P LICENCE PROFESSIONNELLE Sciences, …lchi.ent.upmc.fr/modules/resources/download/lchi/Licences_Pro/2016... · Travaux Pratiques : Clonage du gène dans un vecteur d’expression

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LICENCE PROFESSIONNELLE

Sciences, Technologies, Santé (STS)

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Mention

BIO-INDUSTRIES ET BIOTECHNOLOGIES (BIB)

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G

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A

M

M

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2016-2017

Université Pierre et Marie Curie – Paris 6 Licences Professionnelles STS Bât. 54-55 - 1er étage, bureau 111 Boîte postale 43 - 4 place Jussieu - 75252 Paris Cedex 05 http://www.licence.chimie.upmc.fr/fr/02_licences_professionnelles.html http://www.facebook.com/LicencesProfessionnellesSTS

1ère période

S5

Bio-Industries et Biotechnologies (BIB)

Intitulé de l’UE 1 : BIB : ADN et Protéines : Rappels

Code de l’UE : 3C900

Responsable de l’UE : Bruno Collinet ([email protected])

1. Descriptif de l’UE

Nombre de crédits de l’UE : 3 ECTS

Période où l’enseignement est proposé : S5 - 1ère période

Effectifs prévus : 10 à 20

2. Présentation pédagogique de l’UE

Remise à niveau et rappels sur la structure des acides nucléiques et des protéines.

a) Objectifs de l'UE

Rappeler les notions de base de biochimie des protéines et des acides nucléiques devant être acquises au sortir de

la 2ème année de licence.

b) Thèmes abordés

Structure et propriétés des acides aminés

Organisation de la structure des protéines (différents niveau structuraux : primaire, secondaire, tertiaire et

quaternaire)

Structure des acides nucléiques (nucléosides, nucléotides). Organisation de la molécule d’ADN en double hélice

Comparaison ADN et ARN.

c) Organisation pédagogique

d) Modalités d’évaluation

Ecrit /0

Travaux Pratiques (TP) /0

Contrôle Continu (CC) /100

Oral /0

Volume horaire

Cours (CM) 15

Travaux Dirigés (TD) 15

Travaux Pratiques (TP)


Intitulé de l’UE 2 : BIB : Technologie des Protéines et Analyses








Structures, interactions et méthodes d’analyse des protéines.


Acquérir des connaissances théoriques sur la structure des protéines en relation avec leur fonction et sur les

interactions protéine-ligand ou protéine-protéine, ainsi que sur les méthodes de purification et d’analyse

spectroscopiques des protéines

Acquérir un savoir faire pratique sur les méthodes de séparation, de caractérisation / identification des protéines

et de mesure d’activité enzymatique.

b) Thèmes abordés

Structures et interactions des protéines

Méthodes de purification des protéines (fractionnement, chromatographie, électrophorèse, conditionnement)

Spectroscopie optique (fluorescence, infra-rouge, dichroïsme circulaire)

Spectrométrie de masse.



Ecrit /0



Oral /0

Volume horaire

Cours (CM) 18


Travaux Pratiques (TP) 24


Intitulé de l’UE 3 : BIB : Technologie des Acides Nucléiques


Responsable de l’UE : Catherine Esnault ([email protected])






Acides nucléiques : structures, méthodes d’analyse, interactions et outils biotechnologiques.


Acquérir les bases structurales des acides nucléiques en relation avec leurs propriétés physico-chimiques,

permettant de comprendre les interactions moléculaires et les méthodes d’analyse

Introduction aux techniques du clonage moléculaire et aux technologies de PCR.

b) Thèmes abordés

Les structures des bases à celles de la double hélice d’ADN. Réactivité chimique, propriétés physico-

chimiques. Purification, analyse. Hybridation, Southern, enzymologie, marquage radioactif et fluorescent des

fragments d’ADN. Séquençage haut débit. Interaction ADN-protéine, chromatine et étude du complexe de

transcription. Maintien de l’information génétique.

Les structures de l’ARN et leurs fonctions. Méthodes d’étude, purification de l’ARN, transcription in-vitro,

reverse transcription, Northern. Nucléosides d’intérêt thérapeutique et pharmacologique. ARN non codants,

siRNA et miRNA. Ribozymes naturels et artificiels. Une méthodologie prometteuse, la méthode SELEX et

caractérisation des aptamères. Distribution phylogénétique des ARN.

Les vecteurs de clonage moléculaire, les plasmides et leurs utilisations. Méthodes de purification et d'insertion

d'un fragment d'ADN. La technique de PCR : ses variantes et ses applications. Introduction à la PCR en temps

réel.

Travaux Pratiques : Clonage du gène dans un vecteur d’expression (bio-informatique, purification d’ADN,

enzymologie, transformation bactérienne, PCR). Etude de la migration des différentes formes d’ADN.



Ecrit /0



Oral /0

Volume horaire

Cours (CM) 14




Intitulé de l’UE 4 : BIB : Projet Tuteuré


Responsable de l’UE : Hubert Becker ([email protected])







Acquérir une pratique expérimentale de haut niveau.

b) Thèmes abordés

Travail sur des projets de recherche fondamentale ou appliquée.


Le stage Projet Tuteuré se déroule durant 5 semaines en laboratoire de recherche universitaire sous la responsabilité

d’un maître de stage qui est aussi tuteur pédagogique, c’est-à-dire qu’il assure également le suivi en entreprise.

Il assiste l’étudiant lors de la rédaction du rapport et de la préparation à la soutenance orale.

Ce choix d’organisation permet une meilleure connaissance de l’étudiant.

Dans la mesure du possible, le domaine d'étude sera en accord avec la mission en entreprise.


Ecrit /0



Oral /50

Volume horaire

Cours (CM)

Travaux Dirigés (TD)


2ème période

S6


Intitulé de l’UE 5 : BIB : Ingénierie des Protéines et Pharmacologie


Responsable de l’UE : Hubert Becker ([email protected])



Période où l’enseignement est proposé : S6 – 2ème période



Module de Biologie Moléculaire et de Biochimie des Protéines.


Savoir produire une protéine recombinante

Acquérir des techniques de base en génie génétique

Être en mesure de relier la structure et la fonction des protéines

Acquérir les notions de base en pharmacologie.

b) Thèmes abordés

Systèmes d’expression de protéines : description des vecteurs et souches

Optimisation de l’expression de protéines (condition de culture, co-transformation, souches spécialisées)

Techniques de génie-génétique et ingénierie des protéines (ADN recombinant, PCR, vecteurs, clonage,

mutagénèse dirigée et aléatoire, évolution dirigée)

Pharmacologie des récepteurs (formation du complexe, quantification, caractérisation)

Protéines et médicaments : de la découverte à la mise sur le marché.


Production de protéines recombinantes et Ingénierie des protéines (cours + TD)

Expression, purification et caractérisation d’une protéine recombinante (TP)

Pharmacologie (cours + TD)

Conférences dispensées par des partenaires industriels.


Ecrit /0



Oral /0

Volume horaire

Cours (CM) 29




Intitulé de l’UE 6 : BIB : Génie Génomique et Cellulaire


Responsable de l’UE : Martine Boccara ([email protected])







Acquérir les bases des méthodes de la génomique et approfondir les connaissances et les savoir-faire concernant

les cultures cellulaires animales et leurs applications.

b) Thèmes abordés

Génomique structurale et fonctionnelle (30h) :

Génomique structurale :

Organisation des génomes eucaryotes (séquences répétées et séquences uniques)

Les outils de la génomique (manipuler et conserver le génome)

Les différents types de banques (phages, BAC, YAC)

Cartes génétiques et cartes physiques (marche chromosomique)

TD : application de la cartographie.

Génomique fonctionnelle :

La méthode cDNA AFLP, Construire des banques soustractives, Profils d’expression (transcriptome, protéome),

TD : banque soustractive exemple

Conférences : (2h) Puces à ADN, (2h) Proteomique, (2h) Séquençage des génomes, (1j) Visite au Génoscope

Travaux pratiques, transformation de la levure, génotypage (en alternance).

Génie cellulaire (30h) :

Le cycle cellulaire, sa régulation et ses dérèglements

L’apoptose : phases, acteurs, rôles

Cultures cellulaires animales : obtention, entretien, conservation des lignées cellulaires animales

Applications biotechnologiques des cultures cellulaires animales :

Production de protéines recombinantes

Technologie des anticorps monoclonaux

Etude de différentes lignées de cellules cellulaires utilisées en Recherche, Développement et Production

Méthodes de quantification cellulaire, tests de cytotoxicité

Mise en évidence et quantification de l’apoptose

Transfection transitoire de gènes rapporteurs

Conférence : Ingénierie des anticorps monoclonaux (3h).



Ecrit /0



Oral /0

Volume horaire

Cours (CM) 17




Intitulé de l’UE 7 : BIB : Séquences, Structures et Assemblages Macromoléculaires


Responsable de l’UE : Julien Henri ([email protected])







Acquérir des compétences dans le domaine de la bioinformatique et de la modélisation moléculaire, afin de

comprendre le mode d’assemblage, d’interactions et la fonction des complexes macromoléculaires.

b) Thèmes abordés

Analyses de séquences et de structures des acides nucléiques et des protéines :

Banques de données, Comparaison de séquences, Alignements, Recherche de cadres ouverts de lecture

Modélisation de complexes protéines-ligands :

Visualisation de structures en 3D, Modélisation par homologie, Reconnaissance de repliements, Docking.



Ecrit /0



Oral /0

Volume horaire

Cours (CM) 17




Intitulé de l’UE 8 : BIB : Formation pour l’Entreprise


Responsable de l’UE : Virginie Mansuy ([email protected])







Cette UE a pour objectif de donner aux étudiants une formation complémentaire, leur permettant de mieux

connaître le monde de l’entreprise pour leur future intégration.

b) Thèmes abordés

Les enseignements dispensés sont les suivants :

Hygiène, Sécurité, Environnement, Qualité, avec passage du brevet de Sauvetage Secourisme du Travail

Une formation en anglais, avec passage du TOEIC

Cours de communication

Ce module est découpé par tranche de 30 h par enseignement.



Ecrit /0



Oral /0

Volume horaire

Cours (CM) 45


Travaux Pratiques (TP)


Intitulé de l’UE 9 : BIB : Apprentissage en Entreprise





Période où l’enseignement est proposé : S5 et S6 – 1ère et 2ème périodes




Acquérir une pratique du travail en entreprise.

b) Thèmes abordés

Missions de recherche, de fabrication …, en relation avec la formation théorique et pratique à l’Université.


Le maître d’apprentissage encadre l’étudiant au quotidien, pour lui permettre d’acquérir les compétences

relatives aux métiers préparés.


Plusieurs critères prédéfinis sont évalués par le maître d’apprentissage, pour permettre de noter le travail de

l’étudiant (TP).

Un rapport d’activité est rédigé et évalué par une note de Contrôle Continu (CC).

Une soutenance orale permet d’apprécier la présentation et les connaissances du candidat.

Ecrit /0



Oral /50

Volume horaire

Cours (CM)

Travaux Dirigés (TD)

Travaux Pratiques (TP) 31 semaines

Documents

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