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n°66, Autome 2016
EuPA 2016
Brixen
ASMS 2016
Grand Bazar d’Istanbul - EuPA 2016
Le Mot du président de la SFEAP page 2
Les comptes-rendus de Brixen page 3
Les comptes-rendus du congrès EuPA 2016 page 7
Le compre-rendu de l'ASMS 2016 page 12
Agenda et Brèves page 15
Nos Partenaires page 16
Association loi 1901.Membre du Conseil International
des Sociétés d'électrophorèse (ICES).Siège Social : 257 rue des Iris
34980 Saint Gély du Fesc
Responsable de la publication : Philippe [email protected]
Rédacteur en chef : Luc Camoinluc.camoin @ inserm.fr
Rédactrice adjointe : Myriam [email protected]
Les textes publiés via la SFEAP engagent la responsabilité de leurs seuls auteurs, et restent leur propriété pleine et entière
12èmes Journées du CJ-SFEAP - Lille
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Chers adhérents, chers collègues,
J’écris cet éditorial quelques jours après la �n du congrès de la SFEAP qui s’est tenu cette année à Chambéry. Il s’agissait du 1er congrès organisé uniquement par la SFEAP depuis le congrès de Rouen en 2012 et après trois congrès SMAP d’a�lée, le congrès de St Malo (qui était également un congrès EuPA) en 2013, le congrès SMAP de Lyon en 2014 et le congrès SMAP d’Ajaccio en 2015. Rappe-lons que l’édition 2017 qui se tiendra à Marnes la Vallée sera un congrès SMMAP co-organisé avec deux autres sociétés, la SFSM et le Réseau Francophone de Métabolomique et Fluxomique (RFMF) où une a�uence importante (plus de
500 personnes) est à nouveau attendue.
En dépit de quelques inquiétudes concernant une possible faible a�uence à Chambéry inhérente à la taille de notre communauté, je crois partager l’opinion d’un grand nombre de participants en a�rmant que cette édition a été une très belle réussite et que nous avons tous apprécié d’y retrouver l’atmosphère particulière-ment conviviale des congrès SFEAP, cadre idéal pour des échanges fructueux non seulement entre les membres de notre communauté mais également avec les fournisseurs d’équipements et de consommables essentiels à notre activité. Le site s’y prêtait à merveille avec un centre de congrès idéalement situé au cœur de la ville, à proximité immédiate des hôtels hébergeant la plupart des participants, et dont la topologie favorisait les rencontres et les échanges. Cet éditorial est donc une nouvelle occasion de remercier au nom de la SFEAP les membres du comité d’organisation issu de trois laboratoires de Grenoble (le LCBM, le Labora-toire EDYP et la plate-forme Prométhée) et réuni autour de Thierry Rabilloud, pour l’ensemble du travail réalisé, la parfaite organisation du congrès et leur accueil chaleureux. Je tiens également à remercier ici l’ensemble des exposants et sponsors qui ont participé au congrès, en espérant qu’ils y ont également trouvé une atmosphère propice aux échanges et au partage de leurs dernières innovations technologiques.
Je tiens également à saluer ici la qualité des présentations orales sélectionnées, souvent délivrées par nos jeunes collègues, ainsi que l’e�ort de présentation en Anglais, essentielle pour l’ouverture des congrès de la SFEAP à l’international et en particulier à EuPA. Il est important à ce sujet de rappeler que les congrès de la SFEAP sont soutenus par des bourses EuPA attribuées prioritairement à de jeunes étrangers souhaitant participer au congrès. La qualité scienti�que de ces présentations donne une excellente image de notre communauté et nos collègues étrangers invités nous ont dit qu’ils étaient impressionnés par le dynamisme de nos jeunes membres, notamment par leur forte implication au niveau européen et dans le YPIC, qui a fait l’objet d’une présentation spéci�que le deuxième jour du congrès.
Ce sont des signaux très encourageants qui nous incitent à poursuivre dans cette voie et l’organisation de congrès indépendants par la SFEAP. Ces congrès constituent en e�et une tribune unique permettant à nos jeunes collègues de présenter leurs résultats à l’oral et de les confronter à la critique, y compris de chercheurs étrangers. Bien évidemment, ces congrès doivent garder un format à l’échelle de notre commu-nauté. Leur organisation dans des sites à taille et coût raisonnables est certainement un exemple à suivre, même si des innovations dans l’organisation et les contenus ne doivent être aucunement écartées.Je vous invite à prendre connaissance de ce n° du Mag dédié à l’Ecole d’été de Brixen, au congrès EuPA d’Istanbul et au congrès ASMS 2016 . N’oubliez pas non plus que 2017 sera une année électorale importante pour…la SFEAP, avec le renouvellement de son conseil d’administration ! Vous trouverez dans le prochain numéro du Mag qui paraitra en Janvier 2017 un appel à candidature ainsi que le calendrier du renouvelle-ment du CA. Il est important pour la visibilité nationale et internationale de la protéomique française que ceux parmi vous qui souhaitent s’investir dans les tâches mutualisées du CA de la SFEAP au béné�ce de tous présentent leur candidature. Comme j’ai déjà eu plusieurs fois l’occasion de l’écrire, vous pouvez compter sur la SFEAP comme la SFEAP compte sur vous !
Je vous souhaite une excellente �n d’année.
Philippe MarinPrésident de la SFEAP
Le mot du Président de la SFEAP
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Le déroulement des journées
Les 12ièmes journées du CJ se sont déroulées du 25 au 27 mai 2016 et ont regroupé une vingtaine de participants. En abordant des thèmes variés (électrophorèse et préparation d’échantillons, spectrométrie de masse native, bio-informatique…) et en organisant des activités conviviales (visite de la ville et dégustation de produits locaux), ces journées ont rencontré un net succès..
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Ecole d'été Protéomique 2016Brixen, Italie
Cette année, la journée thématique de conférences organisée conjointement par la SFEAP et la SFSM s'est déroulée le 25 mars à l'ESPCI sur le thème des "Méthodes séparatives et spectro-métrie de masse". Comme les années précédentes, cette journée a été un succès avec un taux de participation élevé et des échanges scientifiques de grande qualité autour des méthodes séparatives utilisées en spectrométrie de masse.
Vous trouverez ci-dessous le programme complet de cette journée ainsi qu'un résumé des intervenants invités par la SFEAP Catherine Guette, Sarah Cianférani et Anne Gonzalez de Peredo. Merci à toutes les trois.
ADVANCED PROTEOMICSADVANCED PROTEOMICS3 1 J u l y – 0 6 A u g u s t 2 0 1 6 | V a r n a , I t a l y3 1 J u l y – 0 6 A u g u s t 2 0 1 6 | V a r n a , I t a l y
Chamot-Rooke, JuliaInstitute Pasteur, Paris, FR
Cottrell, JohnMatrix Science Ltd, London, UK
Gingras, Anne-ClaudeLunenfeld-Tanenbaum Research Institute, Sinai
Health System, Toronto, Ontario, CA
Ludwig, ChristinaBavarian Biomolecular Mass Spectrometry
Center, Freising, DE
MacLean, BrendanUniversity of Washington, Seattle, US
Mohammed, ShabazUniversity of Oxford, Oxford, UK
Rabilloud, ThierryiRTSV/LCBM, Grenoble, FR
Sche�er, KaiThermo Fisher Scienti�c, Dreieich, DE
Van Damme, PetraGhent University, Ghent, BE
Vitek, OlgaNortheastern University, Boston, US
White, ForrestMassachusetts Institute of Technology,
Cambridge, US
Makarov, AlexanderThermo Fisher Scienti�c
Martens, LennartGhent University, BE
http ://events .embo.org/16-proteomics/
ORGANIZERS
Küster, BernhardChair of Proteomics and Bioanalytics, Technical University Munich (TUM), DE
Lemeer, SimoneBiomolecular Mass Spectrometry and Proteomics, Bijvoet Center for Biomolecular Research, Utrecht University, NL
Marcus, KatrinFunctional Proteomics, Medizinisches Proteom-Center, Ruhr-University Bochum, DE
Urlaub, HenningBioanalytical Mass Spectrometry, Max Planck Institute for Biophysical Chemistry, Göttingen, DE
CO-ORGANIZER
May, CarolineImmune Proteomics, Medizinisches Proteom-Center, Ruhr University Bochum, DE
REGISTRATION
Deadline 15 MAY 2016
Student.....................................700 EUR
Academic .................................700 EUR
Industry....................................900 EUR
Includes:
■ Accommodation
■ Full board meals, Co�ee Breaks
■ Special Activities
SPEAKERS
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Ecole d'été Protéomique 2016Brixen, Italie (suite)
Aurélie Hirschler, Ingénieur d’étudesLaboratoire de Spectrométrie de Masse BioOrganique (LSMBO), IPHC, UMR 7178 CNRS-Université de
Strasbourg, Strasbourg, [email protected]
Compte-rendu Brixen 2016
Basic LecturesChristina Ludwig presented the di�erent quanti�cation methods frequently applied in the �eld of proteomics and highlighted their speci�c advantages and disadvan-tages. Depending on the biologi-cal questions asked, the optimal
proteomic work�ow must get selected for each project accordingly. The mass spectrometric data acquisition methods which were presented are disco-very-driven proteomics with shotgun using Data Dependent Acquisition (DDA), targeted proteomics using Selected Reaction Monitoring (SRM), Multiple Reaction Monitoring (MRM) or Parallel Reaction Monitoring (PRM). The last method of quanti�cation presented was data-independent acquisition like DIA/SWATH, HRM and so on.After a co�ee break, Forest White explained how to analyse the protein post translational modi�cations (PTM). Quantifying protein PTM in di�erent disease states has revealed novel therapeutic targets and combinatorial therapeutic strategies. He discussed about a range of techniques to identify and quantify protein PTMs by mass spectrometry and also other methods. For example he presented di�erent options for phosphopeptide enrichment like IMAC (immobilized metal a�nity chromatography) or MOAC (metal oxide a�nity chromatography).The day after, basic bioinformatics was on the program. Lennart Martens talked about several aspects of bioinformatics. The topics discussed were proteomics informatics tools, false discovery rate (FDR) estimation, the importance of data manage-ment and dissemination and the current steps to advance quality control in proteomics.Then Olga Vitek introduced the basic principles of statistical experimental design (randomization, replication and blocking) as well as the basic methods of statistical interference: estimation of variation, hypothesis testing, p-values, false positive rates and false discovery rates. Olga Vitek highlighted important points and pitfalls of statistical analysis that are speci�c to mass spectrometry-based proteo-mics.The last day, �ve research lectures were presented. Julia Chamot-Rooke began with Top-Down proteo-mics. This lecture gave an overview of the di�erent steps of a top down proteomics work�ow and showed how it can be used to characterize bacterial
proteins involved in virulence.
Workshops
Each of us selected three workshops on topics we had previously chosen. These workshops in little groups allowed to exchange with the speakers and the other participants. The �rst day I followed the workshop on sample preparation with Thierry Rabilloud which was a complement of the lecture he gave on the morning. Some tips about preparing protein extracts of mammalian cells, bacteria or plant were given and also some recommendation about the confection of SDS-PAGE gels. This workshop attracted lot of interest by the participants; everyone could ask question and we discussed about problems we encountered during sample preparation. Another workshop focused on protein identi�cation in databases. The purpose of the session was to familiarize with Mascot and understand how to manage various parameters (enzyme, protein bank, instrument, variation in ppm and Da ...) and unders-tand how they work. The last workshop I have chosen aimed to identify the peptides manually just using the spectra, a pencil and a calculator. This allowed us to understand how identi�cations are performed by databases.
As explicated by Roman Zubarev, this is possible due to the orchestrate interplaying of di�erent elements into the mass spectrometer. Notably these encompass electrospray ionization techniques of peptides as a means to interface liquid chromatography with mass spectrometry, the sepa-ration and analysis of peptide ions in the gas phase by quadrupole, time-of-�ight, ion trap and Orbitrap mass analyser and the fragmentation of peptides by collision induced dissociation or electron transfer dissociation. Although the mass spectrometer is able to separate ions, this alone is not su�cient for reaching the sensi-tivity complexity and dynamic range nowadays required. Shabaz Mohammed explained how chro-matographic separations have now become an intrinsic part of proteomic experiments due to their ability of separating peptides prior to the subse-quently ionic separation made by the mass spectro-meter. Focusing on reverse phase chromatography he highlighted the crucial parameters that ensure a good peptidic separation. These are length of the column, �ow rate, particle size in the ionization site and pH. So far, the lectures have explained how sample must be handed before injecting them into the mass spec-trometer, how the mass spectrometer works and how peptides are separated before the analysis. However, all these processes would have been useless without the ability of unequivocal correlate peptides (identi�ed by the mass spectrometer) with the protein from which they are produced. To this regards John S. Cottrell in his talks explained how proteins are identi�ed from peptides after database interroga-tion. This procedure is non-trivial because real mass spectra are not ideal transformations of molecular sequences. However, thanks to the enormous deve-lopment of databases as well as searching algorithm, we are nowadays able to identify proteins and their modi�cations with good accuracy and reliability.
Petra van Damme: « A proteoge-nomic toolset for genome annota-tion of bacterial pathogen »Petra van Damme showed the power of using proteomics and transcriptomics to better unders-tand the outcome of gene expression. She explained us that this �eld, called proteogenomics,
reveal unidenti�ed open reading frames and non-an-notated translation start sites in a model organism, Salmonella thyphimurium.
Anne-Claude Gingras: « Protein interaction »The understanding of the interaction between two proteins is a main step to discover their molecular function. During her presentation, Anne-Claude Gingras talked about the di�erent computational tools that have been developed in her team to better analyze mass spectrometry data of interactomic experiments like SAINT and the Crapome database. She also presented the last strategy that have been developed in her team, the BioID. Based on the fusion of the bait protein with a mutated biotin ligase, it allows the biotinylation of the neighbors of the bait protein.
Jenny Hansson: « Proteomic analysis of blood cell development »Jenny Hansson explained us how she is using proteo-mics to understand cancer development in blood stem and progenitor cells. To go further in the understanding of the development of this kind of cancer, she study this phenomenon on adult and fetal cells: this cells have di�erent molecular lands-capes that can change the initiation and progression of blood cancer between adults and children.
Michael Gillette: « Clinical proteomics »Michael Gillette presented us the di�erent questions that we have to keep in mind when we are perfor-ming proteomics on clinical material. He also showed us some of his team projects, like the proteomic and phosphoproteomic characterization of 105 di�erent breast cancer samples. He talked about the possibili-ties of using mass spectrometry to perform diagnos-tics, in order to allow clinical decisions for patients treatment.
Closing lectureAngus Lamond : « Multidimensional proteomic analy-sis of disease mechanisms »
Akhilesh Pandey opened the 10th European Summer School in Advanced Proteomics with an engaging talk focusing on the state of art of data-independent acquisition (DIA) mass spectro-metry and RNA-seq for compre-hensive pro�ling of proteomes and proteogenomics. We are all aware that in the last
decades the technological advances in proteomic has enabled the massive and extensive study of the human proteome, especially in the context of human diseases. However, most of the studied conducted so far were carried out using a data-dependent acquisi-tion that has the main drawback of sampling only the more abundant peptides. On the other hand DIA strategies provide an opportunity to sample low abundant peptides that would not have been selec-ted for fragmentation. Condicio sine qua non is the implementation of su�ciently narrow m/z windows. For such purpose a novel pipeline, relying on very small m/z windows, has been developed in Pandey laboratory. This pipeline allowed the identi�cation of junctional peptides from low abundant isoforms peptides containing SNP-encoded variants and peptides derived from N-termini. The identi�cation was facilitated by the use of next generation sequen-cing that enables the recognition of novel long non-coding RNAs, mRNAs and their alternative transcripts. This elegant example shows how of mass spectro-metry can be coupled to next generation sequencing strategies for reaching deep and novel knowledge. Yet, in the next lecture Thierry Rabilloud reminded to everyone that even the most advanced strategy deeply rely on the quality of the sample preparative steps whose importance is sometimes underestima-ted. Sample preparation for proteomic conforms to four main principles: the garbage-in garbage-out principle always applies, in a research project it is often too late to apologize, Murphy law never lies (what can go wrong will go wrong) and the devil hides in the details. Therefore, before starting any proteomic project the sample preparative steps must be carefully and exhaustively designed for obtaining reliable and reproducible results in mass spectro-metry.After the samples are prepared they must be analysed by the mass spectrometer. This analysis relies on the ability of the mass spectrometer of sepa-rate and precisely determines the exact mass of ions.
Angus Lamond talked about some of the current project in his lab, like the work that have been published in April 2016 in MCP. He developed a strategy based on in vivo crosslinking to perform a global membrane protein interactome. After perfor-ming a SEC on the native (non-cross-linked samples) and the cross-linked samples and analyze the fractions by MS, they have been able to identify proteins belonging to same protein complexes by correlating protein abundances in native and cross-linked experiments. He also talked about the Peptrac-ker cloud, an in-building data platform containing tools for management, visualization and analysis of quantitative information.
Workshop Henning Urlaub: « Protein-Protein Cross-linking workshop » Crosslinking on intact proteins is used to get informa-tion about protein structure and interaction domains between two proteins. Henning Urlaub talked about the available cross-linkers that can be used to perform this kind of analysis. He also talked about the work�ows to enrich cross-linked peptides to analyze them by mass spectrometry. To identify the amino acid sequences of this characteristics peptides, speci-�c software are used and Henning presented the most relevant and user friendly software solutions.
Protein quanti�cation
Le monastère de Brixen
Compte-rendu Brixen 2016
Basic LecturesChristina Ludwig presented the di�erent quanti�cation methods frequently applied in the �eld of proteomics and highlighted their speci�c advantages and disadvan-tages. Depending on the biologi-cal questions asked, the optimal
proteomic work�ow must get selected for each project accordingly. The mass spectrometric data acquisition methods which were presented are disco-very-driven proteomics with shotgun using Data Dependent Acquisition (DDA), targeted proteomics using Selected Reaction Monitoring (SRM), Multiple Reaction Monitoring (MRM) or Parallel Reaction Monitoring (PRM). The last method of quanti�cation presented was data-independent acquisition like DIA/SWATH, HRM and so on.After a co�ee break, Forest White explained how to analyse the protein post translational modi�cations (PTM). Quantifying protein PTM in di�erent disease states has revealed novel therapeutic targets and combinatorial therapeutic strategies. He discussed about a range of techniques to identify and quantify protein PTMs by mass spectrometry and also other methods. For example he presented di�erent options for phosphopeptide enrichment like IMAC (immobilized metal a�nity chromatography) or MOAC (metal oxide a�nity chromatography).The day after, basic bioinformatics was on the program. Lennart Martens talked about several aspects of bioinformatics. The topics discussed were proteomics informatics tools, false discovery rate (FDR) estimation, the importance of data manage-ment and dissemination and the current steps to advance quality control in proteomics.Then Olga Vitek introduced the basic principles of statistical experimental design (randomization, replication and blocking) as well as the basic methods of statistical interference: estimation of variation, hypothesis testing, p-values, false positive rates and false discovery rates. Olga Vitek highlighted important points and pitfalls of statistical analysis that are speci�c to mass spectrometry-based proteo-mics.The last day, �ve research lectures were presented. Julia Chamot-Rooke began with Top-Down proteo-mics. This lecture gave an overview of the di�erent steps of a top down proteomics work�ow and showed how it can be used to characterize bacterial
proteins involved in virulence.
Workshops
Each of us selected three workshops on topics we had previously chosen. These workshops in little groups allowed to exchange with the speakers and the other participants. The �rst day I followed the workshop on sample preparation with Thierry Rabilloud which was a complement of the lecture he gave on the morning. Some tips about preparing protein extracts of mammalian cells, bacteria or plant were given and also some recommendation about the confection of SDS-PAGE gels. This workshop attracted lot of interest by the participants; everyone could ask question and we discussed about problems we encountered during sample preparation. Another workshop focused on protein identi�cation in databases. The purpose of the session was to familiarize with Mascot and understand how to manage various parameters (enzyme, protein bank, instrument, variation in ppm and Da ...) and unders-tand how they work. The last workshop I have chosen aimed to identify the peptides manually just using the spectra, a pencil and a calculator. This allowed us to understand how identi�cations are performed by databases.
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Ecole d'été Protéomique 2016Brixen, Italie (suite)
Amos FumagalliInstitut de Génomique Fonctionnelle, CNRS UMR 5203, INSERM U1191, Université de Montpellier
As explicated by Roman Zubarev, this is possible due to the orchestrate interplaying of di�erent elements into the mass spectrometer. Notably these encompass electrospray ionization techniques of peptides as a means to interface liquid chromatography with mass spectrometry, the sepa-ration and analysis of peptide ions in the gas phase by quadrupole, time-of-�ight, ion trap and Orbitrap mass analyser and the fragmentation of peptides by collision induced dissociation or electron transfer dissociation. Although the mass spectrometer is able to separate ions, this alone is not su�cient for reaching the sensi-tivity complexity and dynamic range nowadays required. Shabaz Mohammed explained how chro-matographic separations have now become an intrinsic part of proteomic experiments due to their ability of separating peptides prior to the subse-quently ionic separation made by the mass spectro-meter. Focusing on reverse phase chromatography he highlighted the crucial parameters that ensure a good peptidic separation. These are length of the column, �ow rate, particle size in the ionization site and pH. So far, the lectures have explained how sample must be handed before injecting them into the mass spec-trometer, how the mass spectrometer works and how peptides are separated before the analysis. However, all these processes would have been useless without the ability of unequivocal correlate peptides (identi�ed by the mass spectrometer) with the protein from which they are produced. To this regards John S. Cottrell in his talks explained how proteins are identi�ed from peptides after database interroga-tion. This procedure is non-trivial because real mass spectra are not ideal transformations of molecular sequences. However, thanks to the enormous deve-lopment of databases as well as searching algorithm, we are nowadays able to identify proteins and their modi�cations with good accuracy and reliability.
Petra van Damme: « A proteoge-nomic toolset for genome annota-tion of bacterial pathogen »Petra van Damme showed the power of using proteomics and transcriptomics to better unders-tand the outcome of gene expression. She explained us that this �eld, called proteogenomics,
reveal unidenti�ed open reading frames and non-an-notated translation start sites in a model organism, Salmonella thyphimurium.
Anne-Claude Gingras: « Protein interaction »The understanding of the interaction between two proteins is a main step to discover their molecular function. During her presentation, Anne-Claude Gingras talked about the di�erent computational tools that have been developed in her team to better analyze mass spectrometry data of interactomic experiments like SAINT and the Crapome database. She also presented the last strategy that have been developed in her team, the BioID. Based on the fusion of the bait protein with a mutated biotin ligase, it allows the biotinylation of the neighbors of the bait protein.
Jenny Hansson: « Proteomic analysis of blood cell development »Jenny Hansson explained us how she is using proteo-mics to understand cancer development in blood stem and progenitor cells. To go further in the understanding of the development of this kind of cancer, she study this phenomenon on adult and fetal cells: this cells have di�erent molecular lands-capes that can change the initiation and progression of blood cancer between adults and children.
Michael Gillette: « Clinical proteomics »Michael Gillette presented us the di�erent questions that we have to keep in mind when we are perfor-ming proteomics on clinical material. He also showed us some of his team projects, like the proteomic and phosphoproteomic characterization of 105 di�erent breast cancer samples. He talked about the possibili-ties of using mass spectrometry to perform diagnos-tics, in order to allow clinical decisions for patients treatment.
Closing lectureAngus Lamond : « Multidimensional proteomic analy-sis of disease mechanisms »
Akhilesh Pandey opened the 10th European Summer School in Advanced Proteomics with an engaging talk focusing on the state of art of data-independent acquisition (DIA) mass spectro-metry and RNA-seq for compre-hensive pro�ling of proteomes and proteogenomics. We are all aware that in the last
decades the technological advances in proteomic has enabled the massive and extensive study of the human proteome, especially in the context of human diseases. However, most of the studied conducted so far were carried out using a data-dependent acquisi-tion that has the main drawback of sampling only the more abundant peptides. On the other hand DIA strategies provide an opportunity to sample low abundant peptides that would not have been selec-ted for fragmentation. Condicio sine qua non is the implementation of su�ciently narrow m/z windows. For such purpose a novel pipeline, relying on very small m/z windows, has been developed in Pandey laboratory. This pipeline allowed the identi�cation of junctional peptides from low abundant isoforms peptides containing SNP-encoded variants and peptides derived from N-termini. The identi�cation was facilitated by the use of next generation sequen-cing that enables the recognition of novel long non-coding RNAs, mRNAs and their alternative transcripts. This elegant example shows how of mass spectro-metry can be coupled to next generation sequencing strategies for reaching deep and novel knowledge. Yet, in the next lecture Thierry Rabilloud reminded to everyone that even the most advanced strategy deeply rely on the quality of the sample preparative steps whose importance is sometimes underestima-ted. Sample preparation for proteomic conforms to four main principles: the garbage-in garbage-out principle always applies, in a research project it is often too late to apologize, Murphy law never lies (what can go wrong will go wrong) and the devil hides in the details. Therefore, before starting any proteomic project the sample preparative steps must be carefully and exhaustively designed for obtaining reliable and reproducible results in mass spectro-metry.After the samples are prepared they must be analysed by the mass spectrometer. This analysis relies on the ability of the mass spectrometer of sepa-rate and precisely determines the exact mass of ions.
Angus Lamond talked about some of the current project in his lab, like the work that have been published in April 2016 in MCP. He developed a strategy based on in vivo crosslinking to perform a global membrane protein interactome. After perfor-ming a SEC on the native (non-cross-linked samples) and the cross-linked samples and analyze the fractions by MS, they have been able to identify proteins belonging to same protein complexes by correlating protein abundances in native and cross-linked experiments. He also talked about the Peptrac-ker cloud, an in-building data platform containing tools for management, visualization and analysis of quantitative information.
Workshop Henning Urlaub: « Protein-Protein Cross-linking workshop » Crosslinking on intact proteins is used to get informa-tion about protein structure and interaction domains between two proteins. Henning Urlaub talked about the available cross-linkers that can be used to perform this kind of analysis. He also talked about the work�ows to enrich cross-linked peptides to analyze them by mass spectrometry. To identify the amino acid sequences of this characteristics peptides, speci-�c software are used and Henning presented the most relevant and user friendly software solutions.
Compte-rendu Brixen 2016
Basic LecturesChristina Ludwig presented the di�erent quanti�cation methods frequently applied in the �eld of proteomics and highlighted their speci�c advantages and disadvan-tages. Depending on the biologi-cal questions asked, the optimal
proteomic work�ow must get selected for each project accordingly. The mass spectrometric data acquisition methods which were presented are disco-very-driven proteomics with shotgun using Data Dependent Acquisition (DDA), targeted proteomics using Selected Reaction Monitoring (SRM), Multiple Reaction Monitoring (MRM) or Parallel Reaction Monitoring (PRM). The last method of quanti�cation presented was data-independent acquisition like DIA/SWATH, HRM and so on.After a co�ee break, Forest White explained how to analyse the protein post translational modi�cations (PTM). Quantifying protein PTM in di�erent disease states has revealed novel therapeutic targets and combinatorial therapeutic strategies. He discussed about a range of techniques to identify and quantify protein PTMs by mass spectrometry and also other methods. For example he presented di�erent options for phosphopeptide enrichment like IMAC (immobilized metal a�nity chromatography) or MOAC (metal oxide a�nity chromatography).The day after, basic bioinformatics was on the program. Lennart Martens talked about several aspects of bioinformatics. The topics discussed were proteomics informatics tools, false discovery rate (FDR) estimation, the importance of data manage-ment and dissemination and the current steps to advance quality control in proteomics.Then Olga Vitek introduced the basic principles of statistical experimental design (randomization, replication and blocking) as well as the basic methods of statistical interference: estimation of variation, hypothesis testing, p-values, false positive rates and false discovery rates. Olga Vitek highlighted important points and pitfalls of statistical analysis that are speci�c to mass spectrometry-based proteo-mics.The last day, �ve research lectures were presented. Julia Chamot-Rooke began with Top-Down proteo-mics. This lecture gave an overview of the di�erent steps of a top down proteomics work�ow and showed how it can be used to characterize bacterial
proteins involved in virulence.
Workshops
Each of us selected three workshops on topics we had previously chosen. These workshops in little groups allowed to exchange with the speakers and the other participants. The �rst day I followed the workshop on sample preparation with Thierry Rabilloud which was a complement of the lecture he gave on the morning. Some tips about preparing protein extracts of mammalian cells, bacteria or plant were given and also some recommendation about the confection of SDS-PAGE gels. This workshop attracted lot of interest by the participants; everyone could ask question and we discussed about problems we encountered during sample preparation. Another workshop focused on protein identi�cation in databases. The purpose of the session was to familiarize with Mascot and understand how to manage various parameters (enzyme, protein bank, instrument, variation in ppm and Da ...) and unders-tand how they work. The last workshop I have chosen aimed to identify the peptides manually just using the spectra, a pencil and a calculator. This allowed us to understand how identi�cations are performed by databases.
As explicated by Roman Zubarev, this is possible due to the orchestrate interplaying of di�erent elements into the mass spectrometer. Notably these encompass electrospray ionization techniques of peptides as a means to interface liquid chromatography with mass spectrometry, the sepa-ration and analysis of peptide ions in the gas phase by quadrupole, time-of-�ight, ion trap and Orbitrap mass analyser and the fragmentation of peptides by collision induced dissociation or electron transfer dissociation. Although the mass spectrometer is able to separate ions, this alone is not su�cient for reaching the sensi-tivity complexity and dynamic range nowadays required. Shabaz Mohammed explained how chro-matographic separations have now become an intrinsic part of proteomic experiments due to their ability of separating peptides prior to the subse-quently ionic separation made by the mass spectro-meter. Focusing on reverse phase chromatography he highlighted the crucial parameters that ensure a good peptidic separation. These are length of the column, �ow rate, particle size in the ionization site and pH. So far, the lectures have explained how sample must be handed before injecting them into the mass spec-trometer, how the mass spectrometer works and how peptides are separated before the analysis. However, all these processes would have been useless without the ability of unequivocal correlate peptides (identi�ed by the mass spectrometer) with the protein from which they are produced. To this regards John S. Cottrell in his talks explained how proteins are identi�ed from peptides after database interroga-tion. This procedure is non-trivial because real mass spectra are not ideal transformations of molecular sequences. However, thanks to the enormous deve-lopment of databases as well as searching algorithm, we are nowadays able to identify proteins and their modi�cations with good accuracy and reliability.
Petra van Damme: « A proteoge-nomic toolset for genome annota-tion of bacterial pathogen »Petra van Damme showed the power of using proteomics and transcriptomics to better unders-tand the outcome of gene expression. She explained us that this �eld, called proteogenomics,
reveal unidenti�ed open reading frames and non-an-notated translation start sites in a model organism, Salmonella thyphimurium.
Anne-Claude Gingras: « Protein interaction »The understanding of the interaction between two proteins is a main step to discover their molecular function. During her presentation, Anne-Claude Gingras talked about the di�erent computational tools that have been developed in her team to better analyze mass spectrometry data of interactomic experiments like SAINT and the Crapome database. She also presented the last strategy that have been developed in her team, the BioID. Based on the fusion of the bait protein with a mutated biotin ligase, it allows the biotinylation of the neighbors of the bait protein.
Jenny Hansson: « Proteomic analysis of blood cell development »Jenny Hansson explained us how she is using proteo-mics to understand cancer development in blood stem and progenitor cells. To go further in the understanding of the development of this kind of cancer, she study this phenomenon on adult and fetal cells: this cells have di�erent molecular lands-capes that can change the initiation and progression of blood cancer between adults and children.
Michael Gillette: « Clinical proteomics »Michael Gillette presented us the di�erent questions that we have to keep in mind when we are perfor-ming proteomics on clinical material. He also showed us some of his team projects, like the proteomic and phosphoproteomic characterization of 105 di�erent breast cancer samples. He talked about the possibili-ties of using mass spectrometry to perform diagnos-tics, in order to allow clinical decisions for patients treatment.
Closing lectureAngus Lamond : « Multidimensional proteomic analy-sis of disease mechanisms »
Akhilesh Pandey opened the 10th European Summer School in Advanced Proteomics with an engaging talk focusing on the state of art of data-independent acquisition (DIA) mass spectro-metry and RNA-seq for compre-hensive pro�ling of proteomes and proteogenomics. We are all aware that in the last
decades the technological advances in proteomic has enabled the massive and extensive study of the human proteome, especially in the context of human diseases. However, most of the studied conducted so far were carried out using a data-dependent acquisi-tion that has the main drawback of sampling only the more abundant peptides. On the other hand DIA strategies provide an opportunity to sample low abundant peptides that would not have been selec-ted for fragmentation. Condicio sine qua non is the implementation of su�ciently narrow m/z windows. For such purpose a novel pipeline, relying on very small m/z windows, has been developed in Pandey laboratory. This pipeline allowed the identi�cation of junctional peptides from low abundant isoforms peptides containing SNP-encoded variants and peptides derived from N-termini. The identi�cation was facilitated by the use of next generation sequen-cing that enables the recognition of novel long non-coding RNAs, mRNAs and their alternative transcripts. This elegant example shows how of mass spectro-metry can be coupled to next generation sequencing strategies for reaching deep and novel knowledge. Yet, in the next lecture Thierry Rabilloud reminded to everyone that even the most advanced strategy deeply rely on the quality of the sample preparative steps whose importance is sometimes underestima-ted. Sample preparation for proteomic conforms to four main principles: the garbage-in garbage-out principle always applies, in a research project it is often too late to apologize, Murphy law never lies (what can go wrong will go wrong) and the devil hides in the details. Therefore, before starting any proteomic project the sample preparative steps must be carefully and exhaustively designed for obtaining reliable and reproducible results in mass spectro-metry.After the samples are prepared they must be analysed by the mass spectrometer. This analysis relies on the ability of the mass spectrometer of sepa-rate and precisely determines the exact mass of ions.
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Ecole d'été Protéomique 2016Brixen, Italie (suite)
Thomas MenneteauInstitut de Pharmacologie et de Biologie Structurale (IPBS), Université Paul Sabatier, Toulouse
Angus Lamond talked about some of the current project in his lab, like the work that have been published in April 2016 in MCP. He developed a strategy based on in vivo crosslinking to perform a global membrane protein interactome. After perfor-ming a SEC on the native (non-cross-linked samples) and the cross-linked samples and analyze the fractions by MS, they have been able to identify proteins belonging to same protein complexes by correlating protein abundances in native and cross-linked experiments. He also talked about the Peptrac-ker cloud, an in-building data platform containing tools for management, visualization and analysis of quantitative information.
Workshop Henning Urlaub: « Protein-Protein Cross-linking workshop » Crosslinking on intact proteins is used to get informa-tion about protein structure and interaction domains between two proteins. Henning Urlaub talked about the available cross-linkers that can be used to perform this kind of analysis. He also talked about the work�ows to enrich cross-linked peptides to analyze them by mass spectrometry. To identify the amino acid sequences of this characteristics peptides, speci-�c software are used and Henning presented the most relevant and user friendly software solutions.
Rivière à côté du monastère
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Le déroulement des journées
Les 12ièmes journées du CJ se sont déroulées du 25 au 27 mai 2016 et ont regroupé une vingtaine de participants. En abordant des thèmes variés (électrophorèse et préparation d’échantillons, spectrométrie de masse native, bio-informatique…) et en organisant des activités conviviales (visite de la ville et dégustation de produits locaux), ces journées ont rencontré un net succès..
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Comptes-rendus Congrès EuPA2016 Istanboul, Turquie
La mosquée bleue
Cette année c’est en Turquie, et plus précisément à Istanbul, que le navire européen de protéomique a jeté l’ancre. En e�et, l’ancienne Constantinople a abrité le 10éme congrès de l’association euro-péenne de protéomique (EuPA)
pour quelques jours d’intense échange scienti�que et de convivialité.
Plus grande ville de Turquie et 3éme plus grande ville d’Europe, Istanbul s’étend sur 2 651 km² avec une population dépassant les 14 millions d’habitants. Elle est située de part et d’autre du détroit du Bosphore et donc à cheval sur deux continents, l’Europe et l’Asie. La ville aux mille mosquées n’a cessé de nous enchan-ter, de l’élégance de la mosquée bleue à la passion-nante histoire du palais Topkapi, en passant par le musée de Sainte Sophie, le Grand Bazard ou le marché des épices. Chaque bâtisse, chaque petite ruelle de la vieille ville raconte un petit bout d’histoire de la conquête de Byzance, de la grandeur de Constantinople et la puissance de l’empire ottoman. Autour de cette vieille ville s’est érigé une mégapole de grands buildings et de routes impressionnantes re�étant l’activité économique de la ville.
Bien évidemment ce congrès européen a eu lieu… En
Asie ! Dans le quartier d’a�aire Ataşehir et plus préci-sément dans le centre des congrès d’une magni�que université appelée « Acıbadem Üniversitesi ». C’est une institution privée sans but lucratif dont les disci-plines sont principalement médicales qui a été fondée en 2007 et soutenue par la fondation Kerem Aydınlar créée par le célèbre homme d’a�aire turc Mehmet Ali Aydınlar.
La cérémonie d’ouverture du congrès a été précédée de di�érents workshops parallèles dont deux ont fait beaucoup d’écho : un workshop intitulé « protéomics and bioinformatics » et qui avait deux sessions : débu-tant et avancé. La session «débutant » reprenait les bases : Qu'est-ce qu'une base de données de protéines? Comment convertir les données brutes de spectrométrie de masse pour les formats requis? Quels sont les moteurs de recherche protéomique et comment fonctionnent-ils? Comment contrôler la qualité des résultats?... tandis que la session « avancé » se focalisait sur les stratégies de quanti�cation, notamment dans des analyses de label-free, et de l’identi�cation des modi�cations post-traduction-nelles. Le second workshop, animé entre autre par Fan Liu, grande gagnante de l’EuPA Young Investiga-tor Prize, a également eu beaucoup de succès. Il traitait de l’approche du cross-linking chimique couplé à la spectrométrie de masse, ouvrant des
Le Xème congrès annuel d’EuPA s’est tenu cette année à Istanbul du 22 au 25 Juin. Le site choisi pour le congrès était le Centre de Confé-rences de l’Université Acibadem, situé dans le quartier des a�aires Atasehir dans la partie asiatique de
la ville.
Comme c’est l’usage, une réunion des présidents sociétés Européennes de Protéomique s’est déroulée avant l’ouverture du congrès sous l’égide du prési-dent d’EuPA Andréa Urbani. La SFEAP était représen-tée par Odile Schiltz qui, comme vous le savez, a porté au nom de la SFEAP, l’initiative de la création d’un Club Jeune Européen (YPIC), et moi-même. Au cours de cette réunion ont ainsi été présentées les premières activités du YPIC et ses projets. Cette réunion a également été l’occasion de la présentation des futurs congrès EuPA, en particulier le congrès HUPO/EuPA 2017 organisé à Dublin du 17 au 20 Septembre par les sociétés irlandaise et anglaise. Suite à la défection de la société hongroise, le congrès EuPA 2018 sera organisé par la société espa-gnole à Saint Jacques de Compostelle du 16 au 20 Juin. L’organisation du congrès HUPO/EuPA 2020 a également été largement évoquée, avec plusieurs candidatures pressenties, dont celle de Rome (l’Italie n’a encore jamais organisé le congrès HUPO) et celle de la France, portée par Charles Pineau. Nous avons par la suite appris à Chambéry qu’il avait été décidé à Taipei que le congrès HUPO2020 serait organisé à Stockholm en l’honneur du départ à la retraite de Matthias Uhlen. Une candidature de la France a donc été repoussée à 2023, qui présente l’avantage de correspondre au 20ème anniversaire du 1er congrès HUPO organisé en France, à Versailles.
Comme chaque année, un rapport �nancier détaillé a également été présenté aux présidents des sociétés a�liées à EuPA. Celui-ci montre l’importance des royalties versées par Elsevier pour la publication du Journal of Proteomics dans la situation �nancière d’EuPA que l’on peut quali�er de �orissante. Il est important que la communauté, en particulier les jeunes chercheurs européens travaillant dans le domaine de la protéomique, puissent béné�cier de cette manne �nancière. C’est dans ce sens que des bourses pour participer à di�érentes manifestations organisées par les sociétés nationales a�liées à EuPA ont été instituées ces deux dernières années. Ainsi, trois bourses étaient disponibles pour participer aux
perspectives prometteuses sur l’étude de la structure et des interactions protéiques. La cérémonie d’ouverture qui a suivi était animée par Aysel Özpinar, présidente du congrès et de l’association turque de protéomique (TuPA), Ibrahim Unsal, président hono-raire du congrès, et Andrea Urbani, présidente de l’EuPA. Cette entrée en matière prédisait un congrès de haute qualité scienti�que.
Le programme du congrès était riche et faisait inter-venir des chercheurs qui étaient pionniers dans leurs domaines. Les conférences plénières étaient présen-tées en sessions uniques dans l’amphithéâtre princi-pal. Ces conférences étaient souvent suivies de nom-breuses questions ouvrant le champ à des débats passionnés. S’en suivaient des présentations courtes réparties en deux sessions parallèles abordant deux thématiques di�érentes à chaque fois. Ces sessions o�raient l’opportunité à de nombreux jeunes chercheurs, notamment à des doctorants, de présen-ter leurs travaux. Quatre principaux axes ressortaient de ces présentations : L’application de la spectromé-trie de masse à l’étude des interactions protéines-pro-téines, encore et toujours à la recherche de biomar-queurs, du traitement des « big-data », et des nouvelles techniques de pointe. En�n, Lunch box à la main, nous avons suivi les présentations des commerciaux ThermoFisher Scienti�c, Waters et Bruker. Des dernières technologies aux petites astuces pour optimiser et améliorer son analyse. Le diner Gala de ce congrès a marqué nos esprits ! Plus qu’un diner, c’était une croisière sur le Bosphore nous permettant d’apprécier la beauté de ces deux rives, se ressemblant mais appartenant à des conti-nents di�érents. L’embarcation s’est faite en �n d’après-midi, un merveilleux coucher de soleil a cédé la place à un ciel étoilé et à une ville brillant de mille feux ! Les ponts, les mosquées et les monuments, visibles à partir du Bosphore, étaient illuminés, nous avons même eu droit à un feu d’arti�ce. Le diner était composé d’un bu�et de spécialités locales, certaines bien connues comme le Kebap, la Dolma ou les Bakla-vas, et d’autres ont été de réelles découvertes. La �n de la soirée a été bien animée par une danseuse du ventre qui a fait ressortir le meilleur de nos protéo-mistes… mais ce qui se passe dans le Bosphore reste dans le Bosphore. En�n, la conclusion de ce congrès était : beaucoup d’avancées scienti�ques, encore beaucoup de galères en protéomique, un appel international à la collaboration,… et à prévoir au plus vite des vacances en Turquie !
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Nouvelles d’EuPA et du Xème congrès EuPA (Istanbul, 22-25 Juin 2016)
Philippe MarinInstitut de Génomique Fonctionnelle, Montpellier
congrès d’Ajaccio et de Chambéry. Bien entendu, ces bourses sont là pour favoriser les échanges entre les communautés nationales et c’est en toute logique que doivent être privilégiées les candidatures des jeunes chercheurs de nationalités di�érentes de celle du pays organisateur du congrès béné�ciant de la subvention. Un autre projet tenant à cœur à Andréa Urbani est le �nancement (partiel) d’échanges et de visites dans des laboratoires étrangers, y compris aux USA. Ceci est l’occasion de rappeler aux jeunes adhé-rents de la SFEAP qu’il est important de répondre activement à ces di�érents appels d’o�re. Le comité exécutif d’EuPA a également décidé d’être beaucoup plus ferme vis-à-vis des sociétés qui ne règlent pas leur cotisation à EuPA. Rappelons que celle-ci s’élève à 3 € par adhérent et qu’elle coûte 600 € par an à la SFEAP pour un nombre d’adhérents proche de 200. La SFEAP approuve totalement cette fermeté car cette adhésion est une concrétisation importante du soutien des di�érentes sociétés nationales à EuPA, essentiel à la visibilité et au poids d’EuPA au sein de la communauté internationale de la protéomique, et notamment d’HUPO. En�n, le prix Juan Pablo Albar a été attribué cette année à Friedrich Lottspeich pour sa contribution remarquable dans le domaine de la protéomique, qu’il a pu présenter lors d’une confé-rence plénière programmée à la �n du congrès.
Je ne vais pas détailler ici le contenu du congrès EuPA dont vous pourrez prendre connaissance dans l’excellent compte-rendu écrit par Maya Talantikite, qui a béné�cié d’une bourse de la SFEAP pour partici-per au congrès. Je souhaiterais simplement dire que ce congrès a été très réussi en dépit des inquiétudes sur le nombre d’inscrits liées aux incertitudes de la situation géopolitique. Les di�érents invités presti-gieux ont aussi répondu présents. Cette réussite tient pour beaucoup au dynamisme et à l’investissement exceptionnel d’Aysel Ozpinar, Présidente de la Société Turque de Protéomique. Je tiens ici à féliciter et remercier Aysel et son comité pour la parfaite orga-nisation du congrès, leur hospitalité et leur gentil-lesse, tout particulièrement en ces moments di�ciles pour la communauté universitaire Turque. Comme Maya le souligne, le site était superbe et propice aux échanges, notamment au niveau de l’espace où se tenaient les pauses café et déjeuner avec des expo-sants relativement nombreux cette année. Je retien-drai en particulier la présence d’un « Bioinformatics Bazaar » toujours très animé, en particulier grâce à la présence très active de Marc Vaudel et David Bouys-sié.
Notons également que la SFEAP était relativement bien représentée au congrès avec une petite dizaine de participants, même si nous pouvons faire mieux, comme le montre la participation plus importante de certaines sociétés voisines toujours très dynamiques, comme la société espagnole et la société italienne. On peut toutefois déplorer la totale absence des Français parmi les conférenciers invités, qui ne re�ète aucunement l’importance quantitative et qualitative des travaux réalisés en France. Au risque de me répé-ter, je souhaite à nouveau insister sur l’importance de participer nombreux aux congrès internationaux de la discipline non seulement pour la visibilité de la protéomique Française, mais également dans la perspective d’une nouveau candidature de la France à l’organisation d’un congrès HUPO. Le congrès HUPO/EuPA organisé en Europe en 2017 est une excellente opportunité d’y participer en nombre et d’y solliciter de nombreuses communications orales. Concernant le contenu scienti�que du congrès, je retiendrai à titre personnel trois interventions : i) celle de Matthias Mann, qui a insisté sur le développement d’approches simples (« simple proteomics ») où toutes les étapes pré-analytiques sont réalisées au sein d’un cône (StageTip ou autre), sans aucun compromis sur la sensibilité des analyses, suggérant une possible démocratisation de la protéomique au cours des prochaines années et son application de plus en plus aisée à la recherche clinique, ii) la présen-
tation de Bernhard Küster, qui s’inscrivait dans la continuité de celle faite à Ajaccio mais nettement plus aboutie, consacrée au criblage des cibles des inhibiteurs de kinases utilisés notamment en théra-pie anticancéreuse, ouvrant la voie à un nouveau champ disciplinaire de la pharmacologie, la phar-maco-protéomique, et en�n iii) la présentation de Fernando Corrales portant sur la standardisation des protocoles et méthodes utilisés en protéomique, qui constituait la principale thématique retenue pour le congrès d’Istanbul et qui représente toujours un des principaux challenges de la discipline. Fernando Corrales a ainsi présenté les résultats d’une étude phosphoprotéomique multicentrique utilisant di�é-rents protocoles de pré-fractionnement pour l’enrichissement des échantillons peptidiques en peptides phosphorylés. Vous retrouverez de plus amples informations concernant cette initiative en cliquant sur le lien suivant : http://www.eupa.org/index.php/eupa-initiatives.Comme vous le savez, la réussite d’un congrès tient également à la qualité du programme social proposé.
Le diner de gala servi au cours d’une croisière sur le Bosphore qui a permis la découverte d’un site merveilleux dans une atmosphère détendue et conviviale, restera sans aucun doute un souvenir exceptionnel pour l’ensemble des participants.
Cette année c’est en Turquie, et plus précisément à Istanbul, que le navire européen de protéomique a jeté l’ancre. En e�et, l’ancienne Constantinople a abrité le 10éme congrès de l’association euro-péenne de protéomique (EuPA)
pour quelques jours d’intense échange scienti�que et de convivialité.
Plus grande ville de Turquie et 3éme plus grande ville d’Europe, Istanbul s’étend sur 2 651 km² avec une population dépassant les 14 millions d’habitants. Elle est située de part et d’autre du détroit du Bosphore et donc à cheval sur deux continents, l’Europe et l’Asie. La ville aux mille mosquées n’a cessé de nous enchan-ter, de l’élégance de la mosquée bleue à la passion-nante histoire du palais Topkapi, en passant par le musée de Sainte Sophie, le Grand Bazard ou le marché des épices. Chaque bâtisse, chaque petite ruelle de la vieille ville raconte un petit bout d’histoire de la conquête de Byzance, de la grandeur de Constantinople et la puissance de l’empire ottoman. Autour de cette vieille ville s’est érigé une mégapole de grands buildings et de routes impressionnantes re�étant l’activité économique de la ville.
Bien évidemment ce congrès européen a eu lieu… En
Asie ! Dans le quartier d’a�aire Ataşehir et plus préci-sément dans le centre des congrès d’une magni�que université appelée « Acıbadem Üniversitesi ». C’est une institution privée sans but lucratif dont les disci-plines sont principalement médicales qui a été fondée en 2007 et soutenue par la fondation Kerem Aydınlar créée par le célèbre homme d’a�aire turc Mehmet Ali Aydınlar.
La cérémonie d’ouverture du congrès a été précédée de di�érents workshops parallèles dont deux ont fait beaucoup d’écho : un workshop intitulé « protéomics and bioinformatics » et qui avait deux sessions : débu-tant et avancé. La session «débutant » reprenait les bases : Qu'est-ce qu'une base de données de protéines? Comment convertir les données brutes de spectrométrie de masse pour les formats requis? Quels sont les moteurs de recherche protéomique et comment fonctionnent-ils? Comment contrôler la qualité des résultats?... tandis que la session « avancé » se focalisait sur les stratégies de quanti�cation, notamment dans des analyses de label-free, et de l’identi�cation des modi�cations post-traduction-nelles. Le second workshop, animé entre autre par Fan Liu, grande gagnante de l’EuPA Young Investiga-tor Prize, a également eu beaucoup de succès. Il traitait de l’approche du cross-linking chimique couplé à la spectrométrie de masse, ouvrant des
Le Xème congrès annuel d’EuPA s’est tenu cette année à Istanbul du 22 au 25 Juin. Le site choisi pour le congrès était le Centre de Confé-rences de l’Université Acibadem, situé dans le quartier des a�aires Atasehir dans la partie asiatique de
la ville.
Comme c’est l’usage, une réunion des présidents sociétés Européennes de Protéomique s’est déroulée avant l’ouverture du congrès sous l’égide du prési-dent d’EuPA Andréa Urbani. La SFEAP était représen-tée par Odile Schiltz qui, comme vous le savez, a porté au nom de la SFEAP, l’initiative de la création d’un Club Jeune Européen (YPIC), et moi-même. Au cours de cette réunion ont ainsi été présentées les premières activités du YPIC et ses projets. Cette réunion a également été l’occasion de la présentation des futurs congrès EuPA, en particulier le congrès HUPO/EuPA 2017 organisé à Dublin du 17 au 20 Septembre par les sociétés irlandaise et anglaise. Suite à la défection de la société hongroise, le congrès EuPA 2018 sera organisé par la société espa-gnole à Saint Jacques de Compostelle du 16 au 20 Juin. L’organisation du congrès HUPO/EuPA 2020 a également été largement évoquée, avec plusieurs candidatures pressenties, dont celle de Rome (l’Italie n’a encore jamais organisé le congrès HUPO) et celle de la France, portée par Charles Pineau. Nous avons par la suite appris à Chambéry qu’il avait été décidé à Taipei que le congrès HUPO2020 serait organisé à Stockholm en l’honneur du départ à la retraite de Matthias Uhlen. Une candidature de la France a donc été repoussée à 2023, qui présente l’avantage de correspondre au 20ème anniversaire du 1er congrès HUPO organisé en France, à Versailles.
Comme chaque année, un rapport �nancier détaillé a également été présenté aux présidents des sociétés a�liées à EuPA. Celui-ci montre l’importance des royalties versées par Elsevier pour la publication du Journal of Proteomics dans la situation �nancière d’EuPA que l’on peut quali�er de �orissante. Il est important que la communauté, en particulier les jeunes chercheurs européens travaillant dans le domaine de la protéomique, puissent béné�cier de cette manne �nancière. C’est dans ce sens que des bourses pour participer à di�érentes manifestations organisées par les sociétés nationales a�liées à EuPA ont été instituées ces deux dernières années. Ainsi, trois bourses étaient disponibles pour participer aux
perspectives prometteuses sur l’étude de la structure et des interactions protéiques. La cérémonie d’ouverture qui a suivi était animée par Aysel Özpinar, présidente du congrès et de l’association turque de protéomique (TuPA), Ibrahim Unsal, président hono-raire du congrès, et Andrea Urbani, présidente de l’EuPA. Cette entrée en matière prédisait un congrès de haute qualité scienti�que.
Le programme du congrès était riche et faisait inter-venir des chercheurs qui étaient pionniers dans leurs domaines. Les conférences plénières étaient présen-tées en sessions uniques dans l’amphithéâtre princi-pal. Ces conférences étaient souvent suivies de nom-breuses questions ouvrant le champ à des débats passionnés. S’en suivaient des présentations courtes réparties en deux sessions parallèles abordant deux thématiques di�érentes à chaque fois. Ces sessions o�raient l’opportunité à de nombreux jeunes chercheurs, notamment à des doctorants, de présen-ter leurs travaux. Quatre principaux axes ressortaient de ces présentations : L’application de la spectromé-trie de masse à l’étude des interactions protéines-pro-téines, encore et toujours à la recherche de biomar-queurs, du traitement des « big-data », et des nouvelles techniques de pointe. En�n, Lunch box à la main, nous avons suivi les présentations des commerciaux ThermoFisher Scienti�c, Waters et Bruker. Des dernières technologies aux petites astuces pour optimiser et améliorer son analyse. Le diner Gala de ce congrès a marqué nos esprits ! Plus qu’un diner, c’était une croisière sur le Bosphore nous permettant d’apprécier la beauté de ces deux rives, se ressemblant mais appartenant à des conti-nents di�érents. L’embarcation s’est faite en �n d’après-midi, un merveilleux coucher de soleil a cédé la place à un ciel étoilé et à une ville brillant de mille feux ! Les ponts, les mosquées et les monuments, visibles à partir du Bosphore, étaient illuminés, nous avons même eu droit à un feu d’arti�ce. Le diner était composé d’un bu�et de spécialités locales, certaines bien connues comme le Kebap, la Dolma ou les Bakla-vas, et d’autres ont été de réelles découvertes. La �n de la soirée a été bien animée par une danseuse du ventre qui a fait ressortir le meilleur de nos protéo-mistes… mais ce qui se passe dans le Bosphore reste dans le Bosphore. En�n, la conclusion de ce congrès était : beaucoup d’avancées scienti�ques, encore beaucoup de galères en protéomique, un appel international à la collaboration,… et à prévoir au plus vite des vacances en Turquie !
congrès d’Ajaccio et de Chambéry. Bien entendu, ces bourses sont là pour favoriser les échanges entre les communautés nationales et c’est en toute logique que doivent être privilégiées les candidatures des jeunes chercheurs de nationalités di�érentes de celle du pays organisateur du congrès béné�ciant de la subvention. Un autre projet tenant à cœur à Andréa Urbani est le �nancement (partiel) d’échanges et de visites dans des laboratoires étrangers, y compris aux USA. Ceci est l’occasion de rappeler aux jeunes adhé-rents de la SFEAP qu’il est important de répondre activement à ces di�érents appels d’o�re. Le comité exécutif d’EuPA a également décidé d’être beaucoup plus ferme vis-à-vis des sociétés qui ne règlent pas leur cotisation à EuPA. Rappelons que celle-ci s’élève à 3 € par adhérent et qu’elle coûte 600 € par an à la SFEAP pour un nombre d’adhérents proche de 200. La SFEAP approuve totalement cette fermeté car cette adhésion est une concrétisation importante du soutien des di�érentes sociétés nationales à EuPA, essentiel à la visibilité et au poids d’EuPA au sein de la communauté internationale de la protéomique, et notamment d’HUPO. En�n, le prix Juan Pablo Albar a été attribué cette année à Friedrich Lottspeich pour sa contribution remarquable dans le domaine de la protéomique, qu’il a pu présenter lors d’une confé-rence plénière programmée à la �n du congrès.
Je ne vais pas détailler ici le contenu du congrès EuPA dont vous pourrez prendre connaissance dans l’excellent compte-rendu écrit par Maya Talantikite, qui a béné�cié d’une bourse de la SFEAP pour partici-per au congrès. Je souhaiterais simplement dire que ce congrès a été très réussi en dépit des inquiétudes sur le nombre d’inscrits liées aux incertitudes de la situation géopolitique. Les di�érents invités presti-gieux ont aussi répondu présents. Cette réussite tient pour beaucoup au dynamisme et à l’investissement exceptionnel d’Aysel Ozpinar, Présidente de la Société Turque de Protéomique. Je tiens ici à féliciter et remercier Aysel et son comité pour la parfaite orga-nisation du congrès, leur hospitalité et leur gentil-lesse, tout particulièrement en ces moments di�ciles pour la communauté universitaire Turque. Comme Maya le souligne, le site était superbe et propice aux échanges, notamment au niveau de l’espace où se tenaient les pauses café et déjeuner avec des expo-sants relativement nombreux cette année. Je retien-drai en particulier la présence d’un « Bioinformatics Bazaar » toujours très animé, en particulier grâce à la présence très active de Marc Vaudel et David Bouys-sié.
Bioinformatics Bazaar (EuPA 2016, Istanbul)
Notons également que la SFEAP était relativement bien représentée au congrès avec une petite dizaine de participants, même si nous pouvons faire mieux, comme le montre la participation plus importante de certaines sociétés voisines toujours très dynamiques, comme la société espagnole et la société italienne. On peut toutefois déplorer la totale absence des Français parmi les conférenciers invités, qui ne re�ète aucunement l’importance quantitative et qualitative des travaux réalisés en France. Au risque de me répé-ter, je souhaite à nouveau insister sur l’importance de participer nombreux aux congrès internationaux de la discipline non seulement pour la visibilité de la protéomique Française, mais également dans la perspective d’une nouveau candidature de la France à l’organisation d’un congrès HUPO. Le congrès HUPO/EuPA organisé en Europe en 2017 est une excellente opportunité d’y participer en nombre et d’y solliciter de nombreuses communications orales. Concernant le contenu scienti�que du congrès, je retiendrai à titre personnel trois interventions : i) celle de Matthias Mann, qui a insisté sur le développement d’approches simples (« simple proteomics ») où toutes les étapes pré-analytiques sont réalisées au sein d’un cône (StageTip ou autre), sans aucun compromis sur la sensibilité des analyses, suggérant une possible démocratisation de la protéomique au cours des prochaines années et son application de plus en plus aisée à la recherche clinique, ii) la présen-
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Nouvelles d’EuPA et du Xème congrès EuPA (suite)
tation de Bernhard Küster, qui s’inscrivait dans la continuité de celle faite à Ajaccio mais nettement plus aboutie, consacrée au criblage des cibles des inhibiteurs de kinases utilisés notamment en théra-pie anticancéreuse, ouvrant la voie à un nouveau champ disciplinaire de la pharmacologie, la phar-maco-protéomique, et en�n iii) la présentation de Fernando Corrales portant sur la standardisation des protocoles et méthodes utilisés en protéomique, qui constituait la principale thématique retenue pour le congrès d’Istanbul et qui représente toujours un des principaux challenges de la discipline. Fernando Corrales a ainsi présenté les résultats d’une étude phosphoprotéomique multicentrique utilisant di�é-rents protocoles de pré-fractionnement pour l’enrichissement des échantillons peptidiques en peptides phosphorylés. Vous retrouverez de plus amples informations concernant cette initiative en cliquant sur le lien suivant : http://www.eupa.org/index.php/eupa-initiatives.Comme vous le savez, la réussite d’un congrès tient également à la qualité du programme social proposé.
Le diner de gala servi au cours d’une croisière sur le Bosphore qui a permis la découverte d’un site merveilleux dans une atmosphère détendue et conviviale, restera sans aucun doute un souvenir exceptionnel pour l’ensemble des participants.
Aysel Ozpinar, présidente de la Société Turque de ProtéomiquePrésidente du Comité d’Organisation du congrès EuPA 2017
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Compte-rendu Congrès EuPA2016 Istanboul, Turquie
Maya TalantikiteLaboratoire de Biologie Tissulaire et Ingénierie Thérapeutique, Lyon
Cette année c’est en Turquie, et plus précisément à Istanbul, que le navire européen de protéomique a jeté l’ancre. En e�et, l’ancienne Constantinople a abrité le 10éme congrès de l’association euro-péenne de protéomique (EuPA)
pour quelques jours d’intense échange scienti�que et de convivialité.
Plus grande ville de Turquie et 3éme plus grande ville d’Europe, Istanbul s’étend sur 2 651 km² avec une population dépassant les 14 millions d’habitants. Elle est située de part et d’autre du détroit du Bosphore et donc à cheval sur deux continents, l’Europe et l’Asie. La ville aux mille mosquées n’a cessé de nous enchan-ter, de l’élégance de la mosquée bleue à la passion-nante histoire du palais Topkapi, en passant par le musée de Sainte Sophie, le Grand Bazard ou le marché des épices. Chaque bâtisse, chaque petite ruelle de la vieille ville raconte un petit bout d’histoire de la conquête de Byzance, de la grandeur de Constantinople et la puissance de l’empire ottoman. Autour de cette vieille ville s’est érigé une mégapole de grands buildings et de routes impressionnantes re�étant l’activité économique de la ville.
Bien évidemment ce congrès européen a eu lieu… En
Asie ! Dans le quartier d’a�aire Ataşehir et plus préci-sément dans le centre des congrès d’une magni�que université appelée « Acıbadem Üniversitesi ». C’est une institution privée sans but lucratif dont les disci-plines sont principalement médicales qui a été fondée en 2007 et soutenue par la fondation Kerem Aydınlar créée par le célèbre homme d’a�aire turc Mehmet Ali Aydınlar.
La cérémonie d’ouverture du congrès a été précédée de di�érents workshops parallèles dont deux ont fait beaucoup d’écho : un workshop intitulé « protéomics and bioinformatics » et qui avait deux sessions : débu-tant et avancé. La session «débutant » reprenait les bases : Qu'est-ce qu'une base de données de protéines? Comment convertir les données brutes de spectrométrie de masse pour les formats requis? Quels sont les moteurs de recherche protéomique et comment fonctionnent-ils? Comment contrôler la qualité des résultats?... tandis que la session « avancé » se focalisait sur les stratégies de quanti�cation, notamment dans des analyses de label-free, et de l’identi�cation des modi�cations post-traduction-nelles. Le second workshop, animé entre autre par Fan Liu, grande gagnante de l’EuPA Young Investiga-tor Prize, a également eu beaucoup de succès. Il traitait de l’approche du cross-linking chimique couplé à la spectrométrie de masse, ouvrant des
Le Xème congrès annuel d’EuPA s’est tenu cette année à Istanbul du 22 au 25 Juin. Le site choisi pour le congrès était le Centre de Confé-rences de l’Université Acibadem, situé dans le quartier des a�aires Atasehir dans la partie asiatique de
la ville.
Comme c’est l’usage, une réunion des présidents sociétés Européennes de Protéomique s’est déroulée avant l’ouverture du congrès sous l’égide du prési-dent d’EuPA Andréa Urbani. La SFEAP était représen-tée par Odile Schiltz qui, comme vous le savez, a porté au nom de la SFEAP, l’initiative de la création d’un Club Jeune Européen (YPIC), et moi-même. Au cours de cette réunion ont ainsi été présentées les premières activités du YPIC et ses projets. Cette réunion a également été l’occasion de la présentation des futurs congrès EuPA, en particulier le congrès HUPO/EuPA 2017 organisé à Dublin du 17 au 20 Septembre par les sociétés irlandaise et anglaise. Suite à la défection de la société hongroise, le congrès EuPA 2018 sera organisé par la société espa-gnole à Saint Jacques de Compostelle du 16 au 20 Juin. L’organisation du congrès HUPO/EuPA 2020 a également été largement évoquée, avec plusieurs candidatures pressenties, dont celle de Rome (l’Italie n’a encore jamais organisé le congrès HUPO) et celle de la France, portée par Charles Pineau. Nous avons par la suite appris à Chambéry qu’il avait été décidé à Taipei que le congrès HUPO2020 serait organisé à Stockholm en l’honneur du départ à la retraite de Matthias Uhlen. Une candidature de la France a donc été repoussée à 2023, qui présente l’avantage de correspondre au 20ème anniversaire du 1er congrès HUPO organisé en France, à Versailles.
Comme chaque année, un rapport �nancier détaillé a également été présenté aux présidents des sociétés a�liées à EuPA. Celui-ci montre l’importance des royalties versées par Elsevier pour la publication du Journal of Proteomics dans la situation �nancière d’EuPA que l’on peut quali�er de �orissante. Il est important que la communauté, en particulier les jeunes chercheurs européens travaillant dans le domaine de la protéomique, puissent béné�cier de cette manne �nancière. C’est dans ce sens que des bourses pour participer à di�érentes manifestations organisées par les sociétés nationales a�liées à EuPA ont été instituées ces deux dernières années. Ainsi, trois bourses étaient disponibles pour participer aux
perspectives prometteuses sur l’étude de la structure et des interactions protéiques. La cérémonie d’ouverture qui a suivi était animée par Aysel Özpinar, présidente du congrès et de l’association turque de protéomique (TuPA), Ibrahim Unsal, président hono-raire du congrès, et Andrea Urbani, présidente de l’EuPA. Cette entrée en matière prédisait un congrès de haute qualité scienti�que.
Le programme du congrès était riche et faisait inter-venir des chercheurs qui étaient pionniers dans leurs domaines. Les conférences plénières étaient présen-tées en sessions uniques dans l’amphithéâtre princi-pal. Ces conférences étaient souvent suivies de nom-breuses questions ouvrant le champ à des débats passionnés. S’en suivaient des présentations courtes réparties en deux sessions parallèles abordant deux thématiques di�érentes à chaque fois. Ces sessions o�raient l’opportunité à de nombreux jeunes chercheurs, notamment à des doctorants, de présen-ter leurs travaux. Quatre principaux axes ressortaient de ces présentations : L’application de la spectromé-trie de masse à l’étude des interactions protéines-pro-téines, encore et toujours à la recherche de biomar-queurs, du traitement des « big-data », et des nouvelles techniques de pointe. En�n, Lunch box à la main, nous avons suivi les présentations des commerciaux ThermoFisher Scienti�c, Waters et Bruker. Des dernières technologies aux petites astuces pour optimiser et améliorer son analyse. Le diner Gala de ce congrès a marqué nos esprits ! Plus qu’un diner, c’était une croisière sur le Bosphore nous permettant d’apprécier la beauté de ces deux rives, se ressemblant mais appartenant à des conti-nents di�érents. L’embarcation s’est faite en �n d’après-midi, un merveilleux coucher de soleil a cédé la place à un ciel étoilé et à une ville brillant de mille feux ! Les ponts, les mosquées et les monuments, visibles à partir du Bosphore, étaient illuminés, nous avons même eu droit à un feu d’arti�ce. Le diner était composé d’un bu�et de spécialités locales, certaines bien connues comme le Kebap, la Dolma ou les Bakla-vas, et d’autres ont été de réelles découvertes. La �n de la soirée a été bien animée par une danseuse du ventre qui a fait ressortir le meilleur de nos protéo-mistes… mais ce qui se passe dans le Bosphore reste dans le Bosphore. En�n, la conclusion de ce congrès était : beaucoup d’avancées scienti�ques, encore beaucoup de galères en protéomique, un appel international à la collaboration,… et à prévoir au plus vite des vacances en Turquie !
congrès d’Ajaccio et de Chambéry. Bien entendu, ces bourses sont là pour favoriser les échanges entre les communautés nationales et c’est en toute logique que doivent être privilégiées les candidatures des jeunes chercheurs de nationalités di�érentes de celle du pays organisateur du congrès béné�ciant de la subvention. Un autre projet tenant à cœur à Andréa Urbani est le �nancement (partiel) d’échanges et de visites dans des laboratoires étrangers, y compris aux USA. Ceci est l’occasion de rappeler aux jeunes adhé-rents de la SFEAP qu’il est important de répondre activement à ces di�érents appels d’o�re. Le comité exécutif d’EuPA a également décidé d’être beaucoup plus ferme vis-à-vis des sociétés qui ne règlent pas leur cotisation à EuPA. Rappelons que celle-ci s’élève à 3 € par adhérent et qu’elle coûte 600 € par an à la SFEAP pour un nombre d’adhérents proche de 200. La SFEAP approuve totalement cette fermeté car cette adhésion est une concrétisation importante du soutien des di�érentes sociétés nationales à EuPA, essentiel à la visibilité et au poids d’EuPA au sein de la communauté internationale de la protéomique, et notamment d’HUPO. En�n, le prix Juan Pablo Albar a été attribué cette année à Friedrich Lottspeich pour sa contribution remarquable dans le domaine de la protéomique, qu’il a pu présenter lors d’une confé-rence plénière programmée à la �n du congrès.
Je ne vais pas détailler ici le contenu du congrès EuPA dont vous pourrez prendre connaissance dans l’excellent compte-rendu écrit par Maya Talantikite, qui a béné�cié d’une bourse de la SFEAP pour partici-per au congrès. Je souhaiterais simplement dire que ce congrès a été très réussi en dépit des inquiétudes sur le nombre d’inscrits liées aux incertitudes de la situation géopolitique. Les di�érents invités presti-gieux ont aussi répondu présents. Cette réussite tient pour beaucoup au dynamisme et à l’investissement exceptionnel d’Aysel Ozpinar, Présidente de la Société Turque de Protéomique. Je tiens ici à féliciter et remercier Aysel et son comité pour la parfaite orga-nisation du congrès, leur hospitalité et leur gentil-lesse, tout particulièrement en ces moments di�ciles pour la communauté universitaire Turque. Comme Maya le souligne, le site était superbe et propice aux échanges, notamment au niveau de l’espace où se tenaient les pauses café et déjeuner avec des expo-sants relativement nombreux cette année. Je retien-drai en particulier la présence d’un « Bioinformatics Bazaar » toujours très animé, en particulier grâce à la présence très active de Marc Vaudel et David Bouys-sié.
Cérémonie d’ouverture
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Notons également que la SFEAP était relativement bien représentée au congrès avec une petite dizaine de participants, même si nous pouvons faire mieux, comme le montre la participation plus importante de certaines sociétés voisines toujours très dynamiques, comme la société espagnole et la société italienne. On peut toutefois déplorer la totale absence des Français parmi les conférenciers invités, qui ne re�ète aucunement l’importance quantitative et qualitative des travaux réalisés en France. Au risque de me répé-ter, je souhaite à nouveau insister sur l’importance de participer nombreux aux congrès internationaux de la discipline non seulement pour la visibilité de la protéomique Française, mais également dans la perspective d’une nouveau candidature de la France à l’organisation d’un congrès HUPO. Le congrès HUPO/EuPA organisé en Europe en 2017 est une excellente opportunité d’y participer en nombre et d’y solliciter de nombreuses communications orales. Concernant le contenu scienti�que du congrès, je retiendrai à titre personnel trois interventions : i) celle de Matthias Mann, qui a insisté sur le développement d’approches simples (« simple proteomics ») où toutes les étapes pré-analytiques sont réalisées au sein d’un cône (StageTip ou autre), sans aucun compromis sur la sensibilité des analyses, suggérant une possible démocratisation de la protéomique au cours des prochaines années et son application de plus en plus aisée à la recherche clinique, ii) la présen-
tation de Bernhard Küster, qui s’inscrivait dans la continuité de celle faite à Ajaccio mais nettement plus aboutie, consacrée au criblage des cibles des inhibiteurs de kinases utilisés notamment en théra-pie anticancéreuse, ouvrant la voie à un nouveau champ disciplinaire de la pharmacologie, la phar-maco-protéomique, et en�n iii) la présentation de Fernando Corrales portant sur la standardisation des protocoles et méthodes utilisés en protéomique, qui constituait la principale thématique retenue pour le congrès d’Istanbul et qui représente toujours un des principaux challenges de la discipline. Fernando Corrales a ainsi présenté les résultats d’une étude phosphoprotéomique multicentrique utilisant di�é-rents protocoles de pré-fractionnement pour l’enrichissement des échantillons peptidiques en peptides phosphorylés. Vous retrouverez de plus amples informations concernant cette initiative en cliquant sur le lien suivant : http://www.eupa.org/index.php/eupa-initiatives.Comme vous le savez, la réussite d’un congrès tient également à la qualité du programme social proposé.
Le diner de gala servi au cours d’une croisière sur le Bosphore qui a permis la découverte d’un site merveilleux dans une atmosphère détendue et conviviale, restera sans aucun doute un souvenir exceptionnel pour l’ensemble des participants.
Cette année c’est en Turquie, et plus précisément à Istanbul, que le navire européen de protéomique a jeté l’ancre. En e�et, l’ancienne Constantinople a abrité le 10éme congrès de l’association euro-péenne de protéomique (EuPA)
pour quelques jours d’intense échange scienti�que et de convivialité.
Plus grande ville de Turquie et 3éme plus grande ville d’Europe, Istanbul s’étend sur 2 651 km² avec une population dépassant les 14 millions d’habitants. Elle est située de part et d’autre du détroit du Bosphore et donc à cheval sur deux continents, l’Europe et l’Asie. La ville aux mille mosquées n’a cessé de nous enchan-ter, de l’élégance de la mosquée bleue à la passion-nante histoire du palais Topkapi, en passant par le musée de Sainte Sophie, le Grand Bazard ou le marché des épices. Chaque bâtisse, chaque petite ruelle de la vieille ville raconte un petit bout d’histoire de la conquête de Byzance, de la grandeur de Constantinople et la puissance de l’empire ottoman. Autour de cette vieille ville s’est érigé une mégapole de grands buildings et de routes impressionnantes re�étant l’activité économique de la ville.
Bien évidemment ce congrès européen a eu lieu… En
Asie ! Dans le quartier d’a�aire Ataşehir et plus préci-sément dans le centre des congrès d’une magni�que université appelée « Acıbadem Üniversitesi ». C’est une institution privée sans but lucratif dont les disci-plines sont principalement médicales qui a été fondée en 2007 et soutenue par la fondation Kerem Aydınlar créée par le célèbre homme d’a�aire turc Mehmet Ali Aydınlar.
La cérémonie d’ouverture du congrès a été précédée de di�érents workshops parallèles dont deux ont fait beaucoup d’écho : un workshop intitulé « protéomics and bioinformatics » et qui avait deux sessions : débu-tant et avancé. La session «débutant » reprenait les bases : Qu'est-ce qu'une base de données de protéines? Comment convertir les données brutes de spectrométrie de masse pour les formats requis? Quels sont les moteurs de recherche protéomique et comment fonctionnent-ils? Comment contrôler la qualité des résultats?... tandis que la session « avancé » se focalisait sur les stratégies de quanti�cation, notamment dans des analyses de label-free, et de l’identi�cation des modi�cations post-traduction-nelles. Le second workshop, animé entre autre par Fan Liu, grande gagnante de l’EuPA Young Investiga-tor Prize, a également eu beaucoup de succès. Il traitait de l’approche du cross-linking chimique couplé à la spectrométrie de masse, ouvrant des
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Compte-rendu Congrès EuPA2016 Istanboul, Turquie (suite)
Le Xème congrès annuel d’EuPA s’est tenu cette année à Istanbul du 22 au 25 Juin. Le site choisi pour le congrès était le Centre de Confé-rences de l’Université Acibadem, situé dans le quartier des a�aires Atasehir dans la partie asiatique de
la ville.
Comme c’est l’usage, une réunion des présidents sociétés Européennes de Protéomique s’est déroulée avant l’ouverture du congrès sous l’égide du prési-dent d’EuPA Andréa Urbani. La SFEAP était représen-tée par Odile Schiltz qui, comme vous le savez, a porté au nom de la SFEAP, l’initiative de la création d’un Club Jeune Européen (YPIC), et moi-même. Au cours de cette réunion ont ainsi été présentées les premières activités du YPIC et ses projets. Cette réunion a également été l’occasion de la présentation des futurs congrès EuPA, en particulier le congrès HUPO/EuPA 2017 organisé à Dublin du 17 au 20 Septembre par les sociétés irlandaise et anglaise. Suite à la défection de la société hongroise, le congrès EuPA 2018 sera organisé par la société espa-gnole à Saint Jacques de Compostelle du 16 au 20 Juin. L’organisation du congrès HUPO/EuPA 2020 a également été largement évoquée, avec plusieurs candidatures pressenties, dont celle de Rome (l’Italie n’a encore jamais organisé le congrès HUPO) et celle de la France, portée par Charles Pineau. Nous avons par la suite appris à Chambéry qu’il avait été décidé à Taipei que le congrès HUPO2020 serait organisé à Stockholm en l’honneur du départ à la retraite de Matthias Uhlen. Une candidature de la France a donc été repoussée à 2023, qui présente l’avantage de correspondre au 20ème anniversaire du 1er congrès HUPO organisé en France, à Versailles.
Comme chaque année, un rapport �nancier détaillé a également été présenté aux présidents des sociétés a�liées à EuPA. Celui-ci montre l’importance des royalties versées par Elsevier pour la publication du Journal of Proteomics dans la situation �nancière d’EuPA que l’on peut quali�er de �orissante. Il est important que la communauté, en particulier les jeunes chercheurs européens travaillant dans le domaine de la protéomique, puissent béné�cier de cette manne �nancière. C’est dans ce sens que des bourses pour participer à di�érentes manifestations organisées par les sociétés nationales a�liées à EuPA ont été instituées ces deux dernières années. Ainsi, trois bourses étaient disponibles pour participer aux
perspectives prometteuses sur l’étude de la structure et des interactions protéiques. La cérémonie d’ouverture qui a suivi était animée par Aysel Özpinar, présidente du congrès et de l’association turque de protéomique (TuPA), Ibrahim Unsal, président hono-raire du congrès, et Andrea Urbani, présidente de l’EuPA. Cette entrée en matière prédisait un congrès de haute qualité scienti�que.
Le programme du congrès était riche et faisait inter-venir des chercheurs qui étaient pionniers dans leurs domaines. Les conférences plénières étaient présen-tées en sessions uniques dans l’amphithéâtre princi-pal. Ces conférences étaient souvent suivies de nom-breuses questions ouvrant le champ à des débats passionnés. S’en suivaient des présentations courtes réparties en deux sessions parallèles abordant deux thématiques di�érentes à chaque fois. Ces sessions o�raient l’opportunité à de nombreux jeunes chercheurs, notamment à des doctorants, de présen-ter leurs travaux. Quatre principaux axes ressortaient de ces présentations : L’application de la spectromé-trie de masse à l’étude des interactions protéines-pro-téines, encore et toujours à la recherche de biomar-queurs, du traitement des « big-data », et des nouvelles techniques de pointe. En�n, Lunch box à la main, nous avons suivi les présentations des commerciaux ThermoFisher Scienti�c, Waters et Bruker. Des dernières technologies aux petites astuces pour optimiser et améliorer son analyse. Le diner Gala de ce congrès a marqué nos esprits ! Plus qu’un diner, c’était une croisière sur le Bosphore nous permettant d’apprécier la beauté de ces deux rives, se ressemblant mais appartenant à des conti-nents di�érents. L’embarcation s’est faite en �n d’après-midi, un merveilleux coucher de soleil a cédé la place à un ciel étoilé et à une ville brillant de mille feux ! Les ponts, les mosquées et les monuments, visibles à partir du Bosphore, étaient illuminés, nous avons même eu droit à un feu d’arti�ce. Le diner était composé d’un bu�et de spécialités locales, certaines bien connues comme le Kebap, la Dolma ou les Bakla-vas, et d’autres ont été de réelles découvertes. La �n de la soirée a été bien animée par une danseuse du ventre qui a fait ressortir le meilleur de nos protéo-mistes… mais ce qui se passe dans le Bosphore reste dans le Bosphore. En�n, la conclusion de ce congrès était : beaucoup d’avancées scienti�ques, encore beaucoup de galères en protéomique, un appel international à la collaboration,… et à prévoir au plus vite des vacances en Turquie !
congrès d’Ajaccio et de Chambéry. Bien entendu, ces bourses sont là pour favoriser les échanges entre les communautés nationales et c’est en toute logique que doivent être privilégiées les candidatures des jeunes chercheurs de nationalités di�érentes de celle du pays organisateur du congrès béné�ciant de la subvention. Un autre projet tenant à cœur à Andréa Urbani est le �nancement (partiel) d’échanges et de visites dans des laboratoires étrangers, y compris aux USA. Ceci est l’occasion de rappeler aux jeunes adhé-rents de la SFEAP qu’il est important de répondre activement à ces di�érents appels d’o�re. Le comité exécutif d’EuPA a également décidé d’être beaucoup plus ferme vis-à-vis des sociétés qui ne règlent pas leur cotisation à EuPA. Rappelons que celle-ci s’élève à 3 € par adhérent et qu’elle coûte 600 € par an à la SFEAP pour un nombre d’adhérents proche de 200. La SFEAP approuve totalement cette fermeté car cette adhésion est une concrétisation importante du soutien des di�érentes sociétés nationales à EuPA, essentiel à la visibilité et au poids d’EuPA au sein de la communauté internationale de la protéomique, et notamment d’HUPO. En�n, le prix Juan Pablo Albar a été attribué cette année à Friedrich Lottspeich pour sa contribution remarquable dans le domaine de la protéomique, qu’il a pu présenter lors d’une confé-rence plénière programmée à la �n du congrès.
Je ne vais pas détailler ici le contenu du congrès EuPA dont vous pourrez prendre connaissance dans l’excellent compte-rendu écrit par Maya Talantikite, qui a béné�cié d’une bourse de la SFEAP pour partici-per au congrès. Je souhaiterais simplement dire que ce congrès a été très réussi en dépit des inquiétudes sur le nombre d’inscrits liées aux incertitudes de la situation géopolitique. Les di�érents invités presti-gieux ont aussi répondu présents. Cette réussite tient pour beaucoup au dynamisme et à l’investissement exceptionnel d’Aysel Ozpinar, Présidente de la Société Turque de Protéomique. Je tiens ici à féliciter et remercier Aysel et son comité pour la parfaite orga-nisation du congrès, leur hospitalité et leur gentil-lesse, tout particulièrement en ces moments di�ciles pour la communauté universitaire Turque. Comme Maya le souligne, le site était superbe et propice aux échanges, notamment au niveau de l’espace où se tenaient les pauses café et déjeuner avec des expo-sants relativement nombreux cette année. Je retien-drai en particulier la présence d’un « Bioinformatics Bazaar » toujours très animé, en particulier grâce à la présence très active de Marc Vaudel et David Bouys-sié. .
Notons également que la SFEAP était relativement bien représentée au congrès avec une petite dizaine de participants, même si nous pouvons faire mieux, comme le montre la participation plus importante de certaines sociétés voisines toujours très dynamiques, comme la société espagnole et la société italienne. On peut toutefois déplorer la totale absence des Français parmi les conférenciers invités, qui ne re�ète aucunement l’importance quantitative et qualitative des travaux réalisés en France. Au risque de me répé-ter, je souhaite à nouveau insister sur l’importance de participer nombreux aux congrès internationaux de la discipline non seulement pour la visibilité de la protéomique Française, mais également dans la perspective d’une nouveau candidature de la France à l’organisation d’un congrès HUPO. Le congrès HUPO/EuPA organisé en Europe en 2017 est une excellente opportunité d’y participer en nombre et d’y solliciter de nombreuses communications orales. Concernant le contenu scienti�que du congrès, je retiendrai à titre personnel trois interventions : i) celle de Matthias Mann, qui a insisté sur le développement d’approches simples (« simple proteomics ») où toutes les étapes pré-analytiques sont réalisées au sein d’un cône (StageTip ou autre), sans aucun compromis sur la sensibilité des analyses, suggérant une possible démocratisation de la protéomique au cours des prochaines années et son application de plus en plus aisée à la recherche clinique, ii) la présen-
tation de Bernhard Küster, qui s’inscrivait dans la continuité de celle faite à Ajaccio mais nettement plus aboutie, consacrée au criblage des cibles des inhibiteurs de kinases utilisés notamment en théra-pie anticancéreuse, ouvrant la voie à un nouveau champ disciplinaire de la pharmacologie, la phar-maco-protéomique, et en�n iii) la présentation de Fernando Corrales portant sur la standardisation des protocoles et méthodes utilisés en protéomique, qui constituait la principale thématique retenue pour le congrès d’Istanbul et qui représente toujours un des principaux challenges de la discipline. Fernando Corrales a ainsi présenté les résultats d’une étude phosphoprotéomique multicentrique utilisant di�é-rents protocoles de pré-fractionnement pour l’enrichissement des échantillons peptidiques en peptides phosphorylés. Vous retrouverez de plus amples informations concernant cette initiative en cliquant sur le lien suivant : http://www.eupa.org/index.php/eupa-initiatives.Comme vous le savez, la réussite d’un congrès tient également à la qualité du programme social proposé.
Le diner de gala servi au cours d’une croisière sur le Bosphore qui a permis la découverte d’un site merveilleux dans une atmosphère détendue et conviviale, restera sans aucun doute un souvenir exceptionnel pour l’ensemble des participants.
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Compte-renduAmerican Society for Mass Spectrometry 2016
San AntonioJulien Peltier
MRC Protein Phosphorylation and Ubiquitylation UnitSchool of Life Sciences, Dundee, Scotland, UK
Le 64eme congrès annuel de l’ASMS s’est tenu du 5 au 9 Juin 2016, au palais des congres Henry B. Gonzalez à San Antonio (Texas, USA). L’ASMS en chi�re, c’est environ 6000-7000 partici-pants pendant 5 jours, des centaines d’entreprises reliées de prêt ou de loin à la spectro-métrie de masse, huit sessions
orales en parallèle chaque demi-journée et environ 800 posters chaque jours. A cela, s’ajoute 7 heures de décalage horaire, un taux d’humidité de 70% et une température extérieure supérieure à 30°C. Vous n’êtes pas tout à fait prêt à vivre cet ASMS.
Que ressortir de cet ASMS, cuvée 2016 ? Depuis 10 ans et l’émergence de la spec-trométrie de masse haute résolution de type Orbitrap, L’ASMS était le point de rendez-vous pour la découverte de nouveaux spectromètre de masse toujours plus performants en terme de sensibilité et vitesse d’analyse. Cette année, il en fut autrement dans le domaine de la protéomique, ou peu d’annonces ont été réalisées. L’annonce la plus importante en terme d’instrumentation provient de chez Bruker avec le timsTOF, un nouveau spectromètre de masse hybride couplant un système de séparation par mobilité ionique (TIMS, Trapped Ion Mobilitty Spectrometry) a un analyseur de masse de type qTOF. D’une manière générale, la mobilité ionique est basée sur le principe de séparation des ions selon leur mobilité suivant le champ électrique à une vitesse qui dépendra de leur masse, de leur taille et de leur forme à travers un gaz inerte. La méthode de type mobilité ionique (IMS) n’est pas nouvelle en soit puisque des spéci�cations similaires sont également présentent sur le SYNAPT G2 (Waters) et le SelexION (SCIEX). Cependant, la technologie TIMS di�ère de l’IMS dans le sens où elle utilise un champ électrique pour piéger les ions dans le dispositif, permettant l’accumulation d’ions identiques en parallèle (par leur masse, leur taille et leur forme), puis détectés dans l’analyseur de masse de type qTOF. Le système dispose d’un grand potentiel pour la recherche en protéomique comme en témoigne les travaux
préliminaires du laboratoire de Matthias Mann avec le développement de la méthode PASEF (Parallel Accumulation-Serial Fragmentation) combine au dispositif de mobilité ionique TIMS (doi: 10.1021/acs.jproteome.5b00932). Bruker travaille activement à la modi�cation des logiciels et systèmes de contrôle du timsTOF pour l’analyse en routine d’échantillons biologiques complexes avec la méthode PASEL. Bruker a également mis en avant son nouveau spectromètre de masse Rapli�eX MALDI-TOF/TOF, qui fut introduit l’année précédente à l'HUPO. Développé initialement pour l’imagerie par spectrométrie de masse, le Rapli�ex a�che d’excellentes performances par rapport à l’ancienne génération Ultra�eX III. L’acquisition rapide jusqu’à 50
pixels par seconde (taille du pixel <10 µm), couple a un Laser de 10 kHz et nouvelle architecture de source font, du Rapi�eX, une référence dans le domaine. L’amélioration des caractéristiques techniques du Rapi�ex font désor-
mais un instrument de choix désormais en glycomique, a la
caractérisation de protéines par analyse Top-down ou encore le criblage de drogues. A défaut de saut technologique majeur en spectrométrie de masse,
l’ensemble des constructeurs ont mis l’accent sur le développement et l’amélioration des logiciels et de leurs di�érents services pour la prise en charge et l’analyse automatisée a grande échelle de données protéomique toujours plus volumineuses.Cette cuvée 2016, d’un point de vu scienti�que et méthodologique a également été calme dans le domaine de la protéomique. J’ai pu assister à cet ASMS à une stabilisation dans le développement de nouvelles méthodes analytiques pour l’enrichissement et fractionnement d’échantillons complexes. Les sessions orales et sessions posters auxquelles j’ai assistées sont allées dans ce sens, avec la description et l’optimisation des méthodes analy-tiques existantes, notamment dans l’analyse quanti-tative (principalement par marquage isobarique TMT) pour l’analyse des modi�cations post-traduc-tionnelles telles que l’ubiquitylation, la phosphoryla-tion mais également l’étude de tra�c vésiculaire. Une présentation orale sur ce sujet a retenu mon atten-tion dans le cadre de mes travaux de recherche.
10.1074/mcp.T400009-MCP200). Les questions qui suivirent la présentation furent quelque peu épicées.En�n l’ASMS est également la découverte de travaux de recherche peu communs. Le titre de la presenta-tion « Proteomics and Ancient History – Identi�cation of Proteins from Skin and Muscle Tissue from Ancient Egyptian Mummies » a attisé ma curiosité. Paul Haynes, professeur à l’université Macquarie en Australie a présenté une étude dont le but était d’obtenir une signature moléculaire à partir d’échantillons de tissus et de muscles issue de 3 momies, Idi Kepeshet et une troisième non identi�ée ; a�n de réinterpréter un contexte historique il y a plus de 4 000 ans. Est-on capable de transformer les résultats proteomique en information a�n de savoir comment sont décédés ces individus ? Apres une simple lyse, un gel SDS-PAGE et l’analyse LC-MS/MS, l’équipe de Paul Haynes a identi�é 230 protéines issues de biopsies de tissus momi�és. Celui-ci conclu qu’Idi serait probablement décédée d’un cancer alors que Kepeshet aurait sou�ert d’une infection pulmo-naire bactérienne. Ces résultats ont mis en évidence l’utilité de la protéomique dans l’analyse médico-lé-gale de vestiges antiques.La stagnation que j’ai pu observer aura eu néanmoins un côté positif. L’aspect quantitatif de la protéomique
mise en avant cette dernière décen-nie (mise sur le marché de spectro-mètres de masse toujours plus sensibles), le fut certainement au détriment de la qualité des résultats produits, ainsi que la capacité à les reproduire. Ce ne fut pas le cas cette année à l’ASMS qui restera comme une étape supplémentaire vers l’âge de la maturité… en attendant la prochaine révolution technologique.
Pierre-Jean Beltran de l’université de Princeton nous a présenté ces travaux se focalisant sur la caractérisa-tion des changement du tra�c vésiculaire en réponse à une infection virale dans l’espace et dans le temps (« A system approach to de�ne the spatial-temporal dynamics of host organelles upon viral infection »). Le modèle d’infection par le cytomégalovirus (CMV) a été utilisé pour dé�nir les cibles virales qui détournent la machinerie cellulaire de la cellule hôte mais également de déterminer les modi�cations des protéomes subcellulaires et leur dynamique, en réponse à l’infection. Pour étudier ces changements, l’orateur a présenté une méthode de fractionnement des compartiments cellulaires par gradient de densité, combiné une analyse quantitative TMT par spectrométrie de masse des protéines de ces compartiments. Grâce à la combinaison des données issues de la littérature et de l’utilisation d’outils d’apprentissage bioinformatique, il fut possible d’assigner la localisation spatio-temporelle de milliers de protéines. Un exemple évoqué lors de la présentation et la localisation de la protéine virale UL13 qui possède une localisation membranaire 24 heures après l’infection, membranaire et mitochon-driale 72 heures après l’infection et se retrouve majo-ritairement dans le complexe d’assemblage viral 120 heures après l’infection. L’orateur, enjoué, conclu sur le développement d’une nouvelle méthode quantita-tive par spectrométrie de masse pour étudier les modi�cations spatio-temporelles des protéines et du tra�c vésiculaire lors d’infections. Aucune référence n’a été faite lors de cette présentation. Malgré la qualité du travail e�ectué, cette « nouvelle » méthode me rappelle étrangement une autre, décrite et déve-loppée ces 10 dernières années… Ha oui ! LOPIT (« Localisation of Organelle Proteins by Isotope Tagging »), dont le premier article fut publié par Prof. Kathryn Lilley de l’Université de Cambridge (doi:
Le 64eme congrès annuel de l’ASMS s’est tenu du 5 au 9 Juin 2016, au palais des congres Henry B. Gonzalez à San Antonio (Texas, USA). L’ASMS en chi�re, c’est environ 6000-7000 partici-pants pendant 5 jours, des centaines d’entreprises reliées de prêt ou de loin à la spectro-métrie de masse, huit sessions
orales en parallèle chaque demi-journée et environ 800 posters chaque jours. A cela, s’ajoute 7 heures de décalage horaire, un taux d’humidité de 70% et une température extérieure supérieure à 30°C. Vous n’êtes pas tout à fait prêt à vivre cet ASMS.
Que ressortir de cet ASMS, cuvée 2016 ? Depuis 10 ans et l’émergence de la spec-trométrie de masse haute résolution de type Orbitrap, L’ASMS était le point de rendez-vous pour la découverte de nouveaux spectromètre de masse toujours plus performants en terme de sensibilité et vitesse d’analyse. Cette année, il en fut autrement dans le domaine de la protéomique, ou peu d’annonces ont été réalisées. L’annonce la plus importante en terme d’instrumentation provient de chez Bruker avec le timsTOF, un nouveau spectromètre de masse hybride couplant un système de séparation par mobilité ionique (TIMS, Trapped Ion Mobilitty Spectrometry) a un analyseur de masse de type qTOF. D’une manière générale, la mobilité ionique est basée sur le principe de séparation des ions selon leur mobilité suivant le champ électrique à une vitesse qui dépendra de leur masse, de leur taille et de leur forme à travers un gaz inerte. La méthode de type mobilité ionique (IMS) n’est pas nouvelle en soit puisque des spéci�cations similaires sont également présentent sur le SYNAPT G2 (Waters) et le SelexION (SCIEX). Cependant, la technologie TIMS di�ère de l’IMS dans le sens où elle utilise un champ électrique pour piéger les ions dans le dispositif, permettant l’accumulation d’ions identiques en parallèle (par leur masse, leur taille et leur forme), puis détectés dans l’analyseur de masse de type qTOF. Le système dispose d’un grand potentiel pour la recherche en protéomique comme en témoigne les travaux
préliminaires du laboratoire de Matthias Mann avec le développement de la méthode PASEF (Parallel Accumulation-Serial Fragmentation) combine au dispositif de mobilité ionique TIMS (doi: 10.1021/acs.jproteome.5b00932). Bruker travaille activement à la modi�cation des logiciels et systèmes de contrôle du timsTOF pour l’analyse en routine d’échantillons biologiques complexes avec la méthode PASEL. Bruker a également mis en avant son nouveau spectromètre de masse Rapli�eX MALDI-TOF/TOF, qui fut introduit l’année précédente à l'HUPO. Développé initialement pour l’imagerie par spectrométrie de masse, le Rapli�ex a�che d’excellentes performances par rapport à l’ancienne génération Ultra�eX III. L’acquisition rapide jusqu’à 50
pixels par seconde (taille du pixel <10 µm), couple a un Laser de 10 kHz et nouvelle architecture de source font, du Rapi�eX, une référence dans le domaine. L’amélioration des caractéristiques techniques du Rapi�ex font désor-
mais un instrument de choix désormais en glycomique, a la
caractérisation de protéines par analyse Top-down ou encore le criblage de drogues. A défaut de saut technologique majeur en spectrométrie de masse,
l’ensemble des constructeurs ont mis l’accent sur le développement et l’amélioration des logiciels et de leurs di�érents services pour la prise en charge et l’analyse automatisée a grande échelle de données protéomique toujours plus volumineuses.Cette cuvée 2016, d’un point de vu scienti�que et méthodologique a également été calme dans le domaine de la protéomique. J’ai pu assister à cet ASMS à une stabilisation dans le développement de nouvelles méthodes analytiques pour l’enrichissement et fractionnement d’échantillons complexes. Les sessions orales et sessions posters auxquelles j’ai assistées sont allées dans ce sens, avec la description et l’optimisation des méthodes analy-tiques existantes, notamment dans l’analyse quanti-tative (principalement par marquage isobarique TMT) pour l’analyse des modi�cations post-traduc-tionnelles telles que l’ubiquitylation, la phosphoryla-tion mais également l’étude de tra�c vésiculaire. Une présentation orale sur ce sujet a retenu mon atten-tion dans le cadre de mes travaux de recherche.
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Compte-renduAmerican Society for Mass Spectrometry 2016
San Antonio (suite)
10.1074/mcp.T400009-MCP200). Les questions qui suivirent la présentation furent quelque peu épicées.En�n l’ASMS est également la découverte de travaux de recherche peu communs. Le titre de la presenta-tion « Proteomics and Ancient History – Identi�cation of Proteins from Skin and Muscle Tissue from Ancient Egyptian Mummies » a attisé ma curiosité. Paul Haynes, professeur à l’université Macquarie en Australie a présenté une étude dont le but était d’obtenir une signature moléculaire à partir d’échantillons de tissus et de muscles issue de 3 momies, Idi Kepeshet et une troisième non identi�ée ; a�n de réinterpréter un contexte historique il y a plus de 4 000 ans. Est-on capable de transformer les résultats proteomique en information a�n de savoir comment sont décédés ces individus ? Apres une simple lyse, un gel SDS-PAGE et l’analyse LC-MS/MS, l’équipe de Paul Haynes a identi�é 230 protéines issues de biopsies de tissus momi�és. Celui-ci conclu qu’Idi serait probablement décédée d’un cancer alors que Kepeshet aurait sou�ert d’une infection pulmo-naire bactérienne. Ces résultats ont mis en évidence l’utilité de la protéomique dans l’analyse médico-lé-gale de vestiges antiques.La stagnation que j’ai pu observer aura eu néanmoins un côté positif. L’aspect quantitatif de la protéomique
mise en avant cette dernière décen-nie (mise sur le marché de spectro-mètres de masse toujours plus sensibles), le fut certainement au détriment de la qualité des résultats produits, ainsi que la capacité à les reproduire. Ce ne fut pas le cas cette année à l’ASMS qui restera comme une étape supplémentaire vers l’âge de la maturité… en attendant la prochaine révolution technologique.
Pierre-Jean Beltran de l’université de Princeton nous a présenté ces travaux se focalisant sur la caractérisa-tion des changement du tra�c vésiculaire en réponse à une infection virale dans l’espace et dans le temps (« A system approach to de�ne the spatial-temporal dynamics of host organelles upon viral infection »). Le modèle d’infection par le cytomégalovirus (CMV) a été utilisé pour dé�nir les cibles virales qui détournent la machinerie cellulaire de la cellule hôte mais également de déterminer les modi�cations des protéomes subcellulaires et leur dynamique, en réponse à l’infection. Pour étudier ces changements, l’orateur a présenté une méthode de fractionnement des compartiments cellulaires par gradient de densité, combiné une analyse quantitative TMT par spectrométrie de masse des protéines de ces compartiments. Grâce à la combinaison des données issues de la littérature et de l’utilisation d’outils d’apprentissage bioinformatique, il fut possible d’assigner la localisation spatio-temporelle de milliers de protéines. Un exemple évoqué lors de la présentation et la localisation de la protéine virale UL13 qui possède une localisation membranaire 24 heures après l’infection, membranaire et mitochon-driale 72 heures après l’infection et se retrouve majo-ritairement dans le complexe d’assemblage viral 120 heures après l’infection. L’orateur, enjoué, conclu sur le développement d’une nouvelle méthode quantita-tive par spectrométrie de masse pour étudier les modi�cations spatio-temporelles des protéines et du tra�c vésiculaire lors d’infections. Aucune référence n’a été faite lors de cette présentation. Malgré la qualité du travail e�ectué, cette « nouvelle » méthode me rappelle étrangement une autre, décrite et déve-loppée ces 10 dernières années… Ha oui ! LOPIT (« Localisation of Organelle Proteins by Isotope Tagging »), dont le premier article fut publié par Prof. Kathryn Lilley de l’Université de Cambridge (doi:
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21-26 Juin 2016EuPA 2016Istanbul, Turkey
www.eupa2016.orgDate de soumission des abstracts 15 Mars 2016La date limite d'inscription pour béné�cier d'un tarif avantageux est �xée au 15 mars 2016.
2-5 Avril 2017 Annual meeting of the German Society for Proteome Research
Postdam (Allemagne)
Deadline: 1 Décembre 2016http://www.proteomic-forum.de
Partnership & Exhibition Brochure
17 - 20 Septembre 2017HUPO 2017 Dublin
Dublin (Irlande)
www.hupo2017.ie
Opportunity for Public Comment
Molecular and Cellular Proteomics
Draft Guidelines for Publication of Manuscripts Des-
cribing Development and Application of Targeted
Mass Spectrometry Measurements of Peptides and
Proteins
The comment period will close on December 15, 2016.
Website: http://www.mcponline.org/site/misc/targeted_mass_spec.xhtml
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Ouverture des inscriptions: mars 2017Fin de soumission des résumés: début Juin 2017Fin d'inscription tarif "early": début Juin 2017
Journée thématique SFSM-SFEAP
La spectrométrie de masse en milieu hospitalier: de la microbiologie à la méde-
cine personalisée
30 Mars 2017
Comme chaque année, une journée thématique jointe SFSM‐SFEAP sera organisée le 30 mars
2017 et aura pour thématique « La spectrométrie de masse en milieu hospitalier : de la micro-
biologie à la médecine personnalisée ». Elle aura lieu comme les années précédentes à l’ESPCI à
Paris. Nous comptons sur votre participation. Je vous rappelle que cette journée est gratuite
pour les membres SFSM et SFEAP.
Brèves
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Nos Partenaires
BRUKER 34 rue de l'Industrie 67166 Wissembourg Cedex Tél 03 88 73 68 30 ; Fax 03 88 73 68 79 www.bruker.fr
THERMO FISHER SCIENTIFIC16 Avenue du Quebec Silic 765 91963 Courtaboeuf Cedex Tél 01 60 92 48 24 ; Fax 01 60 92 48 29 Mel: jocelyn.dupuy@thermo�sher.com www.thermoscienti�c.fr
Les sociétés commerciales suivantes accordent leur soutien à la SFEAP en souscrivant comme partenaires. Nous les remercions pour leur concours
SIGMA-ALDRICHL'Isle d'Abeau Chesnes38297 Saint-Quentin FallavierFranceTél 08 00 21 14 08; Fax 08 00 03 10 52Mel: [email protected]
PROTEOMICS CONSULTLeibeeklaan, 12 - B1910 Kampenhout BelgiumTél +33 1 8416 4716Fax +32 16 98 01 [email protected]
SHIMADZU FranceBd Salvador Allende77448 Marne-la-Vallée Cedex 2 Tél 01 60 95 10 10; Fax 01 60 06 51 66Mel: [email protected] www.shimadzu.fr
EURISO-TOPParc des algorithmes,Bâtiment Homère91194 St-AubinTél 01 69 41 61 27Mel: [email protected]
PROMEGA FRANCE Parc d'activités des Verrières 24 Chemin des Verrières 69260 Charbonnières les Bains Tél 04 37 22 50 00Mel : [email protected] www.promega.com
WATERS S. A. S.BP 60878056 St-Quentin-en-Yvelines Cedex Tél 0820 885 885 ; Fax 01 30 48 72 01 Mel: [email protected] www.waters.com
