PROTEINASPROTEINAS

Fórmula general de un aminoácidog

GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.

Aminoácidos hidrófobos

Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Iso)

Metionina (Met) Fenilalanina (Fen) Triptófano (Trp)

Aminoácidos polares hidrofílicosp

P li (P l)Serina (Ser)

Glutamina (Gln)

Prolina (Prl)Treonina (Tr)

A i (A ) Ci t í (Ci )Glicocola (Gli)

Asparagina (Asn)Tirosina (Tir)

Cisteína (Cis)

Aminoácidos ácidos y básicosy

AMINOÁCIDOSÁCIDOS

(Carga negativa)

AMINOÁCIDOS BÁSICOS(carga positiva)

Lisina (Lis)Ácido aspártico

(Asp)

Arginina (Arg) Ácido glutámico (Glu)

Histidina (His)

Propiedades ácido-básicas de los aminoácidosop edades ác do bás cas de os a oác dos

En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.

Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.

CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS

pH disminuye pH aumenta

El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.

Isomería de los aminoácidos

Por ser el carbono α un carbono asimétrico los aminoácidos pueden presentar dos Por ser el carbono α un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales.

D - aminoácido L -aminoácido

El grupo amino está a la derecha El grupo amino

está a la izquierdaAl ser imágenes especulares se denominanAl ser imágenes especulares se denominan

estereoisómeros.

Formación de un enlace peptídico

Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro

Enlace peptídicoEnlace peptídico

Plano del enlace peptídicop p

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal

FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO

Grupo amino RH

GrupocarboxiloH

O

COOHN C

H

CH2N C

O

+

H2OH

HR

OH

H O R Péptido: cadena corta de aminoácidos.

í d f d

R

CH2N C

H

COOHN C

H

Proteína: cadena formada por uno o varios polipéptidos.

DIPÉPTIDOEnlace peptídicoR HH

Características de un enlace peptídicop p

• Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los enlaces C - N.

• Posee cierto carácter de doble enlace.

• Los cuatro átomos del enlace se encuentran sobre el mismo plano.

• Los únicos enlaces que pueden girar • Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-C y C-N

Estructura tridimensional de las proteínasEstructura tridimensional de las proteínas

SE DISTINGUEN CUATRO NIVELES DE COMPLEJIDAD EN UNA PROTEÍNA

Forma helicoidalhelicoidal

Estructura globular

Asociación de varias cadenas

H jEstructura primaria

Hojaplegada

Estructura

Estructura secundaria

Estructura terciaria

cuaternaria

secundaria

Estructura primaria de las proteínasp p

• Todas las proteínas la tienen.

• Indica los aminoácidos que la forman y el q yorden en el que están colocados.

• Está dispuesta en zigzag.

• El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es:

20n Número de aminoácidos20n aminoácidos de la cadena

Para una cadena de 100 aminoácidos, el número de las diferentes cadenas posibles sería:

126 6 0600228229401496 0320 3 6 101001267650600228229401496703205376 ·10100

Estructura primaria de las proteínasEs la secuencia lineal de Aa

( el tipo y el orden) unidos por enlaces peptídicos

De ella va a depender la formación de las restantes estructuras. Cualquier

. La estructura primaria o secuencia de la proteína está enlaces peptídicos.

NH3+- Val -Phe- Val COO-

estructuras. Cualquier variación en la estructura 1ª impedirá la formación del resto de las estructuras

de la proteína está regida por el. código, genético

Estructura 2ªEstructura secundariaEs el plegamiento espontáneo que toma la secuencia de aminoácidos

Se debe principalmente a la formación de enlaces de " puentes de hidrógenoentre los átomos de hidrógeno y

alfa - hélice

toma la secuencia de aminoácidos cuando se ha sintetizado en los ribosomas. Dependerá del tipo de aa que formen la cadena

entre los átomos de hidrógeno y oxígeno de los enlaces peptídicos de aminoácidos próximos entre sí en la cadena peptídico

beta plegada.

Estructura 2ª: α -hélice

• La cadena se va enrollando en espiral.

• Los enlaces de hidrógeno intracatenariosmantienen la estructura.

• La formación de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca.

• La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.

• Los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria.Los radicales quedan hacia el exterior de la α -hélice.

Estructura 2ª : conformación β

Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.

Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.

Los enlaces de hidrógenogintercatenarios mantienen unidas las cadenas.

Disposición antiparalela

Disposición paralela

Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas distintas.formas distintas.

RELACIÓN ENTRE LA CONFORMACIÓN Y LA ACTIVIDAD DE LAS PROTEÍNASACTIVIDAD DE LAS PROTEÍNAS

La función de las proteínas depende de su conformación.

Algunas proteínas, particularmente las enzimas, tienen una o varias zonas en su

molécula de las que depende su función llamadas: centro activo o locus.

El centro activo de la proteína actúa uniéndose a la molécula sobre la que se

va a realizar la transformación, ligando, que debe encajar en el centro activo.

El ligando y el centro activo interaccionan mediante fuerzas químicas.

Estas interacciones se deben a que ciertos radicales de los aminoácidos de la

í á l i i fi id d í iproteína, que están en el centro activo, tienen afinidad química por

determinados grupos funcionales presentes en el ligando.

L ió t í li d d i ibl iblLa unión proteína-ligando puede ser irreversible o reversible.

La conformación de una proteína y por lo tanto su centro ti f ió d lt i dactivo y su función pueden alterarse si se producen

cambios en la estructura primaria. Por ejemplo en la anemia falciforme el 61 aminoácido dePor ejemplo, en la anemia falciforme, el 61 aminoácido deuna de las cadenas proteicas que forman la hemoglobina,el glutámico, ha sido sustituído por valina. Comog pconsecuencia la hemoglobina pierde su funcionalidad y nopuede transportar convenientemente el oxígeno y losh it it ( lób l j ) d i f d hheritrocitos (glóbulos rojos)adquieren forma de hoz.

Como ya hemos visto la conformación puede tambiénComo ya hemos visto, la conformación puede tambiénalterarse si la proteína se desnaturaliza por la acción deagentes como el calor y los ácidos y las bases fuertes.Lag y ydesnaturalización irreversible destruye el centro activo y laproteína no puede ya realizar su función.

Estructura terciaria de las proteínasModo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacioModo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.

La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aminoácidos alejados unos de otros.

• Enlaces de hidrógeno.• Atracciones electrostáticas.• Atracciones hidrofóbicas.• Puentes disulfuro• Puentes disulfuro.

En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura terciaria está constituida por dominios

En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas llamadas motivos.

estructura terciaria está constituida por dominios.

Enlaces que mantienen la estructura terciaria de las proteínas

Estructura terciaria

Estructura CuaternariaEstructura Cuaternaria

Clasificación de las proteínas: Holoproteínas

PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES

• Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión.

• Son proteínas insolubles en agua.• Más complejas que las fibrosas.

• Plegadas en forma más o menosSon proteínas insolubles en agua.

• Tienen funciones estructurales o protectoras.

COLÁGENO Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, tíl h t d ó

• Plegadas en forma más o menos esférica.

ALBÚMINAS

MIOSINA Y ACTINA

cartílago, hueso, tendones y córnea.

Responsables de la contracción muscular. GLOBULINAS

Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos.

QUERATINAS

FIBRINA

Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.

Interviene en la coagulación sanguínea.

Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos.

ELASTINA

Proteína elástica.

HISTONAS Y PROTAMINAS

Se asocian al ADN permitiendo t i tsu empaquetamiento.

Clasificación de las proteínas: heteroproteínasEn su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).

HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO

Cromoproteína Pigmento

Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina

No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina

Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina

Glucoproteína Glúcido fibrinógeno

Fosfoproteína Ácido fosfórico caseínaFosfoproteína Ácido fosfórico caseína

Lipoproteína Lípido quilomicrones

Desnaturalización y renaturalización de una proteínaproteína

La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.

Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.

Desnaturalización

Renaturalización

PROTEÍNA NATIVA

PROTEÍNA DESNATURALIZADA

En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.

Ejemplos de heteroproteínas

HemoglobinaInmunoglobulina

Ejemplos de heteroproteínas

Hemoglobina

Lipoproteína plasmática

Retinal

RodopsinaRodopsina

Diversidad funcional de las proteínas

Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.

FUNCIÓN EJEMPLO

Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...DE RESERVA

Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...DE TRANSPORTE

Á Actina, miosina, flagelina ...

Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...

CONTRÁCTIL

PROTECTORA O DEFENSIVA

Insulina, glucagón, somatotropina...

Glucoproteínas, histonas, queratina,

HORMONAL

ESTRUCTURAL colágeno, elastina...

Catalasa, ribonucleasa...

ESTRUCTURAL

ENZIMÁTICA

Albúmina...HOMEOSTÁTICA