UNIVERSIDAD POLITECNICA SALESIANAFACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIAS Y

AMBIENTALESINGENIERIA EN BIOTECNOLOGIA DE LOS

RECURSOS NATURALES

BIOQUIMICARESUMEN SEGUNDO PARCIAL

ALUMNO:LEE MAYACUCUARTO “A”

ENERO, 2010

UNIVERSIDAD POLITECNICA SALESIANAINGENIERIA EN BIOTECNOLOGIA

RESUMEN BIOQUÍMICAAlumno: Lee MayacuPROFESOR: B.Q.F Wilson Tapia

ENZIMAS

Son sustancias que incrementan la velocidad de las reacciones químicas que catalizan sin cambiar el proceso. Al igual que los catalizadores, las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones en que participan, pero las enzimas pueden de forma temporal a la molécula que se esta transformando, liberándose al final, esto es regenerando de nuevo, a la vez que se libera el producto de la reacción.

Clasificación de las enzimasOxidoreductasas: Catalizan reacciones de oxido reducción o transferencia de átomos de hidrogeno o electrones de un sustrato a otro.Transferansas: Enzimas que están implicadas en las transferencias de grupos funcionales entre dadores y aceptores.Hidrolasas: Se considera como una clase especial de transferasas en la que el sustrato es roto siendo sus fragmentos transferidos a los componentes del agua (OH y H)..Liasas: Enzimas catalizan reacciones en las cuales se rompen enlaces C-C,C-N,C-O, sin interrupción de agua y con perdida de grupos funcionales simultanea a la aparición de dobles enlaces. Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización.Ligasas o sintetasa: Participan en reacciones en las que se unen dos moléculas a expensas de un enlace fosfato de alta energía procedente del ATP

CaracterísticasSu actuación catalítica, y por otra parte la enzima aumenta la velocidad de reaccionar sin afectar las propiedades termodinámicas del sistema que interactúan.En los sistemas biológicos es imprescindible la presencia de enzimas ya que la temperatura y el pH del organismo determina la velocidad reacción insuficiente para las exigencias de la vida ya que al producir lentamente no seria correcta la actividad vital.Las enzimas están formadas por una parte proteica o apoenzima inactiva desde el punto de vista catalítico. La unión de un cofactor o grupo protético de forma covalente a la apoproteina da lugar a lo que denominamos holoenzima que presenta actividad catalítica.los cofactores pueden ser de naturaleza orgánica o inorgánica.

Reacción Anabólica: Son sustancias simples se unen para formar sustancias mas complejas crea nuevo material.

Reacción Catabólica: En las reacciones más complejas se desdoblan para convertirse en sustancias más simples. Ejemplo

Dentro del cuerpo humano las reacciones están bien controladas. Existen procesos que requieren o liberan energía; tanto en catabolismo y anabolismo:

Reacciones endorgónicas: ocurren si hay aporte energético. Ejemplo: Combustión

Reacciones exergónicas: libera energía Ejempló. Glucolisis (por la liberación de energía ATP.

Las células son capaces de realizar las reacciones exergonicas que realizan sin producir daño a la celula. Estas son controladas y reguladas y se denominan enzimas.

La sustancia sobre el cual actua la enzima se llama sustrato. El sustrato convierte por acción de la enzima en 1,2,3, o mas productos. La enzima actua sobre el sustrato el sustrato produciendo o trasfromandolo en producto.

Especificidad de las Enzimas

Algunas enzimas muestran una especificidad absoluta por un determinado sustrato, sin embargo no siempre ocurre asi, si no por lo común tiene especificidad algo más amplio aceptando varios análogos estructurales de un sustrato especifico. Se han propuesto varios modelos varios modelos para explicar la especificidad de la enzima para un determinado sustrato.Modelo de la "llave-cerraduraLos enzimas son muy específicos, como sugirió Emil Fisher en 1894. Con base en sus resultados dedujo que ambas moléculas (enzima y sustrato) poseen complementariedad geométrica, cuyas formas encajan exactamente una con otra.[21] Esto es citado comúnmente como "la llave-cerradura", refiriéndose al enzima como una especie de cerradura y al sustrato como una llave que encaja de forma perfecta en la cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de los enzimas, falla al explicar la estabilización del estado de transición que los enzimas logran.Modelo del encaje inducidoEn 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: los enzimas son estructuras bastante flexibles, el sitio activo puede ser reformado por la interacción con el sustrato. Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.[23] Este modelo es también denominado guante-mano comparando así esta unión enzima-sustrato con una mano y un guante.Modelo alostéricaLos cambios alostéricos (zonas del enzima diferentes al sitio activo) permiten un cambio estructural de la proteína en respuesta a la unión de efectores. La modulación puede ser directa, cuando el efector se une directamente a sitios de unión en el enzima, o indirecta, donde el efector se une a otra proteína o a una subunidad proteica que interactúa con el enzima alostérica y que influencia la actividad catalítica.

CoenzimasSon proteínas y no sufren cambios después de la reacción, algunas vitaminas funcionan como coenzimas Ejem. Vitaminas K, B6, B1, B2. Una enzima no podrá catalizar si su coenzima no esta presente. La unión de la enzima al sustrato es estereoespecifica. Su dispocision en el espacio solo permite el ingreso que se igual.

Propiedades de las coenzimas El pH en la proteína determina los cambios de cargas eléctricas del aminoácido al pH donde es optimo es cuando tiene la máxima capacidad de catálisis Temperatura: tiene que ser óptima para lograr la máxima capacidad catalítica. Las enzimas actúan a temperatura optiman Concentración del sustrato: Normalmente a mayor concentración del sustrato mayor actividad de la enzima cuando hay mayor actividad enzimática en el sustrato hay mayor mayor número de productos que deben ser controlados. Mayor concentración menor actividad producto mayor o menor.Cofactor: Son aquellas enzimas que necesitan de un cofactor o enzimas la ausencia de este puede impedir el desarrollo de la reacción.Inhividores: Son sustancias que ocupan temporalmente el sitio activo de la enzima porque se parece a la estructura, o bien pueden alternar la conformación de la enzima impidiendo su unión al sustrato.

Ácidos nucleicosSon la unión de una osa (ribosa o 2-desoxirribosa y una base nitrogenada (puricas o pirimidinica) por un enlace N-glucosidico se denomina nucleosido. El compuesto formado por la esterificación de un nucleosido por acido fosfórico es un nucleótido. Constituyen los ácidos nucleitidos por la composición del llamado zimonucleico entra la ribosa, y por eso pasa a llamarse ácido ribonucleico (RNA, ARN), mientras que el timonucleico contiene desoxirribosa, por lo que pasa a llamarse ácido desoxirribonucleico (DNA, ADN).

Bases puricas: Del nucleo de purina, este núcleo esta formados por dos anillos condensados, uno de las cuales es la pirimidina y el otro imidazolico.

Propiedades:Presentan un carácter aromático marcado Resisten ala oxidaciónSe absorben en rayos UV, propiedad utilizada para su caracterizaciónLas bases puricas presentes en todos los ácidos nucleicos tanto ARN como ADN y en numerosas coenzimas son:

Bases Pirimidinicas:Derivan de un núcleo heterocíclico de 6 lados, la pirimidina, por sustitución de los H de los grupos CH por diveros radicales. Estos compuestos absorben igualmente en el UV lo que sirve para caracterizarlos. Las tres bases pirimidicas principales son:

Citosin UraciloTimina

Todas las bases puricas como las pirimidinicas pueden tener varias configuraciones tautomericas ya que presentan sustituyentes hidroxilatos y aminadosCeto-enolica: donde la forma ceto o lactamica es la que hemos utilizado es para representar las bases anteriormente, y la forma enolica o lactimica se origina por la emigración de hidrogeno a los oxigenos sustituyentes. Ambas formas lactamicas pueden encontrarse en equilibrio tautomerico, pero a pH fisiológico predominan las formas lactamicas o cetonas.

Amino-imino: En la que el radical aminado puede encontrarse en forma de amina primaria o enforma de imina.

NucleosidoEs una base nitrogenada y una pentosa (D-ribosa o D-2desoxirribosa). Cuando la pentosa es D-ribosa, el nucleosido se denomina desoxirribosa, el nucleosido se denomina dexorribonucleosido como las, y están presentes en el ADN. Tanto los ribonucleosidos como los desoxirribonucleosidos pueden tener bases puricas o pirimidinicas; cuando se trata de una base pirimidinica la unión se realiza entre el N1 de la base y el C1del azúcar por lo que el enlace se denomina –Nglucosidico; en el caso de la bases puricas la unión se realiza entre el N9 de la base y el C1 de la base del azúcar, siendo también un enlace –N-glucosidico.Los nucleosidos son algo más solubles en agua que las bases nitrogenadas libres.

Nucleótidos Los nucleótidos están formados por la unión de un nucleosido y una molécula de acido fosfórico este se une por un enlace ester a algunos de los carbones de la pentosa que tenga un grupo OH libre. Asi, en la ribosa hay tres posibles puntos de unión del acido fosfórico: los carbonos 2,3 y 5. En la dexorribosa, sin embargo, solo existen dos posibles puntos de unión del fosfórico: los carbonos 3y 4, ya que el C2 ha perdido el oxigeno. En los acidos nucleicos en el ARN y ADN, solo hay nucleótidos en 5 es decir nucleótidos-5-monofosfato.La formación de un nucleótido se produce mediante un enlace fosfodiester en el que participan un grupo OH acido fosfórico y el H alcolico del C5 de la pentosa del nucleosido con una perdida de una molecula de agua.

Nucleotidos de interés Existen nucleótidos de una gran importancia bioquímica que no forman parte de los acidos nucleico. Tal es el caso del adenosin-3-5-fosfato cíclico (AMPc.

RIBONUCEOTIDOSNOMBRE COMPOSICIONAcido adenilico o adenosin-5-monofosfato (AMP)

Adenosina + fosfórico

Acido guanilico o guanidin -5-monofosfato(CMP)

Guanosina + acido fosfórico

Acido uridilico o uridin-5monofosfato (UMP)

Citidina + a acido fosfórico

DESOXIRRIBONUCLEOTIDOSAcido desoxitimidilico o desoxitimidin-5monofosfato(dTMP)

Desoxiguanosina+ acido fosfórico

Acido desoxiguanilico o desoxiguanosin5- monofosfato (dGMP)

Desoxiguanosina + acido fosfórico

Acido desoxicitidilico o desoxicitidin-5-momofosfato (dCMP)

Desoxicitidina + acido fosfórico

Acido desoxiadenilico o desoxiadenosin -5-monofosfato (dAMP)

Desoxiguadenosina + acido fosfórico

Actuan como segundo mensajero e la regulación hormonal del metabolismo. También existen difosfatos de nucleosidos que merecen un interés especial, por ejemplo el citidin- 5 difosfato (CDP), que transporta moléculas de colina para la síntesis de lípidos; o en la síntesis de glucógeno.

Entre los trifosfatos de nucleosidos destacan por las funciones que realiza el adenosin -5-trifosfato (ATP). Este compuesto es la reserva energética del organismo constituye la fuerza endergonicos del mismo.

RESPIRACION CELULAR

La respiración celular es el conjunto de reacciones bioquímicas que ocurren en la mayoría de las células. También es el conjunto de reacciones químicas mediante en el proceso catabólico se obtiene energía a partir de la degradación de sustancias orgánicas, ocurre en la mayoría de las células, en las que el ácido pirúvico producido por la glucólisis se desdobla a dióxido de carbono (CO2) y agua (H2O) y se producen 36 moléculas de ATP

Comprende tres fases:

Glucolisis: La respiración anaeróbica es la reacción que se lleva a cabo en el citoplasma de la célula.Ciclo de los ácidos tricarboxílicos (ciclo de Krebs): La respiración aeróbica o el ciclo de krebs se realiza en estructuras de las células mitocondriasCadena respiratoria y fosforilación oxidativa del ADP a AT: Al final de la cadena produce o requiere O2 y produce ATP.

Durante la respiración una parte de la energía libre desprendida en estas reacciones exotérmicas, es incorporada a la molécula de ATP, que puede ser a continuación

utilizado en los procesos endotérmicos, como son los de mantenimiento y desarrollo del organismo (anabolismo). La respiración celular tiene una ecuación para la producción de energía:

GLUCOSA + O2 -----> CO2 + H2O + ENERGÍA

FLUJO DE ENERGIA EN EL ECOSISTEMA

La energía "fluye" a través del ecosistema como enlaces carbono-carbono. Cuando ocurre respiración, los enlaces carbono-carbono se rompen y el carbono se combina con el oxígeno para formar dióxido de carbono (CO2). Este proceso libera energía, la que es usada por el organismo (para mover sus músculos, digerir alimento, excretar desechos, pensar, etc.) o perdida en forma de calor. Las flechas oscuras en el diagrama representa el movimiento de esta energía. Observe que toda la energía proviene del sol, y que el destino final de toda la energía es perderse en forma de calor.La fuente primaria (en la mayoría de los ecosistemas) de energía es el sol.El destino final de la energía en los ecosistemas es perderse como calor.La energía y los nutrientes pasan de un organismo a otro a través de la cadena alimenticia a medida que un organismo se come a otro.Los descomponedores extraen la energía que permanece en los restos de los roganismos. Los nutrientes inorgánicos son reciclados pero la energía no.La energía entra al ecosistema como luz solar y sale como calor y la Fotosíntesis convierte CO2 y H2O en moléculas orgánicasLa mitocondria libera la energía de estos compuestos y produce ATP en el proceso de respiración celular

TRABAJO CELULAR: TRASPOSTE MECANICO O QUIMICOLa energía de la luz o de la oxidación de sustancias provenientes de los alimentos se transfiere, mediante una cadena transportadora de electrones, a una diferencia de concentración de H+.

Esta, a su vez, provee la energía necesaria para sintetizar ATP mediante la incorporación de una molécula de fosfato inorgánico (PI) al ADP (Adenosina difosfato).

PROCESO DE RESPIRACION CELULAR E RE-DOX

Es la transferencia de electrones (e-) de un reactivo a otro

Oxidación: Es la Perdida de electrones y es un agente reductor

Reducción: Es la Ganancia de electrones y el que lo realiza es un agente oxidante

Algunas reacciones de re-dox no transfieren electrones, sino que cambian como se comparten los electrones en los enlaces covalentes.El agente oxidante termina reduciéndose.Hidrógenos provienen de moléculas de agua agregadas durante las reacciones del ciclo.Para extraer hidrógeno de las moléculas de agua se requiere de energía, la cual es proporcionada por la ruptura de los enlaces químicos de la molécula de combustibleEn el proceso de respiración celularEn el proceso de respiración celular la glucosa se oxida (en el propseso pierde electrones de alta energía).NAD+ se reduce: (aceptador de e-). Los e- de glucosa son transferidos a la molécula de NAD+ para formar NADHLa respiración celular se divide en:

Proceso de liberación de energía para formar ATP

Glucolisis: Realiza el rompimiento de la glucosa en 2 moléculas de piruvato entar al ciclo de Krebs donde se termina de destruir

Ciclo de Krebs o ciclo de Acido Citrico: Completa el rompimiento de la Glucosa

Cadena de transporte de electrones: Es donde ocurre la mayor síntesis de ATP.

GLUCOLISIS:

La glucólisis, lisis o escisión de la glucosa, tiene lugar en una serie de nueve reacciones, cada una catalizada por una enzima específica, hasta formar dos moléculas de ácido pirúvico, con la producción concomitante de ATP. La ganancia neta es de dos moléculas de ATP, y dos de NADH por cada molécula de glucosa.

Las reacciones de la glucólisis se realizan en el citoplasma, como ya adelantáramos y pueden darse en condiciones anaerobias; es decir en ausencia de oxígeno.

Los primeros cuatro pasos de la glucólisis sirven para fosforilar (incorporar fosfatos) a la glucosa y convertirla en dos moléculas del compuesto de 3 carbonos gliceraldehído fosfato (PGAL). En estas reacciones se invierten dos moléculas de ATP a fin de activar la molécula de glucosa y prepararla para su ruptura.

Paso 1La serie de reacciones glucolíticas se inicia con la activación de la glucosa

Glucosa + ATP glucosa 6 fosfato + ADP

La reacción del ATP con la glucosa para producir glucosa 6-fosfatoy ADP es exergónica. Parte de la energía liberada se conserva en el enlace que une al fosfato con la molécula de glucosa que entonces se energiza.

Paso 2La glucosa 6-fosfato sufre una reacción de reordenamiento catalizada por una isomerasa, con lo que se forma fructosa 6-fosfato.

Paso 3La fructosa 6-fosfato acepta un segundo fosfato del ATP, con lo que se genera fructosa 1,6-difosfato; es decir fructosa con fosfatos en las posicio-nes 1 y 6.La enzima que regula esta reacción es la fosfofructocinasa.

Nótese que hasta ahora se han invertido dos moléculas de ATP y no se ha recuperado energía.

La fosfofructocinasa es una enzima alostérica, el ATP es un efector alostérico que la inhibe. La interacción alostérica entre ellos es el principal mecanismo regulador de la glucólisis. Si existe ATP en cantidades suficientes para otros fines de la célula, el ATP inhibe la actividad de la enzima y así cesa la producción de ATP y se conserva glucosa. Al agotar la célula la provisión de ATP, la enzima se desinhibe y se reanuda la degradación de la glucosa. Este es uno de los puntos principales del control de la producción de ATP.

Paso 4La fructosa 1,6 -difosfato se divide luego en dos azúcares de 3 carbonos, gliceraldehído 3-fosfato y dihidroxiacetona fosfato. La dihidroxiacetona fosfato es convertida enzimáticamente (isomerasa) en gliceraldehído fósfato. Todos los pasos siguientes deben contarse dos veces para tener en cuenta el destino de una molécula de glucosa.Debemos recordar que hasta el momento no se ha obtenido ninguna energía biológicamente útil. En reacciones subsecuentes, la célula recupera parte de la energía contenida en el PGAL.

Paso 5Las moléculas de PGAL se oxidan es decir, se eliminan átomos de hidrógeno con sus electrones, y el NAD+ se reduce a NADH. Esta es la primera reacción de la cual la célula cosecha energía. El producto de esta reacción es el fosfoglicerato. Este compuesto reacciona con un fosfato inorgánico (Pi) para formar 1,3 difosfoglicerato. El grupo fosfato recién incorporado se encuentra unido por medio de un enlace de alta energía.

Paso 6El fosfato rico en energía reacciona con el ADP para formar ATP. (en total dos moléculas de ATP por molécula de glucosa). Esa transferencia de energía desde un compuesto con un fosfato, de alta energía se conoce como fosforfiación.

Paso 7El grupo fosfato remanente se transfiere enzimáticamente de la posición 3 a la posición 2 (ácido 2-fosfoglicérico).

Paso 8En este paso se elimina una molécula de agua del compuesto 3 carbono. Este reordenamiento interno de la molécula concentra energía en la vecindad del grupo fosfato. El producto es el ácido fosfoenolpirúvico (PEP).

Paso 9

El ácido fosfoenolpirúvico tiene la capacidad de transferir su grupo fosfato a una molécula de ADP para formar ATP y ácido pirúvico. (dos moléculas de ATP y ácido pirúvico por cada molécula de glucosa).

Resumen: de las dos etapas de la glucólisis. En la primera etapa se utilizan 2 ATP y la segunda produce 4 ATP y 2 NADH. Otros azúcares, además de la glucosa, como la manosa, galactosa y las pentosas, así como el glucógeno y el almidón, pueden ingresar en la glucólisis una vez convertidos en glucosa 6-fosfato.2 Piruvatos entran a la mitocondria con ayuda de una proteína de transporte. Se convierten en 2 Acetyl-CoA. Se liberan 2 CO2 y 2 NADH.Es importante destacar que el ciclo de Krebs se lleva a cabo en la matriz mitocondrial; mientras que el transporte de electrones y la fosforilación oxidativa se producen a nivel de las crestas mitocondriales.INICIO DEL CICLO DE KREBSEl ácido pirúvico sale del citoplasma, donde se produce mediante glucólisis y atraviesa las membranas externa e interna de las mitocondrias. Antes de ingresar al Ciclo de Krebs, el ácido pirúvico, de 3 carbonos, se oxida. Los átomos de carbono y oxígeno del grupo carboxilo se eliminan como dióxido de carbono (descarboxilación oxidativa) y queda un grupo acetilo, de dos carbonos. En esta reacción exergónica, el hidrógeno del carboxilo reduce a una molécula de NAD+ a NADH.

Ahora la molécula original de glucosa se ha oxidado a dos moléculas de CO2, y dos grupos acetilos y, además se formaron 4 moléculas de NADH (2 en la glucólisis y 2 en la oxidación del ácido pirúvico).Cada grupo acetilo es aceptado por un compuesto llamado coenzima A dando un compuesto llamado acetilcoenzima A (acetil CoA). Esta reacción es el eslabón entre la glucólisis y el ciclo de Krebs.

CICLO DE KREBSEl ciclo de Krebs también conocido como ciclo del ácido cítrico es la vía común final de oxidación del ácido pirúvico, ácidos grasos y las cadenas de carbono de los aminoácidos.

La primera reacción del ciclo ocurre cuando la coenzima A transfiere su grupo acetilo (de 2 carbonos) al compuesto de 4 carbonos (ácido oxalacético) para producir un compuesto de 6 carbonos (ácido cítrico). El ácido cítrico inicia una serie de pasos durante los cuales la molécula original se reordena y continúa oxidándose, en consecuencia se reducen otras moléculas: de NAD+ a NADH y de FAD+ a FADH2. Además ocurren dos carboxilaciones y como resultado de esta serie de reacciones vuelve a obtenerse una molécula inicial de 4 carbonos el ácido oxalacético.El proceso completo puede describirse como un ciclo de oxalacético a oxalacético, donde dos átomos de carbono se adicionan como acetilo y dos átomos de carbono (pero no los mismos) se pierden como CO2.

Dado que por cada molécula de glucosa inicial se habían obtenido dos de ácido pirúvico y, por lo tanto dos de acetil CoA, deben cumplirse dos vueltas del ciclo de Krebs por cada molécula de glucosa.

RESUMEN DE LA GLUCÓLISIS Y DE LA RESPIRACIÓN

En el citoplasma:

Glucólisis

2 ATP 2 ATP

En las mitocondrias:

De la glucólisis:

De la respiración

Ácido pirúvico acetil CoA:

2 NADH 6 ATP

1 NADH 3 ATP (x 2)

1 ATP

3 NADH 9 ATP (x

6 ATP*

6 ATP

24 ATP

Ciclo de Krebs:2)

1 FADH2 2 ATP

Rendimiento total de ATP 36 a 38 ATP

En algunas células el costo energético de transportar los electrones desde el NADH formado en la glucólisis a través de la membrana mitocondrial interna deprime el rendimiento neto de estos 2 NADH a sólo 4 ATP

TRANSPORTE DE ELECTRONES O CADENA RESPIRATORIA

En esta etapa se oxidan las coenzimas reducidas, el NADH se convierte en NAD+ y el FADH2 en FAD+. Al producirse esta reacción, los átomos de hidrógeno (o electrones equivalentes), son conducidos a través de la cadena respiratoria por un grupo de transportadores de electrones, llamados citocromos. Los citocromos experimentan sucesivas oxidaciones y reducciones (reacciones en las cuales los electrones son transferidos de un dador de electrones a un aceptor).En consecuencia, en esta etapa final de la respiración, estos electrones de alto nivel energético descienden paso a paso hasta el bajo nivel energético del oxígeno (último aceptor de la cadena), formándose de esta manera agua.Cabe aclarar que los tres primeros aceptores reciben el H+ y el electrón conjuntamente. En cambio, a partir del cuarto aceptor, sólo se transportan electrones, y los H+ quedan en solución.

FOSFORILACIÓN OXIDATIVA

El flujo de electrones está íntimamente acoplado al proceso de fosforilación, y no ocurre a menos que también pueda verificarse este último. Esto, en un sentido, impide el desperdicio ya que los electrones no fluyen a menos que exista la posibilidad de formación de fosfatos ricos en energía. Si el flujo de electrones no estuviera acoplado a la fosforilación, no habría formación de ATP y la energía de los electrones se degradaría en forma de calor.Puesto que la fosforilación del ADP para formar ATP se encuentra acoplada a la oxidación de los componentes de la cadena de transporte de electrones, este proceso recibe el nombre de fosforilación oxidativa. En tres transiciones de la cadena de transporte de electrones se producen caídas importantes en la cantidad de energía potencial que retienen los electrones, de modo que se libera una cantidad relativamente grande de energía libre en cada uno de estos tres pasos, formándose ATP.

SINTESIS QUIMIOSMÓTICA

Durante mucho tiempo se intentó explicar la naturaleza del enlace entre la cadena respiratoria y el sistema de fosforilación. En 1961, Mitchell propuso la hipótesis quimiosmótica, que es la que actualmente se acepta en general. Esta hipótesis ha sido apoyada por las evidencias experimentales encontradas en distintos laboratorios, lo que le valió a Mitchell el premio Nobel en 1978.La misma propone que el transporte de electrones y la síntesis de ATP están acopladas por un gradiente protónico a través de la membrana mitocondrial.Según este modelo, el transporte de electrones paso a paso, desde el NADH o el FADH2 hasta el oxígeno a través de los transportadores de electrones, da por resultado el bombeo de protones a través de la membrana mitocondrial interna hacia el espacio entre las membranas mitocondriales interna y externa.Este proceso genera un potencial de membrana a través de la membrana mitocondrial interna, ya que el medio que ocupa el espacio intermembranoso se carga positivamente.Cuando los protones pueden fluir de regreso a la matriz, descendiendo por el gradiente protónico, se libera energía utilizable en la síntesis de ATP a partir de ADP y Pi.Los protones regresan a la matriz a través de conductos especiales situados en la membrana interna. Estos conductos están dados por un gran complejo enzimático, llamado ATP SINTETASA

En ausencia de oxígeno

En ausencia deO2 el ácido pirúvico de la glucólisis se convierte en etanol o ácido láctico mediante fermentación. En el curso de la respiración las moléculas de ácido pirúvico se fraccionan en grupos acetilos; los cuales ingresan al ciclo de Krebs. En este ciclo los grupos acetilos se oxidan por completo a CO2, se reducen cuatro aceptores de electrones (tres NAD+ y Un FAD) y se forma GTP.

Fermentación alcohólicaEn la fermentación alcohólica, el ácido pirúvico de la gicólisis pierde un carbono en la forma de bióxido de carbono para formas acetaldehido, el cual es reducido a alcohol etílico, el NADH se convierte en NAD+ (es oxididado). Esta es la fermentación que ocurre normalmente en las levaduras. Como en la fermentación del ácido láctico, la fermentación alcohólica permite a la glicólis continuar y asegurar que el NADH regresa a su estado oxidado (NAD+).

Fermentación del ácido lácticoEn la fermentación del ácido láctico, el ácido pirúvico de la glicólisis es reducido a ácido láctico por el NADH, el cual es oxidado a NAD+. Esto ocurre comúnmente en las células musculares. La fermentación del ácido láctico permite a la glicólisis continuar y asegurando que el NADH es regresado a su estado oxidado (NAD+).

Regulación de Respiración Celular: Se da por fosfofructoquinasa es una enzima alostérica que inhibe por ATP, citrato y estimula por AMP

DIGESTIÓN DE LOS LÍPIDOS

Los fosfolípidos microbianos son digeridos en el intestino delgado y allí contribuyen a los ácidos grasos procesados y absorbidos a través de la pared del intestino. La bilis

secretada por el hígado y las secreciones pancreáticas (ricas en enzimas y bicarbonato) son mezcladas con el contenido del intestino delgado. Estas secreciones son esenciales para preparar los lípidos para absorción, formando partículas mezclables con agua que pueden entrar las células intestinales. En las células intestinales una porción mayor de ácidos grasos son ligados con glicerol (proveniente de la glucosa de la sangre) para formar triglicéridos.

Los triglicéridos, algunos ácidos grasos libres, colesterol y otras sustancias relacionadas con lípidos son cubiertos con proteínas para formar lipoproteínas ricas en triglicéridos, también llamados lipoproteínas de baja densidad. Las lipoproteínas ricas en triglicéridos entran los vasos linfáticos y de allí pasan al canal torácico (donde el sistema linfático se conecta con la sangre) y así llegan a la sangre. En contraste a la mayoría de nutrientes absorbidos en el tracto gastrointestinal los lípidos absorbidos no van al hígado pero entran directamente a la circulación general

Las sales biliares emulsionan los triglicéridos y esteres de los ácidos grasos de la cadena larga, haciéndolos, haciéndolas accesibles a la acción hidrofilica de las lipasas y estearazas intestinales.

Las micelas son transportadas desde lumen del intestino delgado hasta las microbillodidades de las células epiteliales de la misma localización en la cual loa ácidos grasos de cadena larga se disocian de las micelas y difunden a través de la membrana hasta el citoplasma celular

Los kilomicrones que son las lipotreinas que tranportan a los trigliacilgliceridos exógenos llegan la grasa del alimeto desde el intestino hasta los tejidos periféricos especialmente al corazón el musculo y el tejido adiposo.

MOVILIZACION DE LOS TRIGLICERIDOS

La liberación de la grasa de los depósitos del almacenamiento del tejido adiposo se controla hormonalmente para satisfacer las necesidades del organismo de la generación de energía, la degradación de la grasa su hidrólisis a glicerol y acidos grasos libres se regula hormonalmnete mediante una cascada enzimática en la que intervine el Ampcicliclo (AMPc) , en la cual i8nterviene distantas hormanas que activan la prteinquinasa, que asu vez activa a una enzima sensible de las hormona. Denomindas triacilglicerol lipasa que actua sobre los triacilgliceridos.

Los productos de hidrólisis de los triacilgliceridos salen del adiposito por difucion pasiva y llegan al palsma sanguíneo donde los acidos grasos se unen a la albumina. Posteriormente los acidos garsos son liberados de la albumina y son captados por los tejidos dirigida fundamntealmente por un gardiante de concentración. La mayor parte del glicerol liberado al torrente sanguíneo se capta por las células hepáticas donde se utiliza como percusor gloconeogenico de la glucosa,

Oxidación de los ácidos grasos

Una vez hidrolizados los triacilgliceridos, los acidos grasos son oxidados por mecanismo denominado β-oxidacion, que consiste en la liberación de atomos de C a la vez (en forma de Actil-CoA) del extremo carboxílico de la molecula, oxidandandose para ello el C-β del acido graso original ósea se rompen en cada enlace β. Es el principal proceso por el cual acidos grasos generan energía.

Varias enzimas conocidas como oxidasas de los acidos grasos se encuentran en las mitocondrias intimante asociadas a las enzimas de la cadena respiratoria.

DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS PROTEÍNAS:

Tienen diversas funciones en el organismo. La principal función es proveer los AAs para las proteinas tisularesLas proteínas suministran Los bloques estructurales necesarios para la síntesis de nuevas proteínas constituyentes del organismo, y por ello, se dice que tienen una función plástica o estructural.La calidad o valor biológico de las proteínas de la dieta, depende de su contenido en aminoácidos esenciales.DIGESTION DE LAS PROTEINASAl digerirlas llegan al estómago y allí actúan sobre ellas la pepsina y el HCl para su digestión. Se hidrolizan en cadenas más cortas (polipéptidos grandes o peptonas); a nivel del duodeno actúan sobre éllas, enzimas como la tripsina, quimiotripsina o carboxipolipeptidasas, las cuales van a transformar las peptonas en polipetonas pequeñas (de pocos aminoácidos) sobre los que actuarán las peptidasas, producidas por las células epiteliales de las vellosidades intestinales, transformándolas en aminoácidos Los aminoácidos son absorbidos por el organismo mediante un mecanismo de transporte activo. Se absorben por las vellosidades del intestino delgado, pasan a la sangre del sistema porta y se dirigen hacia el hígado. Una vez en el hígado, muchos aminoácidos quedan allí depositados un cierto tiempo, pero su destino final será su transporte hacia las células para la reconstrucción tisular (reparación de tejidos). En situaciones extremas, los aminoácidos pueden ser utilizados como fuente de energía

La primera fuente de energía del organismo son los hidratos de carbono almacenados en el organismo, pero ésta es una fuente que se agota muy rápidamente pero que tiene la ventaja de que se aporta rápidamente a la sangre.

La segunda fuente de energía son las grasas, depositadas en el panículo adiposo. Tiene la ventaja de que es muy duradero, pero la desventaja de que se aporta muy lentamente hacia la sangre

La tercera fuente de energía son las proteínas, aunque no están consideradas como tal. Si una persona ha utilizado sus proteínas, está produciendo una desnutrición ya que las autodigiere su propio organismo. Existen unos aminoácidos que son esenciales, se encuentran en las proteínas animales (son completas). Estos aminoácidos no somos capaces de sintetizarlos (Lys, Val, Leu, Met, Trp); por el contrario las proteínas vegetales son incompletas

CATABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS

La glutaminasa es una importante enzima del túbulo renal implicada en la conversión de glutamina (del hígado y de otros tejidos) a glutamato y NH3+, siendo el NH3+ excretado en la orina. La actividad de la glutaminasa está presente en muchos otros tejidos también, aunque su actividad no es tan prominente como en el riñón. El glutamato producido de la glutamina es convertido a α-cetoglutarato, haciendo que la glutamina sea un aminoácido glucogénico.

La asparaginasa también se distribuye extensamente dentro del cuerpo, donde convierte la asparragina a amoníaco y aspartato. El aspartato se transamina a oxalacetato, que sigue el camino gluconeogénico a glucosa.

El glutamato y el aspartato son importantes en recoger y eliminar el nitrógeno amino vía la glutamina sintetasa y el ciclo de la urea, respectivamente. La trayectoria catabólica de los esqueletos de carbono implica reacciones de aminotransferasa simples de 1 paso que producen directamente cantidades netas de un intermediario del Ciclo del TCA. La reacción de la glutamato deshidrogenasa que funciona en la dirección de la producción de α-cetoglutarato proporciona una segunda ruta que conduce del glutamato a la gluconeogénesis.

Digestión de las proteínasLa digestión de proteínas comienza en el estómago. La entrada de proteínas al estómago estimula la secreción de gastrina, la cual a su vez estimula la formación de HCl; esta acidez actúa como un antiséptico y mata a la mayoría de los entes patógenos que ingresan al tracto intestinal. Las proteínas globulares se desnaturalizan a pHs ácidos, lo cual ocasiona que la hidrólisis de proteína sea más accesible.En el estómago, la pepsina (MW 33kD), de una sola cadena, es secretada en forma de su zimógeno, el pepsinógeno (MW 40kD) por las células de la mucosa gástrica. El pepsinógeno se convierte en pepsina por el corte (catalizado por la misma enzima) de 42 residuos del extremo amino-terminal, proceso que es favorecido por el pH ácido del jugo gástrico. La pepsina no es muy específica, hidroliza los enlaces en los que intervienen aminoácidos aromáticos, aunque también lo hace donde hay Met y Leu. El producto de la catálisis de esta enzima son péptidos de tamaño variable y algunos aminoácidos libres. A este tipo de proteasa, se le denomina endopeptidasa para diferenciarla de las enzimas que cortan desde cualquiera de los extremos de la cadena que se denominan exopeptidasas. A medida que los contenidos ácidos del estómago pasan al intestino delgado, se dispara la síntesis de la hormona secretina a la sangre. Esta enzima estimula al páncreas para secretar bicarbonato en el intestino delgado para neutralizar el pH alrededor de 7.0. La entrada de los aminoácidos en la parte superior del intestino (duodeno) se libera la hormona colecistocinina, que estimula la liberación de muchas enzimas pancreáticas cuya actividad catalítica se realiza entre 7 y 8 unidades de pH. El jugo pancreático secretado al intestino delgado aporta los zimógenos de tripsina, quimotripsina, tripsinógeno, carboxipeptidasas A y B y elastasa.Por ejemplo, el quimotripsinógeno (MW 24kD) da origen a la quimotripsina por separación de 2 dipéptidos. Este precursor es una cadena de 245 aminoácidos que se mantiene unida por dos puentes disulfuro intracatenarios. Su conversión a alfa-quimotripsina se debe a la hidrólisis enzimática de 4 enlaces peptídicos por acción de la tripsina y quimotripsina consecutivamente:La pancreatitis, condición dolorosa y a menudo fatal, se caracteriza por la activación prematura de proteasas secretadas por el páncreas.La quimotripsina hidroliza enlaces peptídicos que contiene grupos carbonilo de aminoácidos aromáticos.

1 122 136 201 245

Cys--------S-----S---- Cys Cys------S----S------ Cys

Tripsina

1 14 15 16 122 136 147 148 201 245

Cys-------S------S---- Cys Cys------S----S------ Cys

Quimotripsina

Quimotripsinógeno

El tripsinógeno (MW 24kD), da origen a la tripsina por separación de un hexapéptido del amino-terminal por acción de la enterocinasa. La tripsina hidroliza enlaces en los que intervienen Arg y Lys.Carboxipeptidasa A (MW 34kD), contiene Zn2+, hidroliza casi todos los tipos de enlaces peptídicos en los cuales intervengan carboxilos terminales. Como resultado de la acción de la pepsina en el estómago seguida de la acción de las proteasas pancreáticas, las proteínas se convierten en péptidos cortos de diversos tamaños y aminoácidos libres. Los péptidos se degradan para dar aminoácidos libres por acción de las peptidasas de la mucosa intestinal, particularmente la leucin-amino-peptidasa, que también contiene Zn2+, y separa los restos amino-terminales de los péptidos. Los aminoácidos libres resultantes, son excretados al torrente sanguíneo, de ahí alcanzan el hígado en donde tiene lugar la mayoría del metabolismo ulterior, incluida su degradación.Las proteínas endógenas también tienen que degradarse, al parecer después de un tiempo (que depende de la velocidad con la que catalizan su reacción y dependiendo si son o no enzimas constitutivas), poco a poco adquieren señales como desaminación o metilación que indican a las proteasas el momento de la degradación.

Acción le la gastrinaLa digestión comienza en el estomago la gastrina, una hormona producida en el estomago estimula la liberación de pepsinogeno y HCL en el jugo gástrico. gastrina es una hormona polipéptica segregada por las glándulas pilóricas del antro del estómago y por las fibras peptidérgicas del nervio vago. Estimula la secreción de ácido clorhídrico y pepsinógeno (precursor de la pepsina liberado por células pépticas) que se activa como pepsina al entrar en contacto con el ácido en el estómago. La gastrina llega a los

receptores de ésta, las células G, que se hallan en la membrana de las células parietales (C2) de las glándulas fúndicas del estomago, provocando la liberación de HCl. Otros factores liberadores de gastrina son: la distensión de la pared gástrica por alimentos, PH alcalino de alimentos semidigeridos y la estimulación de receptores RH2 histaminergicos.La secreción de gastrina es disminuída por fármacos de acción sobre receptores de ACH (M1), por ejemplo, la pirenzepina. También si la concentración ácida en el estómago aumenta, disminuye la secreción de gastrinaAcción de la pepsinaEl pepsinogeno es activado a pepsina en la luz del estomago por el pH bajo. Las moléculas de pepsina formadas ayudan en la activación.En pacientes con gastrectomía no es indispensable la pepsina. Las enzimas proteolíticas intestinales son capaces digerir todas las moléculas proteicas.

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