*AMINOCIDOS, PPTIDOS Y PROTEINASUNIVERSIDAD CATLICA DE SALTAFAC. DE CS AGRARIAS Y VETERINARIASAO 2008FARM. PABLO F. CORREGIDOR

*AMINOCIDOS

*TODOS LOS AMINOCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTENAS SON L-AMINOCIDOS

*CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS

*POLARES CON CARGA

*NO POLARES ALIFTICOS

*NO POLARES AROMTICOS

*POLARES SIN CARGA

*BSICOS (O CARGADOS +)CIDOS (O CARGADOS -)

*AMINOCIDOS ESCENCIALES

*Aminocidos que no pueden biosintetizar los animales ni el hombre.Deben ser administrados en la dieta.Son 10:val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.

*AMINOCIDOS POCO USUALES

*gamma-carboxiglutamato 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la protena fibrosa llamada colgeno.N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (protena contrctil del msculo)Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulacin de la sangre.Selenocistena: en la glutatin peroxidasa.Ornitina y Citrulina: no se encuentran en protenas. Intervienen en la biosntesis de arginina y el ciclo de la urea.

*PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS

*PROPIEDADES CIDO-BASE

*Punto isoelctricoA pH cido: prevalece la especie con carga +A pH bsico: prevalece la especie con carga Hay un valor de pH para el cul la carga de la especie es cero. (zwitterin)pI = pK1 + pK2 para un aa neutro 2Punto isoelctrico: valor de pH al cul la carga neta del aminocido es cero.

*ELECTROFORESIS

*Propiedades qumicasFormacin de enlaces PEPTDICOS:

*PUENTES DI SULFUROFormacin de enlaces disulfuro (PUENTES DISULFURO)

CISTINA

*OTRAS PROPIEDADES QUMICASReaccin con cido ntrico: identificacin de aa aromticos.Reaccin con ninhidrina: compuestos coloreadosReaccin con Rvo. de Sanger ( 1-flor-2,4-dinitro benceno): forma 2,4 dinitro fenilderivados de color amarillo a rojo.

*PPTIDOS

*Polmeros de aminocidos de PM menor a 6000 daltons (

*NOMENCLATURASe nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminacin il, excepto para el ltimo aa.Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cystena

*PEPTIDOSEJEMPLOS:OCITOCINA: hormona que estimula la contraccin del tero.GLUCAGN: hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina.ANTIBITICOSGLUTATIN: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la clula.

*PROTEINAS

*DEFINICINBiopolmeros de aminocidos de mas de 6000 daltons, indispensables para la procesos vitales de los seres vivos.Estn formadas por C, H, O, N y S

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Por su naturaleza qumicaSIMPLESCONJUGADAS

CLASIFICACIN DE LAS PROTEINASPor la forma que adoptaFIBROSAGLOBULAR

Por su funcin BiolgicaENZIMASPROTENAS DE TRANSPORTECONTRCTILES Y MTILES DE DEFENSAREGULADORASNUTRIENTESHORMONAS

*PROPIEDADES DE LAS PROTEINASPROPIEDADES CIDOS-BASE: punto isoelctrico.SOLUBILIDAD:Forman dispersiones en aguaEfecto del pH: hace variar la carga.Efecto de las sales:Baja [ ]: aumenta la solubilidadAlta [ ]: disminuye la solubilidadEfecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.

*ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTENAS

*Las protenas tienen 4 niveles de organizacin:ESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA CUATERNARIA

*ESTRUCTURA PRIMARIAHace referencia a:La identidad de aminocidos.La secuencia de aminocidos.La cantidad de aminocidos.La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin biolgica.Los aa se unen por UNIONES PEPTDICAS.

*ESTRUCTURA SECUNDARIAInteraccines entre aa que se encuentran prximos en la cadena.La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.Los aa interaccionan por puentes H.Tipos de estructuras secundarias:HLICE ALFAHOJA PLEGADA BETAAL AZAR.

*HELICE ALFALos grupos R de los aa se orientan hacia el exterior.Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares.Hay 3.6 aa por vuelta.Ej: queratina.

*HOJA PLEGADA BETALos grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente.Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena.Ej. Fibrona (seda)

*ESTRUCTURA TERCIARIAUna cadena con estructura secundaria adquiere una determinada dispocin en el espacio por interacciones entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena.Protenas globulares: se pliegan como un ovillo.Protenas fibrosas: tiene aspecto alargado.Ej: mioglobina

*ESTRUCTURA TERCIARIA

*ESTRUCTURA CUATERNARIASurge de la asociacin de varias cadenas con estructuras terciarias.Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.

*Desnaturalizacin de protenasProceso generalmente irreversible mediante el cul la protena pierde su estructura 2, 3 y 4, careciendo de importancia biolgicaAgentes: Fsicos:Qumicos Calor solventes orgnicos Radiaciones soluc. de urea conc. Grandes presiones sales

*MIOGLOBINA

*Es una protena conjugada (hemoprotena) formada por:Fraccin proteica: globinaFraccin no proteica (grupo prosttico)Porcin orgnica: grupo HEMPorcin inorgnica: tomo de Fe+2.Funcin: transporte de O2 en el msculo

*HEMOGLOBINA

*Es una protena conjugada al igual que la mioglobina.Est formada por 4 subunidades (estructura 4)2 cadenas a y 2 cadenas b (adulto)2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)Presenta fenmeno de cooperativismo positivo.Formas:OxihemoglobinaCarboxihemoglobinaMetahemoglobina: Fe+3

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*INMUNOGLOBULINAS

*PROTEINAS DEL PLASMAALBUMINA: transporta ac. grasos.FIBRINGENO: prot. que interviene en la coagulacin.GLOBULINAS: a1, a2, b1, b2 y gIMNUNOGLOBULINAS: Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig D.

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L: cadenas livianasH: cadenas pesadasExisten 5 tipos: a, b, g, m, e

*Fc: con actividad biolgica, define la clase de cadena pesada.Fab: unin al Ag.Dominios ctes: (oscuros)CHCLDominios variables: (claros)Responsables de la unin al Ag.VH: definen los 5 tipos de cadenas H.VL

*FIN