Metaloenzimas Redox

5/12/2018 Metaloenzimas Redox. - slidepdf.com

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Metaloenzimas Redox: Oxigenasas,(proteínas con grupos Hemo)

Universidad del Valle, Facultad de Ciencias Naturales y

Exactas, Departamento de Química.

Introducción a la Química Bioinorgánica.

Juan Sebastián Aguirre Araque.

María José Dávila Rodríguez.



Hemoproteínas.

Hemoglobina.

Mioglobina.

Citocromos.

Catalasas y peroxidasas(sistemas enzimáticos).

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Grupos prostéticos : Complejos porfiníricos de Fe.

Figura 2. Grupo Hemo b.Figura 1. Configuración electrónica de bajo y

alto spin para el Fe(II) y Fe(III)

Fe(III)

Fe(II)



Citocromos.

Transporte de energía química en el

interior de la célula: transferencia de

electrones cupla Fe(II)/Fe(III) -.

Energía liberada es almacenada en

forma de ATP. P.M. 12000 Da.

La mayoría, reaccionan directamente

con el oxígeno.

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Se encuentran en:

- Membrana celular de bacterias.

- Membranas internas de las mitocondrias.

- Membranas internas de los cloroplastos.

Respiración, fotosíntesis y en la fijación de nitrógeno.



Clasificación de los citocromos:

Se basa en criterios espectroscópicos

(posición de la banda del espectro

porfinírico).

Citocromos tipo a: > 570 nm.

Citocromos tipo b: 555 560 nm.

Citocromos tipo c: 548 552 nm.

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Citocromo c

El anillo porfinírico presenta

dos grupos tioéter.

No puede transportar oxígeno.

El sistema conjugado del anillo

porfinírico permite albergar

electrones extras.

El átomo de hierro siempre se

encuentra en el plano del anillo

porfinírico, tanto en estado de

Fe(II) como en el de Fe(III)

ambos de bajo espín -.

La distancia Fe-S prácticamente

no cambia con los estado de

oxidación del hierro.

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Figura 3. Citocromo c



Familia de sistemas complejos constituidos por el citocromo, una proteínaFe/S y una reductasa.

Catalizan principalmente la reacción monooxigenasa:

RH + O2 + 2H+ + 2e ROH + H2O

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Citocromo P450

Figura 4. Citocromo P450



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Figura 5. Ciclo de reacción Citocromo P450



Peroxidasas y catalasas.

Las peroxidasas se encuentran relacionadas con el metabolismo hormonal en

las plantas y la producción de la tirosina en animales.

Figura 6. Intermediarios en las reacciones de peroxidasas.

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Las catalasas al igual que las peroxidasas se encuentran en vesículas.

Su estructura es tal que el grupo hemo se encuentra escondido en un

bolsillo para evitar el escape de especies reactivas como OH. y O2-

Una consecuencia de su forma es que solo moléculas tipo peróxidopequeñas pueden acceder al sitio activo.

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Figura 7. Estructura de la

peroxidasa horseradish.



Proteína de cobre.

La hemocianina es una proteína extracelular

encarga del transporte de oxigeno en los

artrópodos (85% de las especies animales).

Este complejo posee dos unidades de Cu(I,los cuales se unen al oxigeno

reversiblemente formando [Cu(II)]2.O22- .

El ion Cu(I) es estabilizado por las tres

histidinas al dar una geometría tetraedral.

La presencia de proteínas helicoidales,permite la unión cooperativa del oxigeno tal

como en los grupos hemo.

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Figura 8. Sitio de unión del

oxigeno en la hemocianina,

diagrama esquematico .



Proteína Fe/S

En la gran mayoría de estas proteínas, el hierro se encuentra en un

ambiente tetraédrico, bien sea aislado por unidades RS- (rubredoxinas) o

junto a otro átomo de Fe a través de unidades S2- (ferrodoxinas).

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Figura 9. Coordinación en las proteínas hierro/azufre a) rubredoxinas b) Fe2S2

ferredoxinas c) Fe4S4 ferredoxinas

La esfera de coordinación del hierro esta usualmente saturada y es

mantenida en condiciones estables dado el plegamiento de las proteínas,

de esto también depende su estereoquímica y los potenciales redox.



Este tipo de proteínas son

parte de los cables de

transferencia electrónica.

Dados sus potenciales

redox negativos, se cree

que en etapas tempranas

de la evolucion mediaron

en la transferencia de

hidrogeno para obtener

energía (fotosistemas).

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Figura 10. Plegamientos de

algunas proteínas hierro/azufre



Almacenamiento, transporte y señalamiento

de la molécula de oxigeno.

La unión de oxigeno altera el estado de espín, la forma del plano y los

enlaces hierro-ligando en el grupo hemo.

Cambios en el anillo porfinirico y los ligandos al darse la unión del oxigeno

están relacionados con cambios en cada unidad proteínica. Internamente

se evidencia en las cadenas laterales y las principales.

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Figura 11.

a) Sitios de unión del

oxigeno en la

mioglobina o

hemoglobina.b) Cambios particulares

en la hemoglobina al

unirse el O2



En las hemoglobinas con múltiples subunidades, los cambios

conformacionales son transmitidos de una subunidad a la otra, dandocurvas alostericas y cooperativas de fijación de oxigeno.

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Figura 12. Diagrama de la forma en como las hélices se deslizan con el cambio de

espín al unirse el O2 a la hemoglobina .



Activación del oxígeno.

Proceso en el cual la molécula de O2es llevada del estado triplete alsinglete (con los dos electronesdesapareados ocupando un soloorbital *).

Para lograr esto, se busca disminuir laenergía de activación (23 Kcal) parapasar del estado triplete al singlete.Nuestro organismo lo logra gracias a lainteracción metal/oxígeno.

La geometría adoptada por laconfiguración Fe/ O2, es el mostrado acontinuación:

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Figura 13. Diagrama OM molécula

de O2.



La interacción Fe/ O2, puede darsecomo sigue:

A. En las formas desoxigenadas, el

Fe(II) de alto espín tiene su

orbital dz2 semilleno y el

mismo puede interactuar con el

electrón y* del O2 generando

un unión tipo .

B. El orbital dxz del Fe que

también se encuentra

semilleno, interacciona por vía con el orbital x* del O2.

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Figura 14. Solapamiento de orbitales que

lleva a la formación de la unión Fe-O2.



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Figura 15. Diagrama energético para la

unión Fe-O2.

La no equivalencia de los orbitales

* cuando se da la unión Fe-O2,

genera dos orbitales moleculares de

características diferentes y por lo

tanto es responsable de lageneración del estado singlete, en

el que los dos electrones * del O2,

se aparean en un mismo orbital

molecular.



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Bibliografía.

FRAUSTO, J.J.R; WILLIAMS, R.J.P. The biological chemistry of the elements: The

inorganic chemistry of life. 1 ed. New York: Oxford university press. 1991.

326,327,358,359,391 pp.

BARAN, E. J. Química Bioinorgánica. 1 ed. Madrid: McGraw-Hill. 1994. 66-70, 97-

102 pp.

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