CAC'NH2

HR1

O

N

CA

R2H

COOH

H

1.521.33

1.45

115.6

121.9

Ermacora

N

CA

C N

C

N

CA C

0

Residue name

Atomos: 27 parametros (9 atomos)

Ángulos torsionales: 6 parámetros

N

C A

C N

C

N

C A C

0 Ermacora

-180

-130

-80

-30

20

70

120

170

-180 -130 -80 -30 20 70 120 170

izq

der

poliprolina II

phi

psi

Estructuras periódicas de la cadena polipeptídica

Nombre ángulo dihedro residuos por

vuelta

avance por

residuo

radio frecuencia

Å Å -Antiparalela -139 +135 -178 2.0 3.4 1.0 abundante -Paralela -119 +113 180 2.0 3.2 1.0 abundante -Hélice (d) -57 -47 180 3.6 1.5 2.3 abundante -Hélice (i) +57 +47 180 3.6 1.5 2.3 hipotética Hélice 310 -49 -26 180 3.0 2.0 1.9 baja Hélice -57 -70 180 4.4 1.15 2.8 hipotética Poliprolina I -83 +158 0 3.3 1.9 rara Poliprolina II -78 +149 180 3 3.1 colágeno Poliglycina -80 +150 180 3 3.1 colágeno

Representación y=F(z)zj = j z0 + dz

xj = r cos(2 j z0 p-1 + )yj = r sen(2 j z0 p-1 + )j = 0, 1, ..., nz0=/res = 1.5 Åp = paso = /vuelta = 5.4 Å = 3.6 res/vueltar = radio de la hélice = 2.3 Å

JJ L. Miranda Protein Sci 2003; 12: 73-81

JJ L. Miranda Protein Sci 2003; 12: 73-81

Figure 2. pH dependence of the second-order rate constant of the reaction between DTNB and the control peptide (filled circles), N2 mutant (filled squares), N1 mutant (open

triangles), or NC mutant (open diamonds) at an ionic strength of 0.175

Chorismate mutase

Estructuras periódicas de la cadena polipeptídica

Nombre ángulo dihedro residuos por

vuelta

avance por

residuo

radio frecuencia

Å Å -Antiparalela -139 +135 -178 2.0 3.4 1.0 abundante -Paralela -119 +113 180 2.0 3.2 1.0 abundante -Hélice (d) -57 -47 180 3.6 1.5 2.3 abundante -Hélice (i) +57 +47 180 3.6 1.5 2.3 hipotética Hélice 310 -49 -26 180 3.0 2.0 1.9 baja Hélice -57 -70 180 4.4 1.15 2.8 hipotética Poliprolina I -83 +158 0 3.3 1.9 rara Poliprolina II -78 +149 180 3 3.1 colágeno Poliglycina -80 +150 180 3 3.1 colágeno

Frecuencia de varios tipos de -turn ángulos dihedros Tipo cantidad I 24 -648 -198 -909 -211 I´ 4 523 414 876 1114 II 12 -616 1321 8112 315 II´ 4 635 -1265 809 1110 III 36 -5811 -3315 -647 -2615 III´ 3 603 2413 653 344 83 -turn encontrados en lisozima, proteasa -lítica, deoxyribonucleasa y penicilinopepsina. Tomado de Kyte J. “Structure in protein chemistry”.

B. Licheniformis beta lactamase beta turn 68-71

Estabilidad relativa al substituir el residuo indicado por Ala (en péptidos a o b). Las unidades son kcal/mol. Modificado de Fersht A., Structure and Mechanism in Protein Science, 1999, W. H. Freeman and Company, New York, Pg 528. Residuo Estabilidad relativa () Agadir Estabilidad relativa () Ala 0.00 0.00 0.00 Arg 0.17 0.06 -0.40 Leu 0.17 0.19 -0.45 Glu(0) 0.17 — — Met 0.19 0.21 -0.90 Lys 0.31 0.15 -0.35 Trp 0.31 0.47 -1.04 Gln 0.33 0.32 -0.38 Ser 0.44 0.52 -0.87 Ile 0.43 0.35 -1.25 Phe 0.47 0.47 -1.08 Cys 0.54 0.61 -0.78 Asp(0) 0.54 — — Glu(-) 0.56 0.34 -0.23 Tyr 0.56 0.47 -1.63 Asn 0.61 0.60 -0.52 Thr 0.61 0.57 -1.36 Val 0.63 0.51 -0.94 His(0) 0.65 0.62 -0.37 Asp(-) 0.68 0.59 0.85 His(+) 0.88 — — Gly 0.90 1.11 1.21 Pro 3.47 2.72 >5