMPORANTES

Molecularidad .-corresponde al numero de reactantes involucrados en una reacción

elemental si dos reactantes A y B chocan con un par un producto entonces la molecularidad

es 2 y si es n solo reactante la molecularidad es 1

Orden de reacción.- es la suma de las proteínas a las cuales se eleva los términos de

concentración.

2A+B-C

VR=K[ A J2(B)]1 Molecularidad 3

1B-- O+E

VR=K[B ] Orden Unimolecular

A+B--D

VR=K[ AJ (B)] Orden 2

Unidad de actividad enzimática.- (u) es la cantidad de enzima que en condiciones optimas

de temperatura Ph y fuerza ionica es capaz de transformar en sus productos respectivos de

nikemol de sustrato en un minuto.

Katal.- cantidad de enzima necesaria para transformar 1 mol de 2 sustratos.

Actividad especifica.- actividad enzimática por miligramo de proteína total, representa el

grado de pacificación enzimática.

AE:u/mg

Km.- (constante para cada enzima) concentración de S a la que Vo es ½ v max es una

medida de afinidad por el S

Kcat.- (constante para cada enzima) numero de recambio: numero de moléculas de

sustrato convertidos en producto por moléculas de enzimas y unidad de tiempo en

condiciones la saturación del sustrato.

kcat=¿moleculas de S1molecde E

Principio de acción de masas.- la velocidad de una Rx química es proporcional a la Cj de

los reactivos involucrados y las ctas de proporcionalidad se denomina ctas de velocidad.

A+B-- C+D

--

K-1

Directa Vd= k1(A( B)

Inversa Vi= K-1-(c) (o) Keq=[c ] [o ]

[ A ] [B ]

En equilibrio Vd=Vi

ki [c [CD ] ]=K 3 [C ] [Keq ]

Velocidad de reacción simplemente es el cambio de la C de una especie por unidad de

tiempo

A K P

V=dtdt

=−K [A ]

A+BK 1

−−−→C+D←−−−¿K−1

¿¿

REACCION ENZIMATICA

1) E+S K1- ES Reaccion rápida= equilibrio rápido

2) ES E+P Reaccion lenta= detiene la velocidad de reacción.

dsdt

=−k 1 [E ] [S ]+K 1 [ES ]

dCESdt

=k 2 [ES ]rige la velocidad de la Rx

Vo=Kcat [ES ]

kcat= VoCes

t−1

Vmax=Kcat(ET)

ECUACION DE MICHAELIS-MENTEM

El modelo anetico de michaelis-mentem describe entre la velocidad inicial (vo) y la

concentración de sustrato ( ES)

A una concentración constante de enzima la velocidad de reacción o proporcional a la

concentración de sustrato hasta un valor asintatica v max

La deducción de M-H- supone una terminación rápida del equilibrio entre la enzima y el

complejo

La Vo siempre será proporcional ( directamente ) a la concentración de ES

Briggs.- la variación de cualquier especie química en la que puede concentrarse el enzima

es respecto al tiempo es = 0

d [ES ]dt

=0d [E ]dt

=0

E+S K 1K−1

[ES ]Kat+E+P

Es todo estacionario en el estado estacionario la velocidad de formación es Es es igual a la

V de comprensión del complejo es.

Vf=Vd

d [Es ]dt

=K 1 [E ] [ES ]−K−1−[ES ]−Kcat [ES ]=0

K 1 [E ] [S ]=K−2 [ES ]+Kcat CES

K 1DE [ES ]=[ES ] [K−1+Kcat ]

Balance de masas [Eo ]=EL+ES

EL=[EO ]−[ES ]

Constante de disociación => ks=[ES ] [ES ]ES

Remplazando (1) (2)

ks=Ce−0− [ES ] [S ]

[ES ]

KS=¿

SI se considera

Orden mixta cuando la S es del mismo orden en magnitud que km

Rango de C optimo de sustrato

FORMAS LINEALES DE LA EC DE MICHAELIS Y MENTEM

Se la obtiene multiplicando la E.C. de lineaves y Burt por ES

Eadie & Motstee

Ejercicios resueltos

La enzima de la glucomulosa cataliza la Rx glucosa 1 fosfato glucosa 6

Fosfato la cual tiene libre de grabs -- -7,3 Kj/ mol si la enzima se agrega a una sol de e

las moléculas de glucosa 1. Tostado a 37 cual seria la temposicion de la solución en

equilibrio

En los siguientes datos se obtuvieron la V de reacción que tiene estequiametricamente.

Determine el orden de reacción

Orden total de reacción =12+1=3

2

Un estracto enzimático crudo contiene 20 mg de proteína /ml 10 ul es de estracto en un

volumen de reacción de 0,5 ml cataliza la producción de 3 u o mas de productos en un

minuto en condiciones optimas de trabajo calcula

a) La Vo de reacción en moles /min/ml

b) La concentración del enzima de U/ml de extracto

c) La actividad especifica del extracto

d) La actividad del extracto si tienes 100 ml del mismo

Calcular el # de recambio de una enzima de om 3000 si 1,5 mg de enzima contenido en

alícuotas de 0,5 ml de una prepracion enzimática volumen sobre el sustrato especifico con

una v max inicial de 3 u moles

Cual seria la actividad total de la preparación si el volumen fuera de 100ml

Cual seria la actividad especifica.

Se agrego una cantidad constante de una sol de enzima en una serie de mezclas de reacción

que contenían C de sustrato , se estima que la Vo de reacción midiendo al pendiente inicial

de la curva progresiva de formación de productos de llenando los siguientes resultados.