UNIVIERSIDAD DE ORIENTE – NÚCLEO BOLÍVAR ESCUELA DE CIENCIAS DE LA SALUD‘‘FRANCISCO BATTISTINI CASALTA’’DEPARTAMENTO DE ENFERMERIA

CUIDAD BOLÍVAR-ESTADO BOLÍVAR ASIGNATURA: BIOQUÍMICADOCENTE: AYARIT SUAREZ

AMINOACIDOS Y PROTEINAS

Las proteínas son fundamentales tanto para la estructura como para la función de las células y son las

moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos. Existen diferentes clases de proteínas, cada una

con determinada función biológica, por ejemplo:

1. En la catálisis enzimática

2. En el transporte de gases (como en el caso de la hemoglobina)

3. En la contracción musculas (como la miosina y la actina)

4. En la función de protección o defensa (como es el caso de los anticuerpos de naturaleza globulina)

5. En la acción hormonal (como la insulina)

6. En la estructural (como la colágena)

7. Como receptoras de virus y hormonas

Las proteínas son el producto final de la acción del gen que se halla cifrado en la clase de los ácidos

nucleicos; junto con estos constituyen las llamadas moléculas informaciones. Todas están constituidas por

unidades de peso moléculas bajo, conocidas como aminoácidos. Estos últimos contienen cuando menos un

grupo alfa-carboxilo (-COOH) que cuando se ioniza es de carácter ácido, y un grupo alfa-amino (-NH2) De

naturaleza básica; el resto de la molécula está formado por distintos átomos de carbono e hidrogeno, que

constituyen el residuo, grupo R o cadena lateral.

Solo 20 diferentes alfa-aminoácidos son los que forman parte de las proteínas. Al unirse entre sí por

medio de lances covalentes, los residuos de aminoácidos forman largas cadenas en las cuales quedan estos

residuos unidos por enlaces peptídicos.

C

O

N

H

En este enlace participan, mediante la eliminación de una molécula de agua, el grupo carboxilo de un

aminoácido con el grupo alfa amino del otro.

Las proteínas, según ha podido establecerse por distintos métodos físicos y químicos, varían en el número

de cadenas polipeptídicas, cada una de ellas constituida por 100 a 300 residuos de aminoácidos (estructura

primaria).

Estas cadenas se hallan enrolladas, adoptando una disposición espiral de hélice α, a la manera de un

sacacorchos, o en forma de hojas plegadas, llamadas β (estructura secundaria).

En su estado nativo las proteínas tienen una estructura tridimensional característica, que permite

agruparlas en proteínas fibrosas y globulares. Las fibrosas consisten en cadenas polipeptídicas en forma de

fibras alargadas o también de hojas que se disponen a lo largo de un simple eje y en forma paralela.

Las proteínas globulares, como su nombre lo indica, tienen formas esféricas compactas y están formadas

por cadenas polipeptídicas plegadas sobre sí mismas. Estas proteínas, a diferencia de las fibrosas, son

solubles en medios acuosos.

Algunas proteínas son del tipo intermedio, puesto que participan tanto de las propiedades de las de tipo

fibroso como de las de tipo globular, como la miosina del musculo y el fibrinógeno de la sangre.

Aminoácidos y sus funciones.

Actualmente se conoce un gran número de aminoácidos, pero solo 20 de los más estudiados por ser los que

se encuentran comúnmente formando parte de las proteínas que conforman a los seres humanos,

denominados también aminoácidos estándar. Todos estos tienen cuando menos un átomo de carbono

denominado alfa, al cual se hallan unidos un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre. Difieren entre si

más bien en sus cadenas laterales que son características y a las que se les denominan grupos R o radicales.

La fórmula general de la estructura de loas alfa-aminoácidos de las proteínas. La parte con encerrada es

común para todos los aminoácidos; los grupos son variables.

El único aminoácido que difiere del resto es la prolina por el hecho de no poseer un grupo amino, sino más

bien un grupo imino.

c cOOHRE

H

En resumen, se conocen actualmente, más de 150 aminoácidos que aunque tienen alguna función

biológica, ya sea en estado libre o combinado, nunca forman parte de las proteínas.

Dentro de los alfa-aminoácidos existen cuatro clases, que se determinan de acuerdo con sus grupos R, estos

son:

A. Aminoácidos hidrofóbicas (que repelen el agua)

B. Aminoácidos neutros sin carga

C. Aminoácidos con carga positiva

D. Aminoácidos con carga negativa

Aminoácidos hidrofóbicos

Se caracterizan por ser menos solubles en agua; el menos soluble de ellos es la alanina que viene a

representar el límite entre el tipo de aminoácidos no polares y los que no tienen carga. La prolina, como se

mencionó, es un alfa-aminoácido, podría ser considerado como un alfa-aminoácido en el cual el grupo R

remplaza al grupo amino.

NOTA: LO IMPORTANTE DE ESTE CUADRO NO ES APRENDECERSE LAS FUNCIONES SINO UNICAMENTE

IDENTIFICAR EN EL EXAMEN QUE TIPO DE AMINOACIDO ES ESCENCIAL Y QUIEN NO LO ES. LOS DEMAS

TEMAS DE ABAJO SI SERAN EVALUADOS, ESTE CUADRO ES SOLO DAR UNA INFORMACION CLARA DE LAS

FUNCIONES DE CADA AMINOACIDO.

Función Fuentes de consumo

La alanina es un aminoácido no esencial para el ser humano pero es de gran importancia. El grupo metil de la alanina es muy poco reactivo, por lo que no es común verlo en la función proteica. Sin embargo, puede desempeñar un papel en el reconocimiento del sustrato o especificidad, particularmente en interacciones con otros átomos no reactivos como el carbono. Interviene en el metabolismo de la glucosa.

En general, las proteínas de la carne de vacuno, cerdo, pescado, huevos y productos lácteos son ricos en alanina.

Nutricionalmente, en humanos, es uno de los aminoácidos esenciales. Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energía por los músculos en ejercitación, posibilita un balance de nitrógeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparación de tejidos.

Varias fuentes alimenticias de valina pueden ser el plátano, el requesón, los frutos rojos, los chocolates, las semillas de durazno y las especias suaves.

Leucina: Es uno de los aminoácidos esenciales. Como un suplemento en la dieta, se ha descubierto que la leucina reduce la degradación del tejido muscular incrementando la síntesis de proteínas musculares en ratas viejas.3 La leucina se usa en el hígado, tejido adiposo, y tejido muscular. En tejido adiposo y muscular, se usa para la formación de esteroles, y solo el uso en estos dos tejidos es cerca de siete veces mayor que el uso en el hígado.

Arroz integral Res Frijoles Pescado Mero Carnes Lácteos Nueces Soya Bacalao seco Hígado

Este aminoácido esencial es necesario en la producción de hemoglobina, ayuda a regular los niveles de energía y de azúcar en la sangre, favorece la reparación muscular así como su endurecimiento.

A pesar de que no es producido en animales, estos lo tienen almacenado en altas cantidades; estas comidas incluyen huevos, proteínas de soya, algas marinas, pavo, pollo, cordero, queso, pescado y kiwicha.

No es un aminoácido esencial La prolina está involucrada en la producción del colágeno. Está también relacionada con la reparación y mantenimiento de los músculos y huesos.

Aminoácido esencial, Se ha visto que la fenilalanina tiene la habilidad única de bloquear ciertas enzimas, las encefalinasas en el sistema nervioso central, que normalmente se encargan de degradar las hormonas naturales parecidas a la morfina. Estas hormonas se llaman endorfinas y encefalinas y actúan como potentes analgésicos endógenos.

Se encuentra principalmente en alimentos ricos en proteínas; tanto de origen animal como la carne, pescado, huevos, productos lácteos; como de origen vegetal como los espárragos, garbanzos, lentejas, cacahuetes, soja; y dulces. Asimismo se encuentra en muchas de las drogas psicotrópicas usadas habitualmente.

Es esencial para promover la liberación del neurotransmisor serotonina, involucrado en la regulación del sueño y el placer. La ansiedad, el insomnio y el estrés se benefician de un mejor equilibrio gracias al triptófano.

huevos, el amaranto, la leche, los cereales integrales, el chocolate, la avena, los dátiles, las semillas de sésamo, los garbanzos, las pipas de girasol, las pipas de calabaza, los cacahuetes, los plátanos, la calabaza y la espirulina.

Es la encargada de transportar la grasa hasta las células para convertirla en energía, y lograr así un rendimiento muscular óptimo en todos los sentidos. Este tránsito de las grasas del cuerpo lo que hace es que este aminoácido evite la acumulación de la misma en las arterias y el hígado, y así conseguir una buena salud corporal a varios niveles.

En las semillas de sésamo podemos encontrar niveles bastante altos de metionina, al igual que en nueces brasileñas, pescado, carne y otras semillas de plantas. Existen numerosas frutas y vegetales que apenas contienen metionina, sólo en pequeñas cantidades. La mayoría de legumbres, tienen una cantidad muy baja de metionina.

Aminoácidos neutros (sin carga)

Estos aminoácidos contienen grupos neutros, es decir, sin carga, por lo que pueden formar puentes de

hidrogeno con el agua.

La glicina, no es esencial, actúa como neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central. Se utiliza para sintetizar gran número de sustancias. También es un neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central, especialmente en la médula espinal, tallo cerebral y retina.La serina, no esencial, juega un importante papel en la función catalítica de muchas enzimas.

La treonina. Es importante metabólicamente en el crecimiento muscular del esqueleto, enzimas digestivas y proteínas inmunes (presentes en alta concentración), fuentes de energía (a través del ciclo TCA), promueve un mejor funcionamiento del hígado, evitando su toxicidad.

Como un aminoácido esencial, treonina no es sintetizado en suficiente cantidad en humanos, por lo que debe ingerirse en proteínas que consume. Entre los alimentos ricos en treonina, se incluyen el requesón, las aves, el pescado, la carne, las lentejas y las semillas de sésamo.

Posee acción antioxidante. Ayuda en la protección del hígado.Favorece la eliminación de los metales pesados.Previene la oxidación del colesterol dañino LDL. Previene el decaimiento de la retina. Previene la diabetes. Desintoxica el hígado, las células y el sistema linfático. Estabiliza el azúcar en la sangre. Reduce los daños al corazón causados por una crisis cardiaca.

A pesar de que está clasificada como aminoácido no esencial, en algunos casos, la cisteína podría ser esencial para bebes, ancianos y personas con ciertas enfermedades metabólicas o que sufren de síndromes de malabsorción. Se encuentra en cerdo, carne embutida, pollo, pavo, pato, fiambre, huevos, leche, requesón, yogurt pimientos rojos, ajos, cebollas, el challote, brócolis, coles de Bruselas, muesli, germen de trigo.

Tirosina aminoácido no esencial, Los aminoácidos son las unidades a partir de las cuales se obtienen péptidos y proteínas. Pero además actúan como precursores de muchas otras moléculas más pequeñas, pero que desempeñan funciones biológicas importantes y muy variadas. En el caso de la tirosina, se trata de un precursor de las hormonas del tiroides, de las catecolaminas (la adrenalina, la dopamina, la noradrenalina) y de la melanina.Asparagina, no es un aminoácido esencial. Se cree que su rol es acaparar las interacciones de enlace de hidrógeno que de otro modo estarían satisfechas por el esqueleto del polipéptido. La glutamina, con un grupo metileno extra, tiene mayor entropía conformacional y en consecuencia es menos útil en este sentido.Glutamina, aminoácido no esencial, posee un efecto tampón que neutraliza el exceso de ácido en los músculos (tal y como es el ácido láctico) generado especialmente en la práctica del ejercicio anaeróbico intenso. La glutamina retira el amoniaco (residuo de la actividad deportiva anaeróbica) de ciertos tejidos y lo pone en el torrente sanguíneo, la glutamina junto con la alanina transportan más de la mitad del nitrógeno del organismo. La glutamina previene la pérdida de masa muscular en tiempo de reposo, o bien cuando se desea realizar trabajo aeróbico intenso, el cual puede llevarnos a una pérdida temporal de este.

Sin embargo en ciertas circunstancias resulta necesaria su ingestión en la dieta mediante suplementación ya que evita la disminución del músculo debido a estrés oxidativo.

Esencial. La Lisina es un elemento necesario para la construcción de todas las proteínas del organismo. Desempeña un papel central en la absorción del calcio; en la construcción de las proteínas musculares; en la recuperación de las intervenciones quirúrgicas o de las lesiones deportivas, y en la producción de hormonas, enzimas y anticuerpos

Los requerimientos nutricionales de lisina son de 1,5 g al día. En cantidades mínimas se encuentra en todos los cereales (gramíneas), pero es muy abundante en las legumbres, levadura de cerveza y frutos secos

Aminoácidos con carga negativa

Arginina. Se clasifica, en población pediátrica, como un aminoácido esencial. Puede estimular la función inmunológica al aumentar el número de leucocitos. La arginina está involucrada en la síntesis de creatina, poliaminas y en el ADN. Puede disminuir el colesterol para mejorar la capacidad del aparato circulatorio, así como estimular la liberación de hormona de crecimiento (somatropina), reducir los niveles de grasa corporal y facilitar la recuperación de los deportistas debido a los efectos que tiene de retirar amoníaco (residuo muscular resultante del ejercicio anaeróbico) de los músculos y convertirlo en urea que se excreta por la orina

La arginina se encuentra en la gran mayoría de productos del mar, pescado, mariscos, crustáceos, grandes mamíferos acuáticos como las ballenas hacen un aceite con ellas, ese aceite es demandado por diversas empresas cosméticas por su contenido en arginina.

Este aminoácido es vital para nuestro organismo ya que su descarboxilación permite su transformación en histamina, por lo que es utilizada en el tratamiento de la artritis reumatoide (inflamación y falta de movilidad), enfermedades alérgicas, úlceras y anemia. En combinación con la hormona de crecimiento y otros aminoácidos, contribuye a la reparación de los tejidos, especialmente en el sistema cardiovascular . En el sistema nervioso central es sintetizada y liberada por las neuronas y utilizada como neuromodulador. Es importante también en el mantenimiento de las vainas de mielina que rodean los axones neuronales

Los productos lácteos, la carne, el pollo y el pescado contienen histidina.

No es un aminoácido esencial ya que puede ser sintetizado por el organismo humano. El aspartato es uno de los aminoácidos que actúan como neurotransmisores.

No es nutriente esencial, Es el neurotransmisor excitatorio por excelencia de la corteza cerebral humana. Todas las neuronas contienen glutamato, pero sólo unas pocas lo usan como neurotransmisor. Es potencialmente excitotóxico, por lo que existe una compleja maquinaria para que los niveles de esta sustancia estén siempre regulados. Es un sustrato para la síntesis de proteínas y un precursor del metabolismo anabólico en el músculo mientras que regula el equilibrio ácido/básico en el riñón y la producción de urea en el hígado. También interviene en el transporte de nitrógeno entre los diferentes órganos.

EL ESPECTRO DE ABSORCIÓN DE LOS AMINOACIDOS

Todos los compuestos químicos que tengan un átomo de carbono

asimétrico o más bien, un centro de asimetría, son compuestos que

muestran actividad óptica, es decir, que desvían el plano de la luz

polarizada cuando se les examina en un aparato conocido como

polarímetro.

Lo anterior se debe a que los átomos de carbono tienen naturaleza

tetraédrica por lo que los cuatro diferentes grupos que se combinan con

el carbono pueden quedar dispuestos en dos diferentes arreglos

espaciales alrededor del átomo de carbono, de tal modo que exista la

posibilidad para dos diferentes estereoisomeros.

Todos los aminoácidos que se obtienen a partir de las proteínas presentan este fenómeno con actividad

óptica, con excepción de la glicina porque no tiene un átomo de carbono asimétrico; los otros aminoácidos

comúnmente tienen cuando menos uno, aunque la treonina y la isoleucina tienen dos.

Los alfa-aminoácidos que desvían la luz polarizada hacia la derecha se denomina dextrorrotatorios, la

alanina, la isoleucina el ácido glutámico. Los que desvían la luz polarizada hacia la derecha se denominan

levorrotatorios, como el triptófano, la lisina y la fenilalanina.

Ejemplo del carbono quiral de los aminoácidos

LA CADENA DE POLIPEPTIDOS (EL INICIO DE TODAS LAS PROTEINAS)

Estructura primaria de las proteínas y encale peptídico.

La estructura de las cadenas polipeptídicas resultante de la unión de los varios residuos de

aminoácidos que las componen, en una determinada secuencia, se les conoce como estructura primaria.

Como ya ha sido señalado, para la unión de los aminoácidos se requiere la reacción del grupo alfa-carboxilo

de uno de ellos, con el grupo alfa-amino de otro, mediante la perdida de una molécula de agua para dar

lugar a la formación de un

enlace peptídico. Cuando el

compuesto resultante de la

unión de dos aminoácidos se

le denomina dipéptido.

Cuando reacciona un tercer

aminoácido, tripéptido, y así

sucesivamente, hasta llegar a constituir una larga cadena poplipeptídica.

Puentes de disulfuro: Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos polipéptidos y proteínas. Este tipo

de enlace se encuentra presente en las estructuras terciarias de las proteínas; en las estructuras

secundarias el enlace es por puentes de hidrógeno y en las estructuras primarias es por enlaces peptídicos.

Distintos tipos de enlaces: En general, en las proteínas de tipo globular se representan tres grandes tipos

de interacciones débiles, además de uno fuerte covalente entre dos

cisteínas llamado disulfuro, que participan en la estabilización de la

estructura de las proteínas

a) Puentes de hidrogeno como los que están presentes en las

hélices alfa o en las hojas plegadas de estructura beta o los que

se establecen en los grupos R.

b) Interacciones de carácter hidrofobico entre los grupos R no

polares

c) Enlaces de tipo iónico entre grupos con cargas positivas y negativas como las que se hallan en los

grupos R del glutamato y del aspartato (-COO-) y en los grupos R de la lisina (-NH3+).

De todos los tipos de fuerzas débiles, las que contribuyen más a la estabilidad de la molécula proteínica son

las interacciones de tipo hidrofóbicas entre los grupos R no polares.

ESTRUCTURA SECUNDARIA: CONFORMACION DE HELICES Y ALFA BETA

Alfa- hélice: En esta estructura la cadena polipeptídica se desarrolla en

espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono

beta de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los

enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo el grupo -

C=O del aminoácido "n" y el -NH del "n+4" (cuatro aminoácidos más

adelante en la cadena). Un ejemplo particular es la Hélice de colágeno:

una variedad particular de la estructura secundaria, característica del

colágeno, proteína presente en tendones y tejido conectivo. Existen otros

tipos de hélices: Hélice 310 (puentes de hidrógeno entre los aminoácidos

"n" y "n+3") y hélice Π (puentes de hidrógeno entre los aminoácidos "n" y

"n+5"), pero son mucho menos usuales.

Conformación beta: Cuando la cadena principal

se estira al máximo que permiten sus enlaces

covalentes se adopta una configuración espacial

denominada cadena beta. Algunas regiones de

proteínas adoptan una estructura en zigzag y se

asocian entre sí estableciendo uniones mediante

enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los

enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La

forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que

corren en el mismo sentido) o antiparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan

estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los

aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.

ESTRUCTURA TERCIARIA Y CUATERNARIA:

Cuando las moléculas, con una estructura secundaria se tipo alfa-hélice o de tipo beta, adoptan la forma de

una esfera o de un ovoide a lo largo de un eje, se obtiene una estructura terciaria. Ahora bien, cuando la

arquitectura de la molécula se complica aún más, como en varios ejemplo donde se agregan unas con otras,

entonces estas asociaciones dan a lugar a estructuras de tipo cuaternario (por ejemplo, la hemoglobina).

A las proteínas globulares globulares formadas por dos o más cadenas polipeptídicas se les llama

oligomericas y a la estructura que adquiere estas cadenas polipeptídicas enrolladas sobre sí mismas y

acomodadas unas con otras dentro de la proteína oligomerica se le denomina estructura cuaternaria. De

estas, una de las proteínas oligomericas más simples es la hemoglobina, formada por cuatro proteínas de

una sola cadena.

La mayoría de este tipo de proteínas, que contienen dos o más cadenas polipeptídicas, si se sujetan a la

acción del calor o alta concentración de urea, o guanidina, o elevado pH o grado de acidez, sufren cambios

conformaciones que originan una desnaturalización: consistente en disociación de una cadena de la otra y

desensamble de las cadenas que se separan en hélices al azar.

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

PROTEINAS GLOBULARES: Se pliegan en forma esférica y forman una estructura más compleja,

diferenciándose fundamentalmente de las proteínas fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones

acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles. A diferencia

de las proteínas fibrosas que solo desempeñan funciones estructurales, las proteínas globulares también

pueden actuar como:

Enzimas, catalizando reacciones orgánicas que tienen lugar en el organismo en condiciones

normales y con gran especificidad. Por ejemplo, las esterasa desempeñan este papel.

Mensajeros, transmitiendo mensajes para regular los procesos biológicos. Un ejemplo sería la

hormona insulina.

Transportadores de otras moléculas a través de la membrana celular

Almacenaje de aminoácidos. los aminoácidos son hidrófilos lo cual permite que sean solubles en

agua.

Las funciones reguladoras también son llevadas a cabo por las proteínas globulares en mayor

medida que las fibrosas.

Entre las proteínas globulares más conocidas tenemos la hemoglobina, un miembro de la familia de las

globulinas. Otras proteínas globulares son las inmunoglobulinas (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM), y las alfa, beta y

gamma globulinas. Casi todas las enzimas con papeles importantes en el metabolismo son de forma

globular, así como las proteínas implicadas en la transducción de señales en la célula.

PROTEINAS FIBROSAS: constituyen una de las dos clases principales de proteínas, junto con las proteínas

globulares. Son escleroproteínas la queratina, el colágeno, la elastina, y la fibrina.1 El papel de este tipo

proteínas incluye la protección y el soporte,2 formando tejido conectivo, tendones, matriz orgánica de

huesos, y fibra muscular de los animales.

La proteína fibrosa forma largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. Las escleroproteínas tienen

funciones estructurales o de almacenaje. Son típicamente inertes e insolubles en agua. Las escleroproteínas

se forman como agregados debido a la hidrofobia de las cadenas laterales que sobresalen de las moléculas.

Les escleroproteínas no se degradan tan fácilmente como lo hacen les proteínas globulares.