Departamento de

Química de Biomacromoléculas

Departamento de Química de Biomacromoléculas

Dr. Roberto A. Arreguin Espinosa de los MonterosDr. Barbarín Arreguín LozanoDr. Héctor Barrios LópezDr. José Federico del Río PortillaDr. Enrique García Hernández Dra. Alejandra Hernández Santoyo

Dr. Abel Moreno CárcamoDra. Adela Rodríguez RomeroDra. Nuria Sánchez PuigDr. Manuel Soriano GarcíaDra. Patricia Cano Sánchez

i. Descripción del Departamento. El Depar-tamento de Química de Biomacromolécu-las (antes Departamento de Bioquímica) es uno de los líderes en el estudio de macromoléculas biológicas en el país. Se distingue por haber sido pionero en México en investigación sobre Bioquímica vegetal y estructura de biomacromolécu-las. Está integrado por diez investigadores y un técnico académico.

ii. Objetivos. Desarrollar investigación de alta calidad sobre las bases moleculares del funcionamiento de macromolécu-las, particularmente de proteínas, y la aplicación biotecnológica y biomédica de las mismas. Una de las prioridades es formar alumnos que lleguen a ser profesionales altamente calificados tanto en el ámbito científico, como en el social y el productivo.

iii.Logros. En el Departamento fueron resueltas, por primera vez en Méxi-co, estructuras de proteínas median-te difracción de rayos X y resonancia magnética nuclear, y actualmente sigue conservando una posición sobresalien-te en la determinación de estructura de proteínas y de péptidos. La carac-terización bioquímica de proteínas de origen diverso ha sido parte sustancial de la investigación. Ha sido pionero en el campo de la biomineralización y cristalogénesis biológica. Es uno de los principales centros de calorimetría de proteínas en el país, y en él se efectúan proyectos de ingeniería de proteínas y de fármacos.

Presentación

iv.Líneas de Investigación. Se desarrollan diversos proyectos relacionados con: 1) bioestructura (bases estructurales de la alergenicidad, cristalogénesis biológica, biomineralización, oligomerización de proteínas y amilodoigénesis, estructura y actividad de péptidos antifúngicos), 2) bioquímica de invertebrados marinos, 3) biotransformaciones en cultivos ce-lulares vegetales, 4), fisicoquímica del plegamiento de proteínas y del reco-nocimiento molecular, 5) ingeniería de proteínas y diseño de fármacos para el tratamiento de artritis reumatoide, cáncer de próstata y Alzheimer.

v. Docencia y Formación de Recursos Humanos. Los investigadores del De-partamento ofrecen de manera continua diversos cursos a nivel posgrado y de li-cenciatura, entre los que se cuentan “Los principios de la estructura, estabilidad y función de las proteínas”, “Cristalografía de macromoléculas biológicas”, “Fun-damentos e interpretación de espectros de RMN”, “Plegamiento de proteínas y reconocimiento molecular”, “Bioquími-ca”, “Purificación y caracterización de proteínas” y “Biofísica”.

Dr. Roberto A. Arreguin Espinosa de los Monteros

Estructurayfuncióndeproteínasdeorigenmarino

Edificio B, Laboratorio QB4, tel. 5622-4468 arrespin@unam.mx

Estancia en la Universidad Johann Wolfgang Goethe en Frankfurt, Alemania, 1997. Estancia académica en Lousiana State University en E.U.A., 1992. Doctorado: Biología, Universidad Nacional Autónoma de México, 1991. Maestría: Biología, Universidad Nacional Autónoma de

México, 1986. Licenciatura: Biología, Universidad Nacional Autónoma de México, 1983.

La investigación que se realiza en el laboratorio de bioquímica está dirigido al entendimiento de la es-tructura y función de proteínas. Dentro de este campo se estudia a los organismos marinos con el interés de encontrar sustancias bioactivas que se puedan utilizar como posibles fármacos en la Industria Farmacéutica. Estudios de biomineralización en esponjas y estrellas de mar con la finalidad de entender las bases mole-culares de este proceso. Dentro de la disciplina de la

1. Vanessa Cabra, Roberto Arreguin, Rafael Vazquez-Duhalt & Amelia Farres. Effect of alkaline deamida-tion on the structure, surface hydrophobicity and emulsifying properties of 19 KDa alpha zein. J. Agricul. Food Chem. 55 (2): 439-445, 2007.

2. Martiniano Bello, Gerardo Pérez-Hernández, Alejan-dro Fernández-Velasco, Roberto Arreguin-Espinosa and Enrique García-Hernández. Energetics of Protein Homodimerization: effects of water sequestering on the formation of β-lactoglobulin dimer. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 70 (4): 1475-1487, 2008.

3. Vanessa Cabra, Edgar Vazquez Contreras, Abel Moreno and Roberto Arreguin. The effect of sulfhy-dryl groups and disulphide linkage in the thermal aggregation of Z19 alpha zein. BBA. Proteins and Proteomics. 1784: 1028-1036, 2008.

Biología Marina se están realizando investigaciones de nuevas técnicas bioquímicas de aislamiento, puri-ficación y caracterización de proteínas y enzimas de organismos marinos. Así como en la determinación de estructura y cambios conformacionales de proteí-nas en solución utilizando técnicas espectroscópicas como Dicroísmo Circular, Resonancia Magnética Nu-clear, Espectroscopia Diferencial en el ultravioleta y Espectrometría de Masas de Alta Resolución.

4. Norma Silvia Sánchez, Roberto Arreguin, Martha Calahorra and Antonio Peña. Effects of salts on aerobic metabolism of Debaryomyces hansenii. FEMS Yeast Res. 8: 1303-1312, 2008.

5. Castañón-Olivares LR, Martínez Martínez K, Ber-múdez Cruz RM, Meyer W, Arreguín-Espinosa R, López Martínez R and Ruíz Palacios y Santos GM. Genotyping of Mexican Cryptoccocus neoformans and C. gattii isolates by PCR fingerprinting. Journal of Medical Mycology. 48: 1-9, 2009.

6. E. Rodríguez-Bustamante, G. Maldonado-Robledo, R. Arreguín-Espinosa and Sergio Sánchez Esquivel. A possible peroxidase from T. asahii, with carot-enoid clearing activity, seems to be the target of glucosa regulation in the bioconversion of lutein. Applied Microbiology and Biotechnology. 84: 499-510, 2009.

Dr. Barbarín Arreguín Lozano

Bioquímicavegetalydeorganismosmarinos

Edificio B, Laboratorio QB2, tel. 5622-4569 barbarin@servidor.unam.mx

Su educación escolar la inició en los años veinte del siglo pasado, durante el México pos-revolucionario y de la rebelión cristera; continuó con los estudios preparatorianos y profesionales en la UNAM durante los treinta, y realizó los estudios doctorales en el Instituto Tecnológico de California (Caltech, Pasadena), durante la segunda guerra mundial, los cuales concluyó en 1946. Trabajó como investigador en esa misma institución por algunos años, y después de incidir laboralmente en la industria en nuestro país, ingresó al Instituto de Química de la UNAM en 1954. Reconocido como uno de los investigadores pioneros en el área de la bioquímica vegetal en México, y miembro fundador de la Sociedad Mexicana de Bioquímica y de la Academia de la Investigación Científica (ahora Academia Mexicana de Ciencias), el Dr. Arreguín ha recibido numerosos reconocimientos por su labor docente y de investigación, incluyendo el

de Investigador Emérito de la UNAM.

Los estudios bioquímicos comenzaron en el Insti-tuto de Química, hace más de 40 años, cuando fue inaugurado el laboratorio de Bioquímica. Desde entonces, sus esfuerzos de investigación han esta-do centrados en entender las rutas metabólicas y la biosíntesis. Algunas de las áreas de investigación en las cuales se ha involucrado son estudios de la glicósisis, el ciclo de la pentosa fostato, biosíntesis de poliisoprenoides en plantas del hule, así como in-

1. Roberto Arreguín-Espinosa, Barbarín Arreguín and Carolina González. (2000) Purification and proper-ties of a lipase from Cephaloleia presignis (Coleop-tera: crysomelidae) Biotechnol. Appl. Biochem. 31: 237-244.

vestigación sobre proteasas de varias fuentes, tales como plantas y animales marinos. El látex de Hevea ha sido uno de los materiales preferidos, realizando estudios sobre las enzimas presentes en él, las rutas metabólicas y sus interconexiones. La investigación actual hace énfasis en el aislamiento y caracteriza-ción de proteínas y enzimas y sus estudios estructu-rales mediante dicroísmo circular, NMR y difracción de rayos X.

2. BarbarínArreguín and Roberto Arreguín Espinosa (2000) Oxidative reactions of the pentose phosphate pathway and the origin of reducing equivalents for the biosynthesis of rubber in Hevea brasiliensis J. Chem. Technol. Biotechnol. 75: 294-298.

Dr. Héctor Barrios López

Biotransformacionesconcultivoscelularesvegetales

Edificio B, Laboratorio QB1, tel. 5622-4612 barrios@servidor.unam.mx

Veracruz, Ver., México, 1944. Licenciatura Universidad Autónoma de Puebla. Grados: Maestro en Ciencias Químicas y Doctor en Química Orgánica por la Universidad Nacional Autónoma de México. Investigador Titular Instituto de Química UNAM, México. Síntesis Orgánica Sabáticos y permisos: Sabático y comisión de tres meses. Departamento de Botánica de la Universidad de British Columbia, Vancouver, Canadá. 1986. Productos Naturales. Comisión por un año y semestre sabático, Departamento de Botánica. Universidad de British Columbia, Vancouver Canadá. 1990. Cultivo de Células vegetales. Comisión por un año. Departamento de Química. Universidad de British Columbia, Vancouver Canadá. 1992. Reacciones orgánicas

mediante cultivos de células vegetales.

Nuestra investigación consiste en el cultivo in vitro de células vegetales y su utilización en reacciones de síntesis orgánica como reducciones, ciclizaciones, desracemizaciones, entre otras.

1. Diaz. E., Jankowski, C.K., Hocquelet, C., del Rio, F., Barrios, H. (2008) The unambiguous assign-ment of NMR spectra of per-O-methylated 6-mono and 6,6-diamino-beta-cyclodextrins. Can. J. Chem. – Revue Canadienne de Chimie 86: 726-736.

2. Sandoval, C., Mendez, J.M., Sanchez-Obregon, R., Alpizar, C.B., Barrios, H. (2009) Reduction and cyclization in biotransformation of carbonyl com-pounds by cultured cells of Taxus species. Bioca-talysis Biotransformation 27: 36-44.

El estudio se basa fundamentalmente en la estereo-selectividad que ofrecen las reacciones enzimáticas.

3. Corona, D., Diaz, E., Barrios, H., Sanchez, E., Al-varado, C., Jankowski, C.K., Guzman. A. (2009) 2D H-1 and C-13 NMR conformational studies of thi-enopyridines and carboline biarylic compounds. Spectrochimica Acta Part A – Molec. Biomolec. Spectroscopy 74: 515-525.

Dr. José Federico del Río Portilla

Estudiodeproteínasporresonanciamagnéticanuclear

Edificio B, Laboratorio QB1, tel. 5622-4613jfrp@ unam.mx

Realizó sus estudios de licenciatura en Química en la facultad de Química de la UNAM; maestría en Ciencias Químicas en la misma universidad; y sus estudios de doctorado en Química (Fisicoquímica) en la UNAM con una estancia de dos años en la Universidad de Cambridge en Inglaterra, al término de los cuales recibió la medalla Gabino Barreda. Realizó dos años de postdoctorado en la Harvard Medical School en el área de estructura de proteínas por RMN. Ha realizado dos años sabáticos, uno

en la misma Universidad de Harvard y un segundo en la Universidad de California en Irvine.

El grupo del Dr. Federico del Río Portilla trabaja con proteínas para determinar sitios de interacción, diná-mica y estructuras por resonancia magnética nuclear (RMN). Al mismo tiempo tiene gran interés en el de-sarrollo de nuevas técnicas en RMN y en la medición de constantes de acoplamiento espín-espín. Actual-mente cuenta con siete estructuras depositadas en el Protein Data Bank y con publicaciones en el área de la RMN. Su actual interés se basa en la determi-nación de estructuras de proteínas pequeñas como toxinas de alacrán, así como el conocer la interac-ción de ellas con el canal al cual inhiben o bloquean.

1. F. del Río Portilla, A. Gaskell, D. Gilbert, J. Ladias and G. Wagner “Solution Structure Determination of h-RPABC14.4 by NMR” Nature Structural Biology, 6 (1999) 1039-1042.

2. Ernesto Sánchez Mendoza, Jesús Hernández Tru-jillo y Federico del Río Portilla “Experimental and Theoretical Analysis of Vicinal and Long-Range Proton-Proton Coupling Constants for Anthracene Derivatives”. The Journal of Physical Chemistry A, 111, (2007) 264-8270.

3. Federico del Río Portilla, Ernesto Sánchez Mendoza, Víctor U. Constantino-Castillo y J. Antonio del Río, “New guide for first order multiplet analysis by modified J doubling in the frequency domain” Arkivoc Regional Issue “Organic Chemistry in Mexico”, xi, (2003) 213-226.

Cuenta actualmente con 40 publicaciones en revistas internacionales con arbitraje estricto, así como con más de 400 citas a sus trabajos publicados.

4. Acely Garza-García, Gioconda Ponzanelli-Velázquez y Federico del Río Portilla “Deconvolution and Measurement of Spin-Spin Splittings by Modified J Doubling in the Frequency Domain” Journal of Magnetic Resonance, 148, (2001) 214-219.

5. Federico del Río-Portilla, Elizabeth Hernández-Marín, Genaro Pimienta, Fredy V. Coronas, Fernando Z. Zamudio, Ricardo C. Rodríguez de la Vega, Enzo Wanke, Lourival D. Possani, “NMR solution struc-ture of Cn12, a novel peptide from the Mexican scorpion Centruroides noxius with a typical -toxin sequence but with -like physiological activity” Eur. J. Biochem. 271, (2004) 2504–2516.

Estructura de la TtTx1. Estructura determinadaen el Instituto de Química.

Dr. Enrique García Hernández

Plegamientodeproteínasyreconocimientomolecular:estabilidad,estructuraydiseño

Edificio B, Laboratorio QB4, tel. 5622-4424egarciah@unam.mx

El Dr. García cursó la carrera de Biología en la UNAM (1990), y obtuvo el grado de Doctor en Ciencias Químicas en la Universidad Autónoma Metropolitana (1997). Es Investigador de tiempo completo en el Instituto de Química desde 1998. Actualmente es Investigador Titular “A” y nivel 1 del Sistema Nacional de Investigadores. Co-fundador de la Rama de Proteínas

de la Sociedad Mexicana de Bioquímica.

En mi grupo estudiamos las bases moleculares del funcionamiento de proteínas. El plegamiento de proteínas y la interacción de éstas con otras biomo-léculas (lípido, carbohidrato, nucleótido, proteína) son caracterizados mediante técnicas calorimétricas de alta precisión (DSC, ITC), espectroscópicas (DC, fluorescencia, DLS) y computacionales (modelado y dinámica molecular). Estos estudios permiten de-terminar el mecanismo de interacción de receptores biológicos con sus ligandos/sustratos naturales y con moléculas exógenas. Además, sirven de guía

1. Chavelas, E. A., Zubillaga, R. A., Pulido, N. O., García-Hernández, E. (2006) Multithermal titration calorimetry: A rapid method to determine binding heat capacities. Biophys. Chem. 120: 10-14.

2. Bello, M., Pérez-Hernández, G., Fernández-Velas-co, D. A., Arreguín-Espinosa, R., García-Hernán-dez, E. (2008) Energetics of protein homodimeriza-tion: effects of water sequestering on the formation of β-lactoglobulin dimer. Proteins: Struct., Funct., Bioinf. 70: 1475-1487.

3. García-Hernández, E., Fernández-Velasco, D. (2008) Advances in Protein Physical Chemistry. Tran-sworld Research Network. 501 pp.

para modificar la especificidad de proteínas de in-terés biomédico y biotecnológico, y para el descubri-miento y optimización de nuevos fármacos.

4. Chavelas, E. A., García-Hernández, E. (2009) Heat capacity changes in carbohydrates and protein-carbohydrate complexes. Biochem. J. 420: 239-247.

5. Pulido, N.O., Salcedo, G., Pérez-Hernández, G., José-Núñez, C., Velázquez-Campoy, A., García-Hernández, E. (2010) Energetic effects of magne-sium in the recognition of adenosine nucleotides by the F1-ATPase β subunit. Biochemistry 49: 5258–5268.

Dra. Alejandra Hernández Santoyo

Mecanismosmolecularesdelaoligomerizaciónenproteínas.Estudios fisicoquímicos y estructurales de proteínas amiloidogénicas.

Estabilidaddeproteínas.Cristalografíadeproteínas

Edificio B, Laboratorio QB3, tel. 5622-4568hersan@servidor.unam.mx

La Dra. Hernández obtuvo el título de Oceanóloga Química y la maestría en Oceanografía costera en el área de Bioquímica Marina por la Universidad Autónoma de Baja California. En 2001 obtuvo el grado de doctora en Ciencias Biomédicas por la Universidad Nacional Autónoma de México incorporándose como investigadora en el Instituto de Química de la UNAM, en el departamento de Bioquímica. Realizó estancias de investigación en el Centro de

investigación Biocristalográfica y Universidad Mickiewicz en Poznan, Polonia.

Mi investigación se centra en el estudio de los mecanis-mos moleculares que dan lugar a la oligomerización de las proteínas, esto mediante el uso de técnicas bioquímicas, espectroscópicas, calorimétricas y de difracción de rayos X. Una gran cantidad de las proteínas presentes en la na-turaleza se encuentran en forma oligomérica o requieren cambiar su estado de oligomerización para cumplir con una función dada. Dicha oligomerización puede provo-car un efecto positivo o negativo en las propiedades de las mismas Por un lado puede regular la función de las proteínas, favorecer la estabilidad y actividad de las mis-mas, convertirlas en multifuncionales o multiespecíficas; y por el otro puede generar proteínas no funcionales y formación de depósitos en fibras, dando lugar a un gran número de enfermedades. Por lo anterior es importante enfocar nuestra atención en los mecanismos moleculares que dan lugar a este fenómeno. Esto con el fin de conocer

1. Kolodziejczyk, R., Michalska, K. Hernandez-Santoyo, A. Wahlbom., Grubb, A. and Jaskolski, M. (2010) Crystal structure of human cystatin C stabilized against amyloid formation. FEBS J. 277, 1726-1737.

2. Hernández-Santoyo, A., del Pozo Yauner, L., Fuentes-Silva1, D., Ortiz, E., Rudiño-Piñera, E., Sánchez-López, R., Horjales, E., Becerril, B., and Rodríguez-Romero, A. (2010) A single mutation at the sheet switch region results in conformational changes favoring λ6-light-chain fibrillogenesis. J. Mol. Biol. 396, 280-292.

el tipo de interacción proteína-proteína que se establece y para intentar encontrar procedimientos que permitan inhibir dicha ologomerización, ya sea mediante modifi-caciones químicas, mutaciones o mediante la búsqueda de fármacos o anticuerpos monoclonales específicos que inhiban dicho efecto. Además, entender como un proce-so de oligomerización, puede cambiar la especificidad o incrementar la actividad de una proteína nos abre una perspectiva nueva para entender a nivel molecular como ocurren este tipo de fenómenos y la forma de poder con-trolarlos, aplicando este conocimiento ya sea en Biotec-nología, ingeniería de proteínas o medicina.

3. Michalska, K., Hernandez-Santoyo, A. and Jas-kolski, M. (2008) The Mechanism of Autocatalytic Activation of Plant-type L-Asparaginases. J Biol Chem. 283,13388-97.

4. Michalska, K., Borek, D., Hernández-Santoyo, A. and Jaskolski M. (2008) Crystal packing of plant-type L-asparaginase from Escherichia coli. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 64, 309-20.

Dr. Abel Moreno Cárcamo

Cristalogénesisbiológicayprocesosdebiomineralizaciónenseresvivos

Edificio B, Laboratorio QB6, tel. 5622-4467 carcamo@unam.mx

Nació en la Ciudad de Puebla, cursó la carrera de Química en la Universidad Autónoma de Puebla, se graduó como Doctor en Ciencias Químicas con categoría “Cum Laude” en la Universidad de Granada, España. Ha sido profesor visitante de varias universidades extranjeras, en las que ha participado en investigaciones conjuntas relacionadas con el tema de su especialidad, dentro de ellas están la Universidad de California Riverside (EUA), El Colegio Imperial de Londres (Inglaterra), la Universidad de Tohoku en Sendai (Japón), el Instituto de Crecimiento Cristalino de Berlín y la Universidad de Luebeck (ambos en Alemania). El doctor Moreno Cárcamo, ha realizado dos estancias de año sabático, una en el Instituto de Biología Molecular y Celular del CNRS, ubicado en la Universidad Louis Pasteur de Estrasburgo (Francia) y recientemente otro año sabático en el departamento de Bioquímica de la Universidad de Cambridge en Inglaterra. Actualmente, es Investigador Titular “C” de tiempo completo, PRIDE “D” en la categoría de estímulos, Investigador Nacional Nivel 3 y Miembro de la

Academia Mexicana de Ciencias y de la Academia de Ciencias de New York (EUA).

1. Cristalogénesis Biológica. 2. Procesos de Biomineralización en seres vivos.

1. Bernard Lorber, Claude Sauter, Anne Théobald-Di-etrich, Abel Moreno, Pascale Schellenberger, Marie-Claire Robert, Bernard Capelle, Sarah Sanglier, Nöelle Potier, and Richard Giegé “Crystal Growth of Pro-teins, Nucleic Acids, and Viruses in Gels”. Progress in Biophysics and Molecular Biology 101 (2009) 13-25.

2. Takashi Ochi, Victor M. Bolanos-Garcia, Vivian Stojanoff, Abel Moreno “Perspectives on Protein Crystallisation”. Progress in Biophysics and Mo-lecular Biology 101 (2009) 56-63.

3. Takashi Ochi, Sachin Surade, Daniel Nietlispach, Dima Chirgadze and Abel Moreno. Investigations into Protein Crystallisation in the Presence of a Strong Magnetic Field. Crystal Growth and De-sign 10 (2010) 691-699.

4. Victoria M. Virador, Juan P. Reyes-Grajeda, Ale-jandro Blanco-Labra, Elisabeth Mendiola-Olaya, Gary M. Smith, Abel Moreno, and John R. Whita-ker “Cloning, Sequencing, Purification, and Crys-tal Structure of Grenache (Vitis vinifera) Polyphe-nol Oxidase”. Journal of Agricultural and Food Chemistry 58 (2010) 1189-1201.

5. Zbigniew Pietras, Hong-Ting Lin, Sachin Surade, Ben Luisi, Orla Slattery, Klass M. Pos, Abel More-no “The use of novel organic gels and hydrogels in protein crystallization”. Journal of Applied Crys-tallography 43 (2010) 58-63.

3. Técnicas Biofísicas y Bioquímicas para la caracteri-zación de Biomoléculas

Dra. Adela Rodríguez Romero

Estudios bioquímicos, fisicoquímicos y cristalográficos de diversasproteínasycomplejosdeinterésbiomédico

Edificio B, Laboratorio QB3, tel. 5622-4568adela@unam.mx

La Dra. Adela Rodríguez-Romero recibió el grado de Doctor en Ciencias de la UAM-I en 1991, especializándose en cristalografía de proteínas. Realizó una estancia de un año (1995-1996) en el Center for Advanced Research in Biotechnology, NIST, Maryland, USA como Guest Researcher. Ella se incorporó al Instituto de Química de la UNAM en 1986, actualmente es Investigadora

Titular C de tiempo completo y es miembro del Sistema Nacional de Investigadores.

Las líneas de investigación de nuestro grupo de tra-bajo se enfocan principalmente en estudios cristalo-gráficos y funcionales de alérgenos y sus receptores con el fin comprender los mecanismos moleculares de las enfermedades alérgicas, así como para de-sarrollar herramientas de diagnóstico. Una de las aportaciones más importante del grupo ha sido la determinación de la estructura tridimensional de va-rias proteínas alergénicas del hule natural utilizando técnicas de difracción de rayos X. Describimos por primera vez en nuestro país la estructura cristalográ-fica de una proteína, la heveína y de una isoforma, que son alérgenos relevantes. Recientemente deter-minamos la primera estructura de un alérgeno natu-ral glicosilado, la glucanasa, cuyo sitio de glicosila-ción es el principal determinante antigénico.

1. Olivares-Illana V, Rodríguez-Romero A., Becker I, Berzunza M., García J., Pérez-Montfort R., Cabrera N., López-Calahorra F., de Gómez-Puyou MT, Gó-mez-Puyou A. Perturbation of the dimer interface of triosephosphate isomerase and its effect on Try-panosoma cruzi. PLoS Negl Trop Dis.;1(1), 1-8, 2007

2. Hernández-Alcantara G, Rodríguez-Romero A, Reyes-Vivas H, Peón J. Cabrera N, Ortiz C, Enriquez-Flores S, De la Mora-De la Mora I, López-Velázquez G. Unravel-ing the machanisms of tryptophan fluorescence quench-ing in the triosephosphate isomerase from Giardia lam-blia. Biochem. Biophys. Acta 1784, 1493-1500, 2008.

Otras líneas de investigación comprenden estudios bioquímicos, fisicoquímicos y estructurales de en-zimas de plantas y parásitos, así como de proteínas que sufren procesos de oligomerización, como blan-cos para el diseño de medicamentos.

3. Pedraza-Escalona M, Becerril-Luján, B., Agundis, C., Domínguez-Ramírez L., Pereyra A, Riaño-Umbarilla L, Rodríguez-Romero A. Análisis of B-cell epitopes from the allergen Hev b 6.02 revealed by using block-ing antibodies. Mol. Immunol. 46, 668-76, 2009.

4. Hernández-Santoyo, A., del Pozo Yauner, L., Fuentes-Silva, D., Ortiz, E., Rudiño-Piñera, E., Sánchez-López, R., Horjales, E., Becerril, B. and Rodríguez-Romero A. A single mutation at the sheet switch region results in conformational changes favoring λ6-light-chain fibrillogenesis. J. Mol. Biol, 396, 280-292, 2010.

Heveína (PDB 1Q9B) Glucanasa (PDB 3F55 y 3EM5)

Dra. Nuria Sánchez Puig

Propiedadesbioquímicasymolecularesdeproteínasinvolucradaseneldesarrollodeenfermedades

Edificio B, Laboratorio QB5, tel. 5622-4468nuriasp@servidor.unam.mx

Realicé mis estudios de licenciatura en Química de Alimentos y la Maestría en Ciencias Bioquímicas en la Facultad de Química de la UNAM. Posteriormente obtuve el doctorado en Biofísica de proteínas en el Centro de Ingeniería de Proteínas y la Universidad de Cambridge en Inglaterra bajo la supervisión de Sir Alan R. Fersht. Realicé una estancia postdoctoral en el Laboratory of Molecular Biology, MRC en Inglaterra, y posteriormente me incorporé al

Instituto de Química en el año 2009.

El programa de investigación desarrollado en mi laboratorio involucra un enfoque multidisciplina-rio en el que se combinan técnicas de ADN recom-binante, la expresión de proteínas recombinantes en sistemas heterólogos, con técnicas bioquímicas y espectroscópicas. Los temas que se abordan son: a) Entender las bases estructurales que rigen las in-teracciones proteína-proteína utilizando como mo-delo proteínas involucradas en enfermedades con predisposición a desarrollar cáncer. b) Entender las bases moleculares que le permiten a las proteínas

1. Tobias F. Menne, Beatriz Goyenechea, Nuria Sán-chez-Puig, Chi C. Wong, Louise M. Tonkin, Philip J. Ancliffe, Renée L. Brost, Michael Costanzo, Charles Boone and Alan J. Warren. (2007) The Shwachman-Bodian-Diamond syndrome protein mediates translational activation of ribosomes in yeast. Nature Genetics 39, 486-495.

intrínsecamente desordenadas interaccionar con di-ferentes ligandos de manera específica pese a la falta de estructura terciaria, así como su habilidad para adquirir diferentes conformaciones dependiendo del ligando con quien interaccionen. c) Caracte-rización de las enzimas denominadas silicateínas involucradas en la polimerización de silicio y otros compuestos como óxidos de titanio y galio, y su utilización en la producción de nanopartículas que puedan usarse como vehículos para el suministro de fármacos, entre otras aplicaciones.

2. Nuria Sánchez-Puig, Dmitry B. Veprintsev and Alan R Fersht. (2005) Human full-length Securin is a natively unfolded protein. Protein Science 14, 1410-18.

3. Nuria Sánchez-Puig, Dmitry B. Veprintsev and Alan R Fersht. (2005). Binding of natively unfolded HIF-1α ODD domain to p53. Molecular Cell, 17, 11-21.

Dr. Manuel Soriano García

Estructura, dinámica y función de moléculas pequeñas yproteínas,yCristalografíaderayosX

Edificio B, Laboratorio QB2, tel. 5622-4569soriano@servidor.unam.mx

Ingeniero Bioquímico (1971) Escuela Nacional de Ciencias Biológicas del IPN (Dra. Luz María del Castillo), Doctor en Biofísica (1975), Department of Biophysical Sciences, State University of New York at Buffalo, USA (Prof. Herbert Hauptman, Premio Nobel de Quimica 1986 y Prof. Rangachary Parthasarathy). Profesor Adjunto en el Department of Chemistry, Michigan State University (1988-1991), Investigador Titular C del Instituto de Química e Investigador Nacional Nivel 3 desde 1990. Premio Nacional de Química “Andrés Manuel del Río” en el área de investigación, 1989; Presea Lázaro Cárdenas: Egresado Distinguido, otorgada por el IPN en 1992; Premio Nacional de Ciencias de Cuba en ocasión del Día de la Ciencia Cubana otorgado por la Academia de Ciencias de Cuba, en 1994; Premio Nacional de Ciencia y Tecnología de Alimentos, 1999. Ha publicado 260 artículos de investigación y dirigido 12 tesis de maestría en ciencias y 11

de doctor en ciencias. Es el iniciador de la cristalografía de rayos en el país desde 1976.

1) Estructura, dinámica y actividad biológica de pro-teínas y enzimas con interés en las industrias de los alimentos y farmacéutica. 2) Estructura, dinámica y actividad biológica de péptidos antimicrobianos y antifúngicos aislados de plantas. 3) Diseño racional de fármacos: organoselenidos como agentes tera-

1. M. Soriano-García. Organoselenium Compounds as Potential Therapeutic and Chemopreventive Agents: A Review. Current Medicinal Chemistry, 11, 1657-1669 (2004).

2. J. A. Gavira, L.A. González-Ramírez, M.C. Oliver-Salvador, M. Soriano-García and J.M. García-Ruiz. Structure of the Mexicain-E64 complex and com-parison with others cysteine proteases of the pa-pain family. Acta Crystallographica. D63, 555-563 (2007).

3. L. A. Rivillas-Acevedo and M. Soriano-García. Isola-tion and Biochemical Characterization of an Anti-fungal Peptide from Amaranthus hypochondriacus Seeds. Journal of Agricultural Food Chemistry, 55, 10156-10161 (2007).

péuticos y quimopreventivos en artritis reumatoide, cáncer y diabetes. 4) Diseño racional de fármacos para el tratamiento de enfermedades del sistema nervioso: enfermedad de Alzheimer. 5) Estructura-función de canales de iónicos que participan en al generación de dolor, inflamación, calor y picor.

4. I I. Arias-Olguín, I Vitko, M. Fortuna, J. P. Baumgart, S. Sokolova, I. A. S., Amy Van Deusen, M. Soriano-García, J. C. Gomora and E. Perez-Reyes. Characterization of the Gating Brake in the I-II loop of cav3.2 t-type Ca2+ Channels. Journal of Biological Chemistry, 283, 8136-8144 (2008).

5. M. E. Campos-Aldrete, H. Salgado Zamora, M. E. Meléndez-Camargo, Y. Karina Marquez-Flores and M. Soriano-García. Synthesis and Anti-immflamatory Activity Evaluation of Unsymmetrical Selenides. F. Marinez-Ramos, European Journal of Medicinal Chemistry. 43(7) 1432-1437 (2009).

6. H. Salazar, A. Jara-Oseguera, E. Hernández, I. Llor-ente, I I. Arias-Olguín, M. Soriano-García, L.D. Islas and T. Rosenbaum. Structural Determinants of Gat-ing in the TRPV1 Channel. Nature: Structural and Molecular Biology. 16 (7) 704-710 (2009).

Clonaciónyexpresióndeproteínasrecombinantes

Edificio C, Laboratorio de Biología Molecular, tel. 5622-8222 ext. 45661patcansan@yahoo.com

Licenciatura en QFB, BUAP (1996), Maestría en Bioquímica, ENCB del IPN (1999), Doctorado en Ciencias Químico-Biológicas, ENCB del IPN (2008). Estancia Doctoral en la Universidad de Pittsburgh, PA. (2000-2003). De 2004 a 2006 “Research assistant” en el “Institute of Macromolecular Assemblies” en el College of Staten Island, NY. Técnico Académico Titular A tiempo completo

en el Instituto de Química desde 2007. Nivel I en el Sistema Nacional de Investigadores.

La Unidad de Biología Molecular es un laboratorio del Departamento de Química de Biomacromolécu-las, que cuenta con la infraestructura necesaria para la clonación y expresión de proteínas recombinantes en E. coli. Tiene como principal objetivo apoyar a los investigadores del departamento con la producción de proteínas recombinantes para sus estudios posteriores.

1. Mehta M, Ahmed Z, Fernando SS, Cano-Sanchez P, Adayev T, Ziemnicka D, Wieraszko A, Banerjee P. Plasticity of 5-HT1A receptor-mediated signal-ing during early postnatal brain development. Journal of Neurochemistry. 2007. 101: 918-928.

2. Patricia Cano, Alejandro Godoy, Rosalba Escamil-la, Rajiv Dhir y Sergio A. Oñate. Stromal-epithelial cell interactions and AR-coregulator recruitment is altered in the tissue microenvironment of prostate cancer. Cancer Research. 2007. 67(2):511-9.

La unidad asesora en el diseño de oligonucleótidos, clonación de los genes de interés a partir de sus fuentes naturales (DNA o RNA), subclonación de éstos en vectores de expresión así como en la optimización de la expresión de la proteína para obtenerla plegada y funcional. También se da asesoría para la generación de mutantes de proteínas por mutagénesis dirigida.

3. Patricia Cano-Sanchez, Beatrice Severino, V.V. Sureshbabu, Joe Russo, Tatsuya Inui, Fa-Xiang Ding, Boris Arshava, Jeff Becker y Fred Naider. Effects of N- and C- terminal addition of oligolysines or na-tive loop residues on the biophysical properties of transmembrane domain peptides from a G-protein-coupled receptor. J. Pept. Sci. 2006. 12:808-822.

4. Fix C, Jordan C, Cano P, Walker WH. Testosterone activates mitogen-activated protein kinase and the cAMP response element binding protein tran-scription factor in Sertoli cells. Proc Natl Acad Sci USA. 2004. 101(30):10919-24.

Unidad de Biología Molecular Encargada:

Dra. Patricia Cano Sánchez

Instituto de química

Instituto de química

Dr. Enrique García HernándezQuímica de Biomacromoléculas

Dra. Jacqueline Quintana Hinojosa Fisicoquímica

M. en C. Baldomero Esquivel RodríguezProductos Naturales

Dr. Cecilio Álvarez ToledanoQuímica Inorgánica

Dr. Luis Demetrio Miranda GutiérrezQuímica Orgánica

Dr. Gabriel Eduardo Cuevas González BravoDirector

Dr. Roberto MartínezSecretario Académico

Dr. Jorge Peón PeraltaSecretario Técnico

Dr. Jesús Valdés MartinezSecretario de Vinculación

C.P. María Guadalupe Morales Ramírez Secretaria Administrativa

Organización

Departamentos Académicos